Effect of Pyrethroids on Stress-Induced Biosynthesis of Selected Haemoproteins in Saccharomyces cerevisiae Yeast Cells

• Autorzy: Krzepiłko A.

Warianty tytułu

PL

Wpływ pyretroidów na indukowaną warunkami stresu biosyntezę wybranych białek hemowych w komórkach drożdży Saccharomyces cerevisiae

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The cellular response to stress is a basic protective mechanism enabling cells to adapt to changing environmental conditions. Logarithmic cultures of Saccharomyces cerevisiae yeast are a good model for research on this topic, because the stress response is accompanied by induction of biosynthesis of haemoproteins such as catalase and cytrochromes. In wild-type yeast cells growing on YPG medium containing 2 % glucose, catalase activity in the logarithmic culture is low. Cytochrome spectra under these conditions are flat, indicating low respiratory complex activity. Stress conditions induce expression of the gene CTTl, which codes for catalase T, and the enzyme is synthesized de novo. Within a short time catalase T activity increases sharply, attaining a value characteristic of the stationary phase of growth. Similarly, induced biosynthesis of cytochromes takes place under stress conditions. This study investigated the effect of pyrethroids on stress-induced biosynthesis of these haemoproteins in S. cerevisiae cells. The experiments were conducted on a standard wild-type strain of yeast. The yeast cultures were grown in liquid YPG medium. The effect of pyrethroids (deltamethrin, esfenvalerate and cypermethrin) on induced biosynthesis of haemoproteins was studied under conditions of alcohol stress or osmotic stress (induced by sodium chloride or sodium nitrate). Catalase activity was determined and low-temperature cytochrome spectra of the yeast cells were performed. Application of pyrethroids and stress conditions at the same time was found to inhibit synthesis of haemoproteins, ie catalase T and cytochromes.

PL

Odpowiedź komórek na stres jest podstawowym mechanizmem ochronnym, pozwalającym dostosować się do zmieniających się warunków środowiska. Logarytmiczne hodowle drożdży Saccharomyce cerevisiae są dobrym modelem do tego typu badań, ponieważ reakcji na stres towarzyszy m.in. indukcja biosyntezy białek hemowych, takich jak katalaza i cytochromy. W komórkach drożdży szczepu dzikiego rosnących na pożywce YPG zawierającej 2 % glukozy w logarytmicznej fazie wzrostu hodowli poziom aktywności katalazy enzymu jest niski. Widma cytochromowe w tych warunkach są płaskie, co informuj o małej aktywności kompleksów oddechowych. Warunki stresu wywołują indukcję ekspresji genu CTT kodującego katalazę T i enzym ten jest syntetyzowany de novo. W ciągu krótkiego czasu poziom aktywności katalazy T gwałtownie wzrasta, osiągając wartość charakterystyczną dla stacjonarnej fazy wzrostu komorę drożdży. Podobnie pod wpływem stresu zachodzi indukowana biosynteza białek cytochromowych. Badano wpływ pyretroidów na przebieg indukowanej przez warunki stresu biosyntezę tych białek hemowych w komórkach drożdży S. cerevisiae. Doświadczenia przeprowadzono na standardowym szczepie dzikich drożdży. Hodowle drożdży prowadzono w pożywce płynnej YPG. Wpływ pyretroidów (esfenwalerat, deltametryna, cypermetryna) na indukowaną biosyntezę białek hemowych badano w warunkach stresu: alkoholowego lub osmotycznego (wywoływanego przez chlorek sodu lub azotan(V) sodu). Oznaczano aktywność katalazy i wykonano niskotemperaturowe widma cytochromowe komórek drożdży. Stwierdzono że równoczesne stosowanie pyretroidów i warunków stresu powoduje zahamowanie indukowanej syntezy białek hemowych, to jest katalazy T i cytochromów.

Słowa kluczowe

EN

pyrethroids; stress; catalase; cytrochromes; yeast

PL

pyretroidy; stres; katalaza; cytochromy; drożdże

• Wydawca: Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
• Czasopismo: Ecological Chemistry and Engineering. A
• Rocznik: 2009
• Tom: Vol. 16, nr 5/6
• Strony: 607--615
• Opis fizyczny: Bibliogr. 31 poz., tab.

Twórcy

autor

Krzepiłko A.

