Computer-aided characteristics of proteins as potential precursors of bioactive peptides SO POLIMERY

• Autorzy: Dziuba J. , Iwaniak A. , Minkiewicz P.

Warianty tytułu

PL

Komputerowa charakterystyka białek jako potencjalnych prekursorów biologicznie aktywnych peptydów

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Proteins, apart from their basic functions, may play the role of precursors of the peptides that regulate the body functions and/or show antihypertensive, antithrombotic, antiamnestic, immunomodulating and other activities. Computer analysis of 109 protein sequences, done with help of a database containing 109 protein sequences and 1100 bioactive peptides sequences, has been presented. Following discriminants have been used: the frequency of occurence of the bioactive fragments in a protein chain (A), potential activity of protein fragments (B) and the profile of potential biological activity of a protein. 3781 bioactive fragments present in the protein sequences under onsideration have been found. Most commonly occurring ioactive fragments were angiotensin converting enzyme nhibitors (ACE) (EC 3.4.15.1.) and dipeptidyl peptidase IV nhibitors. Bovine beta-casein and rice prolamin are the best recursors of antihypertensive peptides. Bioactive fragments as ell as their surroundings are hydrophilic and mostly localized t random coil structures of proteins.

PL

Białka, oprócz swoich podstawowych funkcji, mogą pełnić rolę prekursorów peptydów regulujących czynności organizmu i/lub wykazujących aktywność przeciwnadciśnieniową, przeciwkrzepliwą, antyamnezyjną, immunomodulacyjną i in. Przedstawiono analizę komputerową 109 sekwencji białek na podstawie komputerowej bazy danych zawierającej 109 sekwencji białek oraz 1100 sekwencji bioaktywnych peptydów. W analizie zastosowano następujące wyróżniki: częstość występowania bioaktywnych fragmentów w sekwencji białka (A), potencjalną aktywność fragmentów białka (B) oraz profile potencjalnej aktywności biologicznej białka. Stwierdzono obecność 3781 bioaktywnych fragmentów w rozpatrywanych sekwencjach białek. Najczęściej występującymi bioaktywnymi fragmentami były inhibitory enzymu konwertującego angio-tensynę (ACE) (EC 3.4.15.1) oraz inhibitory dipeptydylopepty-dazy IV (rys. 1, tabela 1). Najbogatsze prekursory peptydów przeciwnadciśnieniowych to krowia kazeina-|3 oraz prolaminy ryżu (tabela 2). Zarówno fragmenty bioaktywne, jak i ich otoczenie są hydrofilowe i przeważnie zlokalizowane we fragmentach struktury nieuporządkowanej (random coil) białek (tabela 3).

Słowa kluczowe

EN

proteins; bioactive peptides; computer-aided analysis of the sequences

PL

białka; bioaktywne peptydy; komputerowa analiza sekwencji

• Wydawca: Sieć Badawcza Łukasiewicz – Instytut Chemii Przemysłowej
• Czasopismo: Polimery
• Rocznik: 2003
• Tom: T. 48, nr 1
• Strony: 50--53
• Opis fizyczny: Bibliogr. 19 poz.

Twórcy

autor

Dziuba J.

• University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Chair of food biochemistry, Plac Cieszyński 1, 10-726 Olsztyn Kortowo, Poland

autor

Iwaniak A.

• University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Chair of food biochemistry, Plac Cieszyński 1, 10-726 Olsztyn Kortowo, Poland

autor

Minkiewicz P.

• University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Chair of food biochemistry, Plac Cieszyński 1, 10-726 Olsztyn Kortowo, Poland

Bibliografia

• 1. Karelin A. A., Blischenko E. Y ,Ivanov V. T.: FEBS Lett. 1998, 428, 7.
• 2. Schrader M., Schulz-Knappe R: Trends Biotechnol. 2001,19, S55.
• 3. Latham R W.: Nature Biotechnol. 1999,17, 755.
• 4. Meisel H., Schlimme E.: Kieler Milchw. Forsch. 1996, 48,343.
• 5. Dziuba J., Minkiewicz R, Nałęcz D., Iwaniak A.: Nahrung/Food 1999,43,190.
• 6. Meisel H.: Biopolymers 1997,43,119.
• 7. Dziuba J., Minkiewicz R, Nałęcz D.: Pol. J. Food Nutr. Sci. 1999, 8/49 (1),3.
• 8. Dziuba J., Minkiewicz R, Plitnik K.: Pol. J. Food Nutr. Sci. 1996, 5/46 (4), 85.
• 9. Krause J.-R, Wiistneck R., Schwenke K. D.: Nahrung/Food 1999,43,9.
• 10. Godzik A.: Protein Sci. 1996, 5, 1325.
• 11. Junker V. L., Contrino S., Fleischmann W., Hermjakob H., Lang F., Magrane M., Martin M. J., Mitartonna N., O'Donovan C., Apweiler R.:J. Biotechnol. 2000, 78, 221.
• 12. Dziuba J., Minkiewicz R, Puszka К., Dąbrowski S.: Pol. J. Food Nutr. Sci. 1995, 4/45 (3), 31.
• 13. Yates J. R., McCormack A. L., Link A. J., Schieltz D., Eng J., Hays L.: Analyst 1996,121, 65R.
• 14. Kyte J., Doolittle R. E: J. Mol. Biol. 1982,157,105.
• 15. Gamier J., Osguthorpe D. J., Robson B.: J. Mol. Biol. 1978,120, 97.
• 16. Carmenes R. S., Freije J. R, Molina M. M., Martin J. M.: Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989,189, 687.
• 17. Yamamoto N.: Biopolymers 1997,43,129.
• 18. Yaron A., Naider F.: Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 1993, 28,31.
• 19. Jones S., Thornton J. M.: Proc. Natl Acad. Sci. USA 1996,93,13