Influence of the Culture Conditions on Lipolytic Activity of Bacillus cereus and Bacillus mycoides

• Autorzy: Nabradalik M. , Grata K.

Warianty tytułu

PL

Wpływ warunków środowiska na aktywność lipolityczną szczepów Bacillus cereus i Bacillus mycoides

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The aim of the research was the evaluation of lipolytic activity of B. cereus and B. mycoides strains, in reference to carbon source, pH and the temperature. In the research, two strains of Bacillus cereus and Bacillus mycoides each, isolated from the soil and water, were applied. The sources of carbon in culture media were fatty substrates: tributyrin, Tween 40, Tween 60, Tween 80 and glucose. The lipolytic activity was measured by means of titration at pH ranging from 5 to 8 and the temperature ranging from 30 oC to 60 oC. The results were presented in the units of lipolytic activity [U cm–3]. In the conducted research, the amount of liberated lipolytic activity depended on the type of fatty substrate in the medium, pH and the temperature. The strains under study showed the lowest activity at pH 5 and 6, and the highest at pH 7 and 8. In these conditions, most of the strains showed the lipolytic activity, even in case of the lack of fatty substrate in the medium. The highest amount of lipolytic activity was liberated at pH 8 in the medium with Tween 40, and the highest results (0.88 [U cm–3]) were noted for the soil strain B. cereus. When analysing the influence of the temperature on the lipolytic activity, it was stated that the highest amount of lipolytic activity was noted at 30 and 40 oC, and the lowest at 50 and 60 oC. The best results were obtained for most of the strains at 30 oC, in medium with Tween 40, and the most active was the soil strain of B. mycoides (0.88 [U cm–3]). The exception is B. cereus, as it liberated 1.38 [U cm–3], in the medium with glucose. Taking into account all analysed sources of carbon and parameters, it seems that the most active were B. mycoides strains.

PL

Celem podjętych badań była ocena aktywności lipolitycznej szczepów B. cereus oraz B. mycoides w zależności od źródła węgla, pH oraz temperatury. Do badań wykorzystano 2 szczepy Bacillus cereus oraz 2 szczepy Bacillus mycoides wyizolowane z gleby i wody. ródłem węgla w pożywkach były substraty tłuszczowe: tributyryna, Tween 40, Tween 60, Tween 80 oraz glukoza. Aktywność lipolityczną oznaczono w zakresie pH od 5 do 8 oraz temperaturach od 30 do 60oC metodą miareczkową, a wyniki podano w jednostkach aktywności enzymatycznej [U cm-3]. W przeprowadzonym doświadczeniu aktywność lipolityczna uzależniona była od rodzaju substancji tłuszczowej zawartej w podłożu, pH oraz temperatury. I tak, badane szczepy B. cereus oraz B. mycoides wykazywały najmniejsza aktywność przy pH 5 oraz 6. Natomiast największą aktywność stwierdzono przy pH 7 i 8. W tych warunkach większość szczepów wykazywała aktywność lipolityczną nawet przy braku substratu tłuszczowego w podłożu. Największe wartości aktywności lipolitycznej uzyskano przy pH 8 na podłożu z dodatkiem Tween 40, a największe wartości (0,88 U cm-3) uzyskano dla glebowego szczepu B. cereus. Analizując wpływ temperatury na aktywność lipolityczną stwierdzono, iż najwyższą aktywność odnotowano w temperaturze 30 i 40 oC, a najmniejszą w 50 i 60 oC. Największe wartości, dla większości szczepów, uzyskano w temperaturze 30 oC na podłożu z dodatkiem Tween 40, gdzie najbardziej aktywnym okazał się glebowy B. mycoides (0,88 U cm-3). Wyjątek stanowi glebowy B. cereus, dla którego wartość aktywności lipolitycznej na podłożu z dodatkiem glukozy wynosiła aż 1,38 U cm-3. Uwzględniając wszystkie analizowane źródła węgla i parametry, najaktywniejszymi były szczepy B. mycoides.

Słowa kluczowe

EN

Bacillus cereus; Bacillus mycoides; lipases; tributyrin; Tween

PL

Bacillus cereus; Bacillus mycoides; lipazy; tributyryna; Tween

• Wydawca: Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
• Czasopismo: Ecological Chemistry and Engineering. A
• Rocznik: 2011
• Tom: Vol. 18, nr 12
• Strony: 1727--1736
• Opis fizyczny: Bibliogr. 11 poz., tab., rys.

Twórcy

autor

Nabradalik M.

autor

Grata K.

• Department of Biotechnology and Molecular Biology, University of Opole, ul. kard. B. Kominka 6, 45–035 Opole, Poland, phone: [phone],

Bibliografia

• [1] Mrozik A. Hubert-Kocurek K., Nowak, B. and Łabużek S.: Microbial lipases and their significance in the protection of the environment. Post. Mikrobiol. 2008, 47, 1, 43–50.
• [2] Sharma R., Chisti Y. and Banerjee U.Ch.: Production, purification, characterization, and applications of lipases. Biotechnol. Adv. 2001, 19, 627–662.
• [3] Hasan F., Shah A.A. and Hameed A.: Industrial applications of microbial lipases. Enzym. Microb. Tech. 2006, 39, 235–251.
• [4] Bradoo S., Saxena R. K. and Gupta R.: Two acidothermotolerant lipases from new variants of Bacillus spp.. World J. Microbiol. Biotechnol. 1999, 15, 87–91.
• [5] Erturul S., Dönmez G. and Takaç S.: Isolation of lipase producing Bacillus sp. from olive mill wastewater and improving its enzyme activity. J. Hazard. Mater. 2007, 149, 720–724.
• [6] Mrozik A., Hubert-Kocurek K. and Łabużek S.: Lipazy bakterii Pseudomonas i Burkholderia oraz ich wykorzystanie w biotechnologii. Post. Mikrobiol. 2006. 45, 1, 19–26.
• [7] Hasan F., Shah A.A. and Hameed A.: Influence of culture conditions on lipase production by Bacillus sp FH5. Ann. Microbiol. 2006, 56(3), 247–252
• [8] Shaoxin C., Lili Q. and Bingzhao S.: Purification and properties of enantioselective lipase from a newly isolated Bacillus cereus C71. Process Biochem., 2007, 42, 988–994.
• [9] Alkan, H., Baysal Z., Uyar F. and Dogru M.: Production of lipase by a newly isolated Bacillus coagulans under solid-state fermentation using melon wastes. Appl. Biochem. Biotechnol. 2007, 136(2), 183–191.
• [10] Sharma R., Soni S.K., Vohra R.M., Gupta L.K., Gupta J.K.: Purification and characterization of a thermostable alkaline lipase from a new thermophilic Bacillus sp. RSJ-1. Process Biochem. 2002, 37, 1075–1084.
• [11] Nthangeni M. B., Patterton H. G., van Tonder A., Vergeer W. P. and Litthauer D.: Over-expression and properties of a purified recombinant Bacillus licheniformis lipase: a comparative report on Bacillus lipases. Enzym. Mikrob. Tech. 2001, 28, 705–712.