• Wydział Nauk Rolniczych w Zamościu Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie,

Bibliografia

• [1] Burhans W. and Weinberger M.: Nucleic Acids Res. 2007, 35(22), 7545-7556.
• [2] Hohmann S.: Microbiol. Mol. Biol. Rev. 2002, 66(2), 300-372.
• [3] Davidson J., Whyte B., Bissinger P. and Schiestl R.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1996, 93(10), 5116-5121.
• [4] Kim I., Moon H., Yun H. and Jin L: Microbiology 2006, 44(5), 492-501.
• [5] Krawiec Z., Biliński T., Schuller Ch. and Ruis H.: Acta Biochim. Poi. 2000, 47(1), 201-207.
• [6] Różański L.: Vademecum pestycydów, Agra-Enviro Lab., Poznań 1996 (In Polish).
• [7] Kale M., Rathore N., John S. and Bhatnagar D.: Toxicol. Lett. 1999, 105, 197-205.
• [8] Sayeed I., Parvez S., Pandey S., Haque R. and Raisuddin S.: Ecotoxicol. Environ. Saf. 2003, 56(2), 295-301.
• [9] Łukaszkiewicz J. and Biliński T.: Acta Biochim. Polon. 1979, 26, 161-169.
• [10] Lowry O.H., Rosebrough W.J., Farr A.L. and Randall R.J.: J. Biol. Chem. 1951, 193, 265-275.
• [11] Beers R.F. and Sizer J.W.: J. Biol. Chem. 1952, 195, 133-140.
• [12] Święciło A., Krzepiłko A., Wawryn J. and Biliński T.: Zesz. Probl. Post. Nauk Rol. 1999, 469, 605-611 (In Polish).
• [13] Święciło A. and Krzepiłko A.: Zesz. Probl. Post. Nauk Rol. 2005, 505, 451-459 (In Polish).
• [14] Święciło A. and Krzepiłko A.: Polish J. Environ. Stud. 2007, 16(3A), 268-272.
• [15] Krzepiłko A. and Święciło A.: Zesz. Probl. Post. Nauk Rol. 2005, 505, 193-199 (In Polish).
• [16] Krzepiłko A.: Ecol. Chem. Eng. 2007, 14(2), 191-196.
• [17] Prasanthi K. and Muralidhara R.: Toxicol. In Vitro 2005, 19(4), 449-456.
• [18] Uner N., Oruc E., Canli M. and Seygiler Y.: Bull. Environ. Contamin. Toxicol. 2001, 67(5), 657-664.
• [19] Biliński T., Litwinska J., Lukaskiewicz J., Rytka J., Simon M. and Labbe-Bois R.: J. Gen. Microbiol. 1981, 122(1), 79-87.
• [20] Claisse M. and Pajot P.: Eur. J. Biochem. 1974, 49(1), 49-59.
• [21] Błaszczyński M., Litwinska J., Zaborowska D. and Biliński T.: Acta Microbiol. Polon. 1985, 34(3/4), 243-254.
• [22] Cocheme H. and Murphy M.: J. Biol. Chem. 2008, 283(4), 1786-1798.
• [23] Iwahashi H., Ishidou E„ Kitagawa E. and Momose Y.: Environ. Sci. Technol. 2007, 41(22), 7941-7946.
• [24] Yang W. and Tiffany-Castiglioni E.: J. Toxicol. Environ. Health A 2008, 71(4), 289-299.
• [25] Saulsbury M., Heyliger S., Wang K. and Round D.: Toxicology 2008, 244(2-3), 98-110.
• [26] Hase Y., Tatsuno M., Nishi T., Kataoka K., Kabe Y., Yamaguchi Y., Ozawa N., Natori M., Handa H H.: Biochem. Biophys. Res. Commun. 2008, 366(1), 66-72.
• [27] Wieser R., Adam G., Wagner A., Schuller C., Marchler G., Ruis H., Krawiec Z. and Biliński T.: J. Biol. Chem. 1991, 266(19), 12406-12411.
• [28] Krawiec Z., Święciło A. and Biliński T.: Acta Biochim. Poi. 2000, 47(4), 1027-1035.
• [29] Labbe-Bois R. and Volland C.: Arch. Biochem. Biophys. 1977, 179, 565-577.
• [30] Krzepiłko A. and Święciło A.: Ecol. Chem. Eng. 2007, 14(10), 1111-1119.
• [31] Krzepiłko A and Święciło A.: Polish J. Environ. Stud. 2007, 16(3), 403-406.