PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Możliwości zastosowania mikrobiologicznej transglutaminazy w mleczarstwie

Autorzy
Identyfikatory
Warianty tytułu
EN
Microbial Transglutaminase and Its Use
Języki publikacji
PL
Abstrakty
PL
Dokonano przeglądu piśmiennictwa z ostatnich lat dotyczącego możliwości zastosowania transglutaminazy pochodzenia mikrobiologicznego do modyfikacji białek mleka. Omowióno związek między stopniem oligomeryzacji kazeiny a jej właściwościami funkcjonalnymi. Opisano również warunki i czynniki związane z tworzeniem się żelu kazeinowego indukowanego transglutaminazą oraz mechanizm tworzenia się wiązań sieciujących w kazeinie.
EN
Recent year's literature review concerning the use of microbial transglutaminase for milk protein modifications is presented. Relationship between casein oligomerization degree and functional properties of casein are reviewed. The conditions and factors that contribute to the formation of transglutaminase-induced casein gels and the cross-linking interaction mechanism between casein micelles are also described.
Rocznik
Strony
36--38
Opis fizyczny
48, Bibliogr. 18 poz., rys., tab.
Twórcy
autor
  • Katedra Przetwórstwa Produktów Zwierzęcych, Akademia Rolnicza w Krakowie
Bibliografia
  • [1] Aboumahmoud R., Savello P.: 1990. Crosslinking of whey protein by transglutaminase. J. Dairy Sei. 73, 256-263.
  • [2] Ajinomoto. General information about transglutaminase. Ulotka informacyjna produktu.
  • [3] Dickinson E., Yamamoto Y.: 1996. Rheology of milk protein gels and protein-stabilized emulsion gels cross-linked with transglutaminase. J. Agric. Foof. Chem. 44, 1371-1377.
  • [4] Faergemand M., Sorensen M.V., Jorgensen U., Budolfsen G., Qvist K.B.: 1999. Transglutaminase: effect on instrumental and sensory texture of set style yoghurt. Milchwiss. 54, 10, 563-566.
  • [5] Krakowiak A., Czakaj J.: 1999. Niektóre zastosowania mikrobiologicznej transgluta- minazy w przemyśle spożywczym. Przem. Spoż. 1, 36-38.
  • [6] Lauber S., Henie T., Klostermeyer H.: 2000. Relationship between the crosslinking of caseins by transglutaminase and the gel strengh of yoghurt. Eur. Food Res. Technol. 210, 305-309.
  • [7] Liu M., Damodaran S.: 1999. Effect of transglutaminase-catalyzed polymerization of ß-casein on its emulsifying properties. J. Agric. Food Chem. 47, 1514-1519.
  • [8] Lorenzen P.C., Schlimme E.: 1998. Properties and potential fields of application of transglutaminase preparations in dairying. Bull. IDF 332, 47-53.
  • [9] Lorenzen PC., Mautner A., Schlimme E.: 1999. Auswirkung der enzymatischen Quer- vemetzung von Milchproteinen auf die resultierenden Eigenschaften von Joghurterzeugnissen. Kieler Milchwirt. Forsch. 51, 89- 97.
  • [10] Lorenzen PC., Mautner A., Schlimme E.: 2000. Stabilisierung von stichfesten Jogurterzeugnissen durch enzymatische Quervemetzung der Milchproteine. Deutsche Milchwirtschaft 51,1, 22-23.
  • [11] Lorenzen PC.: 2000. Renneting properties of transglutaminase-treated milk. Milchwiss. 55, 8, 433-437.
  • [12] Lorenzen PC.: 2000. Techno-functional properties of transglutaminase-treated milk proteins. Milchwiss. 55, 12, 667-670.
  • [13] Nonaka M., Sakamoto H., Toiguchi S., Kawajiri H., Soeda T., Motoki M.: 1992. Sodium caseinate and skim milk gels formed by incubation with microbial transglutaminase. J. Food Sei. 57, 5, 1214-1218.
  • [14] Sakamoto H., Kumazawa Y, Motoki M.: 1994. Strength of protein gels prepared with microbial transglutaminase as related to reaction conditions. J. Food Sei. 59, 4, 866-871.
  • [15] Schorsch C., Carrie H., Clark A.H., Norton I.T.: 2000. Cross-linking casein micelles by microbial transglutaminase conditions for formation of transglutaminase-induced gels. Int. Dairy J. 10, 519-528.
  • [16] Schorsch C., Carrie H., Norton I.T.: 2000. Cross-linking casein micelles by a microbial transglutaminase: influence of cross-links in acid-induced gelation. Int. Dairy J. 10, 529-539.
  • [17] Tanimoto S.Y., Kinsella J.E.: 1988. Enzymatic modification of proteins: effects of transglutaminase cross-linking on some physical properties of ß-lactoglobulin. J. Agric. Food. Chem. 36, 281-285.
  • [18] Traore F., Meunier J.-C.: 1992. Cross-linking activity of placental F XHIa on whey proteins and caseins. J. Agric. Food Chem. 40, 399-402.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-article-BPGB-0001-0014
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.