Degradacja enzymatyczna powłok poliuretanowych

• Autorzy: Wojturska J.

Warianty tytułu

EN

Enzymatic degradation of polyurethane coatings

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem badań było określenie podatności na degradację enzymatyczną powłok poliuretanowych otrzymanych w wyniku poliaddycji poliwęglanoestrodiolu (DesmophenŽ C2200, Bayer) lub polieteroestrodioli o różnym stopniu rozgałęzienia (DesmophenŽ 1150, DesmophenŽ 1200, Bayer), diizocyjanianu trimetylo-1,6-heksametylenu (TMDI) i butano-1,4-diolu (BD). Powłoki otrzymano w dwuetapowym procesie poliaddycji, realizowanym w masie lub z zastosowaniem N,N-dimetyloacetamidu (DMAC) jako rozpuszczalnika. Tak otrzymane powłoki poliuretanowe poddano degradacji enzymatycznej wywołanej lipazami izolowanymi z Candida antarctica (Novozym 735, CALBL), z Aspergillus (Novozym 51032), lipazą z Rhizomucor miehei (Pallatase 20000 L) lub lipazą otrzymaną z Thermomyces lanuginosus (Lipozyme TL 100 L). W każdym przypadku proces realizowano w warunkach optymalnego pH i temperatury charakterystycznych dla każdej z lipaz. Czas degradacji, budowa chemiczna próbki i sposób jej syntezy oraz rodzaj enzymu wpływają na ich biodegradowalność. O zachodzącym procesie degradacji świadczą: rosnący ubytek masy próbek poddanych działaniu enzymu, zwiększająca się w czasie zawartość węgla organicznego w roztworach degradacyjnych, zmieniająca się swobodna energia powierzchniowa powłok (SEP). Dodatkowo zmiany na powierzchni próbek wywołane działaniem enzymów zostały wizualizowane dzięki obserwacji za pomocą mikroskopii optycznej - po poddaniu próbek działaniu enzymu na powierzchni pojawiają się charakterystyczne wyżłobienia, kratery i rowki. Proces degradacji próbek, które syntezowano w rozpuszczalniku zachodzi wolniej niż tych otrzymanych metodą w masie, co może wynikać z większego stopnia polidyspersyjności próbek pierwszego rodzaju i większej wartości ich SEP.

EN

The purpose of these studies was the evaluation of susceptibility of polyurethane coatings obtaining via polyaddition of polycarbonate diol (DesmophenŽ C2200 Bayer) or polyesterether polyols with different branching degrees (DesmophenŽ 1150, DesmophenŽ 1200 Bayer), trimethyl-1,6-hexamethylene diisocyanate (TMDI) in the presence of 1,4-butanediol (BD) as a chain extender, on enzymatic degradation. Polyurethane coatings were synthesized by step growth polymerization in bulk or with using N,N-dimethylacetamide (DMAC) as a solvent. Such obtained polyurethane coatings were treated by lipase from Candida antarctica (Novozym 735, CALB L), from Aspergillus (Novozym 51032), lipase from Rhizomucor miehei (Pallatase 20000 L) or lipase from z Thermomyces lanuginosus (Lipozyme TL 100 L) to generate enzymatic degradation. In all cases process was realized in optimal conditions of pH and temperature, which are characteristic for each of lipase. The time of degradation, chemical structure, the manner of synthesis and the type of enzyme influenced on biodegradability. Loss of mass of the samples which were treated by enzymes, growing amount of total organic carbon in the solutions after degradation, difference in the free surface energy (SEP) confirmed biodegradation of the samples. The changes in the morphology of the samples were visualized by optical microscopy - after treating by enzyme some characteristic cracks, craters and rows appeared. The enhanced degradability of polyurethane coatings which were obtained by bulk polymerization compared to samples synthesized in the solution of DMAC is due to their higher degree of polydispersity and the higher free surface energy.

Słowa kluczowe

PL

poliuretany; degradacja enzymatyczna; lipazy; swobodna energia powierzchniowa; mikroskopia optyczna

EN

polyurethanes; enzymatic degradation; lipase; free surface energy; optical microscopy

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Ochrona przed Korozją
• Rocznik: 2009
• Tom: nr 12
• Strony: 595--600
• Opis fizyczny: Bibliogr. 12 poz., il.

Twórcy

autor

Wojturska J.

• Politechnika Rzeszowska, Zakład Technologii Tworzyw Sztucznych

Bibliografia

• 1. H. Kaczmarek, K. Bajer, Polimery, 51, 10 (2006) 716.
• 2. T. Nakajima-Kambe, Y. Shigeno-Akutsu, N. Nomura, T. Nakahara, Appl. Microbiol. Biotechnol. 51, 2 (1999) 134.
• 3. R. Gautam, A.S. Bassi, E.K. Yanful, Biotechnol. Lett., 29, 7 (2007) 1081.
• 4. H.S. Azevedo, R.L. Reis, Biodegradable Systems in Tissue Engineering and Regenerative Medicine, 1 (2004) 177.
• 5. S.S. Umare, A.S. Chandure, Chem. Eng. J., 142, 1 (2008) 65.
• 6. S. Matsumura S, Y. Soeda, K. Toshima, Appl. Microbiol. Biotechnol., 70, 1 (2006) 12.
• 7. J.P. Santerre, R.S. Labow, D.G. Duguay, D. Erfl e, G. A. Adams, J. Biomed. Mater. Res., 28, 10 (1994) 1187.
• 8. Y.W. Tang, R. S. Labow, J.P. Santerre, J. Biomed. Mater. Res., 57, 4 (2001) 597.
• 9. N. Yamamoto, A. Nakayama, M. Oshima, N. Kawasaki, S-I Aiba, Reactive&Functional Polymers, 67, (2007) 1338.
• 10. E.M. Christenson, S. Patel, J.M. Anderson, A. Hiltner, Biomaterials, 27, (2006) 3920.
• 11. K. Krasowska, A. Heimowska, M. Rutkowska, Polimery, 51, 1 (2006) 21.
• 12. A.T. Chen, R.T. Wojcik, Metal Finishing, 6 (2000) 98.