NMR spectroscopy in structural proteomics. NMR-based protein structure determination

• Autorzy: Zhukow I. , Ejchart A.

Warianty tytułu

PL

Spektroskopia NMR w proteomice strukturalnej: wyznaczanie struktur białkowych za pomocą spektroskopii NMR

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The pros and cons of NMR spectroscopy as a tool for the protein structure determination are discussed. Recently, the advance in the NMR equipment, spectral techniques and isotope labelling resulted in an enormous growth of NMR-determined protein structures. Modern approaches to the NMR-based protein structure determinations are based on several types of experimentally derived constraints. Short-range, distance and dihedral angle constraints are valuable, but cumulative errors can appear when successive constraints are used to determine spatial relationship of remote parts of a protein. Therefore, long-range constraints derived from residual dipolar couplings and nuclear relaxation data of anisotropically tumbling molecules are highly complementary to the short-range constraints.

PL

Przedyskutowano zalety i wady spektroskopii NMR w zastosowaniu do badań struktur białkowych. Postęp w dziedzinach budowy spektrometrów NMR, metod pomiarowych oraz znakowania izotopowego spowodował w ostatnich latach bardzo szybki wzrost liczby struktur białek scharakteryzowanych metodą spektroskopii NMR. Struktury te wyznacza się na podstawie określonych doświadczalnie więzów strukturalnych. Dane dotyczące więzów krótkiego zasięgu - odległości i kąty dwuścienne (torsyjne) - choć zawierają cenne informacje i są wykorzystywane od dawna, cechuje niedokładność szybko rosnąca z odległością, gdy kolejne więzy służą do określenia wzajemnego ułożenia odległych fragmentów cząsteczki. Dlatego też więzy dalekiego zasięgu, otrzymywane z resztkowych sprzężeń dipolowych i parametrów relaksacyjnych podczas anizotropowej reorientacji cząsteczkowej, stanowią cenne uzupełnienie więzów krótkiego zasięgu.

Słowa kluczowe

EN

NMR spectroscopy; protein structure in solution; NMR structural constraints

PL

spektroskopia NMR; struktury białek w roztworach; więzy strukturalne NMR

• Wydawca: Sieć Badawcza Łukasiewicz – Instytut Chemii Przemysłowej
• Czasopismo: Polimery
• Rocznik: 2003
• Tom: T. 48, nr 1
• Strony: 28--34
• Opis fizyczny: Bibliogr. 38 poz.

Twórcy

autor

Zhukow I.

• Polish Akademy of Sciences, Institute of Biochemistry and Biophysis, ul. Pułaskiego 5A, 02-106 Warszawa, Poland

autor

Ejchart A.

• Polish Akademy of Sciences, Institute of Biochemistry and Biophysis, ul. Pułaskiego 5A, 02-106 Warszawa, Poland

Bibliografia

• 1. Berman H. M.: Nucleic Acid Res. 2000, 28, 235; http://www.rcsb.org/pdb/
• 2. Goto N. K., Kay L. E.: Curr. Opin. Struct. Biol. 2000, 10, 585.
• 3. Lian L.-Y., Middleton D. A.: Prog. Nucl. Magn. Resort. Spectrosc. 2001, 39,171.
• 4. Yamazaki T. et al.: J. Am. Chem. Soc. 1998,120, 5591.
• 5. Bax A., Grzesiek S.: Acc. Chem. Res. 1993,26,131.
• 6.Clore G. M., Gronenborn A. M.: Protein Sci. 1994, 3, 372.
• 7. Pervushin K. et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1997,94, 12 366.
• 8.Bodenhausen G., Ruben D. J.: Chem . Phys. Letters 1980, 69,185.
• 9. Riek R. et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1999, 96,4918.
• 10. Wiithrich K.: "NMR of Proteins and Nucleic Acids", Wiley, New York 1986.
• 11. Cavanagh J. et al.: "Protein NMR Spectroscopy", Academic Press, New York 1996.
• 12. van de Ven F. J. M.: "Multidimensional NMR in Liquids", VHC, New York 1995.
• 13. Wishart D. S. et al.: J. Biomol NMR 1995, 5, 67.
• 14. Cornilescu G. et al.: J. Biomol NMR 1999,13, 289.
• 15. Wider G., Wiithrich K.: Curr. Opin. Struct. Biol. 1999, 9, 594.
• 16. Dyson H. J., Wright P. E.: "Protein StructureCalculation Using NMR Restraints" in "Two-Dimensional NMR Spectroscopy" (Eds. Croasmun W. R., Carlson R. M. K.), VCH, New York 1994.
• 17. Neuhaus D., Williamson M. R: "The Nuclear Overhauser Effects in Structural and Conformational Analysis", VHC, New York 1989.
• 18. Kalk A., Berendsen H. J. C : J. Magn. Reson. 1976, 24, 343.
• 19. Cordier E, Grzesiek S.: J. Am. Chem. Soc. 1999, 121, 1601.
• 20. Cornilescu G. et al.: J. Am. Chem. Soc. 1999,121, 2949.
• 21. Karplus M.: J. Am. Chem. Soc. 1963, 85, 2870.
• 22. Imai K., Osawa E.: Magn. Reson. Chem. 1990, 28, 668 .
• 23. Ejchart A.: Bull. Pol. Ac.: Chem. 1999, 47,1.
• 24. Koźmiński W .:J. Magn. Reson. 1999,141,185.
• 25. Engelke J., Riiterjans H.: "Recent Developments in Studying the Dynamics of Protein Structures from 15N and 13C Relaxation Time Measurements" in "Biological Magnetic Resonance" vol. 17 (Eds. Rama Krishna N., Berliner L. J.), Kluver/Plenum, New York 1999, p. 357.
• 26. Reif B. et al.: Science 1997, 276,1230.
• 27. Yang D. et al.: J. Am. Chem. Soc. 1997,119,11 938.
• 28. Yang D., Kay L. E.: J. Am. Chem. Soc. 1998,120, 9880.
• 29. Prestegard J. H. et al.: "Protein Structure and Dynamics from Field-Induced Residual Dipolar Couplings" in "Biological Magnetic Resonance" vol. 17 (Eds. Rama Krishna N., Berliner L. J.), Kluver/Plenum, New York 1999, p. 311.
• 30. Tolman J. R.: Curr. Opin. Struct. Biol. 2001, 11, 532.
• 31. Brunner E.: Concepts Magn. Reson. 2001, 13, 238.
• 32. Tjandra N. et al.: Nature Struct. Biol. 1997, 4, 443.
• 33. Clore G. M., Gronenborn A. M.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1998,95, 5891.
• 34. Tjandra N., Bax A.: Science 1997, 278, 1111.
• 35. Hansen M. R. et al.: Nature Struct. Biol. 1998, 5,1065.
• 36. Sass H.-J. et al.: J. Biomol. NMR 2000,18, 303.
• 37. Prestegard J. H. et al.: Biochemistry 2001, 40, 8677.
• 38. Hus J.-C. et al.: J. Am. Chem. Soc. 2001,123, 1541