Powiadomienia systemowe
- Sesja wygasła!
Tytuł artykułu
Autorzy
Wybrane pełne teksty z tego czasopisma
Identyfikatory
Warianty tytułu
Spektroskopia NMR w proteomice strukturalnej: wyznaczanie struktur białkowych za pomocą spektroskopii NMR
Języki publikacji
Abstrakty
The pros and cons of NMR spectroscopy as a tool for the protein structure determination are discussed. Recently, the advance in the NMR equipment, spectral techniques and isotope labelling resulted in an enormous growth of NMR-determined protein structures. Modern approaches to the NMR-based protein structure determinations are based on several types of experimentally derived constraints. Short-range, distance and dihedral angle constraints are valuable, but cumulative errors can appear when successive constraints are used to determine spatial relationship of remote parts of a protein. Therefore, long-range constraints derived from residual dipolar couplings and nuclear relaxation data of anisotropically tumbling molecules are highly complementary to the short-range constraints.
Przedyskutowano zalety i wady spektroskopii NMR w zastosowaniu do badań struktur białkowych. Postęp w dziedzinach budowy spektrometrów NMR, metod pomiarowych oraz znakowania izotopowego spowodował w ostatnich latach bardzo szybki wzrost liczby struktur białek scharakteryzowanych metodą spektroskopii NMR. Struktury te wyznacza się na podstawie określonych doświadczalnie więzów strukturalnych. Dane dotyczące więzów krótkiego zasięgu - odległości i kąty dwuścienne (torsyjne) - choć zawierają cenne informacje i są wykorzystywane od dawna, cechuje niedokładność szybko rosnąca z odległością, gdy kolejne więzy służą do określenia wzajemnego ułożenia odległych fragmentów cząsteczki. Dlatego też więzy dalekiego zasięgu, otrzymywane z resztkowych sprzężeń dipolowych i parametrów relaksacyjnych podczas anizotropowej reorientacji cząsteczkowej, stanowią cenne uzupełnienie więzów krótkiego zasięgu.
Czasopismo
Rocznik
Tom
Strony
28--34
Opis fizyczny
Bibliogr. 38 poz.
Twórcy
autor
- Polish Akademy of Sciences, Institute of Biochemistry and Biophysis, ul. Pułaskiego 5A, 02-106 Warszawa, Poland
autor
- Polish Akademy of Sciences, Institute of Biochemistry and Biophysis, ul. Pułaskiego 5A, 02-106 Warszawa, Poland
Bibliografia
- 1. Berman H. M.: Nucleic Acid Res. 2000, 28, 235; http://www.rcsb.org/pdb/
- 2. Goto N. K., Kay L. E.: Curr. Opin. Struct. Biol. 2000, 10, 585.
- 3. Lian L.-Y., Middleton D. A.: Prog. Nucl. Magn. Resort. Spectrosc. 2001, 39,171.
- 4. Yamazaki T. et al.: J. Am. Chem. Soc. 1998,120, 5591.
- 5. Bax A., Grzesiek S.: Acc. Chem. Res. 1993,26,131.
- 6.Clore G. M., Gronenborn A. M.: Protein Sci. 1994, 3, 372.
- 7. Pervushin K. et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1997,94, 12 366.
- 8.Bodenhausen G., Ruben D. J.: Chem . Phys. Letters 1980, 69,185.
- 9. Riek R. et al.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1999, 96,4918.
- 10. Wiithrich K.: "NMR of Proteins and Nucleic Acids", Wiley, New York 1986.
- 11. Cavanagh J. et al.: "Protein NMR Spectroscopy", Academic Press, New York 1996.
- 12. van de Ven F. J. M.: "Multidimensional NMR in Liquids", VHC, New York 1995.
- 13. Wishart D. S. et al.: J. Biomol NMR 1995, 5, 67.
- 14. Cornilescu G. et al.: J. Biomol NMR 1999,13, 289.
- 15. Wider G., Wiithrich K.: Curr. Opin. Struct. Biol. 1999, 9, 594.
- 16. Dyson H. J., Wright P. E.: "Protein StructureCalculation Using NMR Restraints" in "Two-Dimensional NMR Spectroscopy" (Eds. Croasmun W. R., Carlson R. M. K.), VCH, New York 1994.
- 17. Neuhaus D., Williamson M. R: "The Nuclear Overhauser Effects in Structural and Conformational Analysis", VHC, New York 1989.
- 18. Kalk A., Berendsen H. J. C : J. Magn. Reson. 1976, 24, 343.
- 19. Cordier E, Grzesiek S.: J. Am. Chem. Soc. 1999, 121, 1601.
- 20. Cornilescu G. et al.: J. Am. Chem. Soc. 1999,121, 2949.
- 21. Karplus M.: J. Am. Chem. Soc. 1963, 85, 2870.
- 22. Imai K., Osawa E.: Magn. Reson. Chem. 1990, 28, 668 .
- 23. Ejchart A.: Bull. Pol. Ac.: Chem. 1999, 47,1.
- 24. Koźmiński W .:J. Magn. Reson. 1999,141,185.
- 25. Engelke J., Riiterjans H.: "Recent Developments in Studying the Dynamics of Protein Structures from 15N and 13C Relaxation Time Measurements" in "Biological Magnetic Resonance" vol. 17 (Eds. Rama Krishna N., Berliner L. J.), Kluver/Plenum, New York 1999, p. 357.
- 26. Reif B. et al.: Science 1997, 276,1230.
- 27. Yang D. et al.: J. Am. Chem. Soc. 1997,119,11 938.
- 28. Yang D., Kay L. E.: J. Am. Chem. Soc. 1998,120, 9880.
- 29. Prestegard J. H. et al.: "Protein Structure and Dynamics from Field-Induced Residual Dipolar Couplings" in "Biological Magnetic Resonance" vol. 17 (Eds. Rama Krishna N., Berliner L. J.), Kluver/Plenum, New York 1999, p. 311.
- 30. Tolman J. R.: Curr. Opin. Struct. Biol. 2001, 11, 532.
- 31. Brunner E.: Concepts Magn. Reson. 2001, 13, 238.
- 32. Tjandra N. et al.: Nature Struct. Biol. 1997, 4, 443.
- 33. Clore G. M., Gronenborn A. M.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1998,95, 5891.
- 34. Tjandra N., Bax A.: Science 1997, 278, 1111.
- 35. Hansen M. R. et al.: Nature Struct. Biol. 1998, 5,1065.
- 36. Sass H.-J. et al.: J. Biomol. NMR 2000,18, 303.
- 37. Prestegard J. H. et al.: Biochemistry 2001, 40, 8677.
- 38. Hus J.-C. et al.: J. Am. Chem. Soc. 2001,123, 1541
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-article-BPL7-0005-0118