Wpływ zasolenia NaCl na aktywność katalizy i peroksydazy w liściach selera naciowego i fasoli szparagowej

• Autorzy: Biczak R. , Herman B. , Rychter P.

Warianty tytułu

EN

Effect of Salinity NaCl on Catalase and Peroxidase Activity in Leaves of Leafy Celery and of French Bean

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W przeprowadzonych badaniach wazonowych określono wpływ zróżnicowanego zasolenia podłoża na zmiany aktywności katalazy i peroksydazy w liściach selera naciowego (Apium graveolens L. var. dulce (Mill.) Pers., cv Utah 52-70) i fasoli szparagowej (Phaseolus vulgaris L., cv Złota Saxa). Sadzonki selera naciowego i fasoli szparagowej podlano jednorazowo roztworami wodnymi zawierającymi 30, 60, 120 i 180 mM NaCI. Niezależnie od zasolenia podłoża obserwowano spadek aktywności katalazy i jednoczesny wzrost aktywności peroksydazy wraz z wiekiem roślin. Zastosowane poziomy zasolenia gleby w dużym stopniu wpłynęły na zmianę aktywności katalazy i peroksydazy. Stopień zmian uzależniony był zarówno od gatunku warzywa, poziomu zasolenia podłoża, jak i terminu analizy, przy czym największy wpływ na aktywność oznaczanych enzymów miało zasolenie. Zarówno w liściach fasoli, jak i selera naciowego spadek aktywności katalazy był tym większy, im wyższy był poziom zasolenia gleby. Aktywność peroksydazy w liściach roślin rosnących na podłożu zasolonym była natomiast znacznie większa w porównaniu do aktywności tego enzymu w roślinach kontrolnych. Wielkość zmian, podobnie jak i w przypadku katalazy, była wprost proporcjonalna do poziomu zasolenia podłoża.

EN

In the pot experiments, the effect of diverse salinities of basis on changes of catalase activity and peroxidase activity in leaves of leafy celery (Apium graveolens L var dulce (Mill.) Pers., cv Utah 52-70) and of French bean (Phaseolus vulgaris L, cv Golds Saxa) was determined. Seedlings of leafy celery and of French bean watered once with solutions containing 30, 60, 120 and 180 mM NaCI. Independently from salinities of basis a decrease of catalase activity and increase of peroxidase activity was observed with age of plants. The salinity levels applied of soil in large extent influenced changes of catalase activity and peroxidase activity. Degree of changes was dependent both on sort of vegetable, and level basis salinity, as well as on time of analysis, greatest influence on the activity of researched enzymes had salinity. Both in leaves of bean and of leafy celery drop of catalase activity was being the greater, the higher was level of the soil salinity. Peroxidase activity in leaves of plants grown on salinity basis was considerably higher as compared with the activities of this enzyme in the controI plants. Extent of the changes, like in case of catalase, was directly proportional to the level of basis salinity. Key words: salinity, celery, bean, catalase, peroxidase

Słowa kluczowe

PL

zasolenie; seler; fasola; katalaza; peroksydaza

EN

salinity; celery; bean; catalase; peroxidase

• Wydawca: Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
• Czasopismo: Chemia i Inżynieria Ekologiczna
• Rocznik: 2002
• Tom: Vol. 9, nr 2-3
• Strony: 205--211
• Opis fizyczny: Bibliogr. 23 poz., rys., tab.

Twórcy

autor

Biczak R.

• Katedra Biochemii, Instytut Chemii i Ochrony Środowiska, Wyższa Szkoła Pedagogiczna w Częstochowie, Al. Armii Krajowej 13/15, 42-200 Częstochowa, tel./faks 0/.../34/361 51 54

autor

Herman B.

• Katedra Biochemii, Instytut Chemii i Ochrony Środowiska, Wyższa Szkoła Pedagogiczna w Częstochowie, Al. Armii Krajowej 13/15, 42-200 Częstochowa, tel./faks 0/.../34/361 51 54

autor

Rychter P.

• Katedra Biochemii, Instytut Chemii i Ochrony Środowiska, Wyższa Szkoła Pedagogiczna w Częstochowie, Al. Armii Krajowej 13/15, 42-200 Częstochowa, tel./faks 0/.../34/361 51 54

Bibliografia

• [1] Fiedurek J. i Szczodrak J.: Katalaza - właściwości, rola fizjologiczna i zastosowanie. Post. Mikrobol., 1997, XXXVI(1), 71-84.
• [2] Liczmański A.E.: Toksyczność tlenu. II. Mechanizmy ochronne. Post. Biochem., 1988, 34(4), 293-310.
• [3] Jurgowiak M., Białkowski K. i Oliński R.: Reaktywne formy tlenu a regulacja ekspresji genów, ibid., 1996, 42(1), 6-13.
• [4] Gondko R.: Czy przemiany rodników tlenowych w organizmie przebiegają cyklicznie?, ibid., 1995, 41(4), 243-247.
• [5] Winicov I. i Bastola D.R.: Salt tolerance in crop plants: new approaches through tissue culture and gene regulation. Acta Physiol. Plant., 1997, 19(4), 435-449.
• [6] De Felippe M.R., Lucas M.M. i Pozuelo J.M.: Cytochemical study of catalase and peroxidase in the mesophyll of Lolium rigidum plants treated with isoproturon. J. Plant Physiol., 1988, 132, 67-73.
• [7] Mac Rae E.A. i Ferguson I.B.: Changes in catalase activity and hydrogen peroxide cocncentration in plant in response to low temperature. Physiol. Plant, 1985, 65, 51-56.
• [8] Weckx J.E.J. i Clijsters H.M.M.: Oxidative damage and defense mechanisms in primary leaves of Phaseolus vulgaris as a results of root assimilation of toxic amounts of cooper, ibid, 1996, 96, 506-512.
• [9] Kim T.W. i Heinrich G.: Effects of strontium on chlorophyll content, peroxidase activity, and iron distribution in cell walls. J. Plant Nutr., 1997, 20(2-3), 255-269.
• [10] Gossett D.R., Millhollon E.P. i Cran Lucas M.: Antioxidant response to NaCl stress in salt-tolerant and salt-sensitive cultivars of cotton. Crop Sci., 1994, 34, 706-714.
• [11] Olmos E. i Hellín E.: Cellular adaptation from a salt-tolerant cell line of Pisum sativum. J. Plant Physiol., 1996, 148, 727-734.
• [12] Mittal R. i Dubey R.S.: Behaviour of polyphenol oxidase, IAA oxidase and catalase in germinating rice in relation to salt tolerance, J. Agron. Crop. Sci., 1992, 169, 270-280.
• [13] Kalir A., Omri G. i Poljakoff-Mayber A.: Peroxidase and catalase changes in ascorbate free radical-stimulated onion toots. Plant Physiol., 1984, 104, 271-276.
• [14] Evers D., Schmit C., Mailliet Y. i Hausman J.F.: Growth characteristics and biochemical changes of poplar shoots in vitro under sodium chloride stress. J. Plant Physiol., 1997, 151(6), 748-753.
• [15] Hernández J.A., Almansa M.S., del Rio L. i Sevilla F.: Effect of salinity on metalloenzymes of oxygen metabolism in two leguminous plants. J. Plant Nutr., 1993, 16(12), 2539-2554.
• [16] Lechno S., Zamski E. i Tel-Or E.: Salt stress - induced responses in cucumber plants. J. Plant Physiol., 1997, 150(1-2), 206-211.
• [17] Thiyagarajah M., Fry S.C. i Yeo A.R.: In vitro salt tolerance of cell wall enzymes from halophytes and glycophytes. J. Exp. Bot., 1996, 47(304), 1717-1724.
• [18] Gardiner M.G. i Cleland R.: Peroxidase changes during the cessation of elongation in Pisum sativum stems. Phytochem., 1974, 13, 1095-1098.
• [19] Bergmeyer H.U.: Methods of enzymatic analysis. Academic Press, 888, New York 1963.
• [20] Lopez F., Vansuyt G., Casse-Delbart F. i Fourcroy P.: Ascorbate peroxidase activity, not the mRNA level, is enhances in salt-stressed Raphanus sativus plants. Physiol. Plant., 1996, 97, 13-20.
• [21] Sancho M.A., de Forchetti S.M., Pliego F., Valpuesta V. i Quesada M.A.: Peroxidase activity and isoenzymes in the culture medium of NaCl adapted tomato suspension cells. Plant Cell, Tissue Organ Culture, 1996, 44, 161-167.
• [22] Braber J.M.: Catalase and peroxidase in primary bean leaves during development and senescence. Z. Pflanzenphysiol. Bd., 1980, 97, 135-144.
• [23] Swaraj J.K., Laura S. i Bishnoi N.R.: Nitrate induced nodule senescence and changes in activities of enzymes scavenging H2O2 in clusterbean (Cyamopsis tetragonaloba Taub.). J. Plant Physiol., 1993, 126, 293-296.