Aktywność zewnątrzkomórkowej depolimerazy wydzielanej przez szczep Gliocladium solani w toku degradacji poliestru "Bionolle®"

• Autorzy: Łabużek S. , Nowak B. , Pająk J. , Rymarz G.

Warianty tytułu

EN

Activity of extracellular depolymerase secreted by Gliocladium solani strain during "Bionolle®" polyester degradation

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Określono spektrum aktywności zewnątrzkomórkowej depolimerazy produkowanej przez wyizolowany z gleby szczep Gliocladium solani oraz zbadano przebieg mechanizmów degradacji alifatycznego poliestru "Bionolle®" typ # 3001 z udziałem tego enzymu. Optymalna wartość pH odpowiadająca jego maksymalnej aktywności wynosi 5. Stwierdzono, że enzym charakteryzuje się szerokim spektrum aktywności hydrolitycznej zarówno wobec wiązań estrowych naturalnych oraz syntetycznych polimerów, jak i estrowych pochodnych krótko- i długołańcuchowych kwasów tłuszczowych. Wydajniej atakuje fazę amorficzną niż krystaliczną tworzywa oraz preferencyjnie hydrolizuje przede wszystkim mery adypinianowe poliestru pozostawiając w nim mery bursztynianowe.

EN

The range of activity of extracellular depolymerase secreted by Gliocladium solani strain (Fig. 2), isolated from the soil, was determined. The course of degradation of aliphatic "Bionolle®" polyester, type # 3001, under the influence of this enzyme (Table 1) was studied. Optimum pH value related to its maximal activity equals 5 (Fig. 1). It was found that the enzyme discussed shows wide range of hydrolytic activity, being active towards ester bonds of natural and synthetic polymers as well as towards ester derivatives of short- or long-chain fatty acids (Table 1). Depolymerase attacks better the amorphous phase of polymer than the crystalline one (Fig. 3). It preferentially caused hydrolysis of mainly adipate mers of polyester leaving succinate ones.

Słowa kluczowe

PL

poliester alifatyczny; degradacja; depolimeraza; grzyby mikroskopowe Gliocladium solani; specyficzność substratowa

EN

aliphatic polyester; degradation; depolymerase; Gliocladium solani; substrate specifity

• Wydawca: Sieć Badawcza Łukasiewicz – Instytut Chemii Przemysłowej
• Czasopismo: Polimery
• Rocznik: 2008
• Tom: T. 53, nr 6
• Strony: 465--470
• Opis fizyczny: Bibliogr. 26 poz.

Twórcy

autor

Łabużek S.

autor

Nowak B.

autor

Pająk J.

autor

Rymarz G.

• Katedra Biochemii, Uniwersytet Śląski, ul. Jagiellońska 28, 40-032 Katowice,

Bibliografia

• 1. Krasowska K., Heimowska A., Rutkowska M.: Polimery 2006,51,21.
• 2. Adamus G., Dacko P., Musiol M., Sikorska W., Sobota M., Biczak R., Herman B., Rychter P., Krasowska K., Rutkowska M., Kowalczuk M.: Polimery 2006, 51,539.
• 3. Jaeger K. -E., Steinbüchel A., Jendrossek D.: Appl. Environ. Microbiol 1995, 61, 3113.
• 4. Fojan R, Jonson P. H., Petersen M. T. N., Petersen S. B.: Biochimie 2000, 82,1033.
• 5. Macedo G. A., Pio T. R: Braz. J. Microbiol. 2005,36,388.
• 6. Nishida H., Konno M., Ikeda A., Tokiwa Y.: Polym. Deg-rad. Stab. 2000, 68, 205.
• 7. Jendrossek D.: Polym. Degrad. Stab. 1998, 59,317.
• 8. Colak A., Sisik D., Saglam N., Güner S., Canakci S., Beldzy A. O.: Bioresour. Technol. 2005, 96,625.
• 9. Murphy C. A., Cameron J. A., Huang S. J., Vinopal R. T.: Appl. Environ. Microbiol. 1996, 62,456.
• 10. Eldsäter C., Erlandsson B., Renstad R., Albertsson A. -C., Karlsson S.: Polymer 2000,41,1297.
• 11. Łabużek S., Pająk J., Nowak B., Majdiuk E., Karcz J.: Polimery 2002, 47, 256.
• 12. Łabużek S., Pająk J., Nowak B.: Polimery 2005, 50, 675.
• 13. Łabużek S., Nowak B., Pająk J.: Polimery 2006, 51, 27.
• 14. Łabużek S., Nowak B., Pająk J.: Poi. J. Environ. Stud, 2004,13,59.
• 15. Nowak B.: Praca doktorska, Katowice 2006.
• 16. Azaz A. D.: Turk. J. Bot. 2003, 27, 83.
• 17. Oda Y, Asari H., Urakami T., Tonomura K.: /. Ferment. Bioeng. 1995, 80, 265.
• 18. Scherer T. M., Fueller R. C., Lenz R. W., Goodwin S.: /. | Environ. Polym. Degrad. 1999, 7,117.
• 19. Helisto P., Korpela T.: Enz. Mkrob. Technol. 1998,23,113.
• 20. Walter T., Augusta J., Miiller R.-J., Widdecke H., Klein J.: Enz. Microb. Technol. 1995,17, 218.
• 21. Oda Y., Oida N., Urakami T., Tonomura K.: FEMS Microbiol. Lett. 1997,152,339.
• 22. Janas P., Podgórska E., Mleko S., Pielecki J.: Annales LTMCS, Sec. E 2004,59,461.
• 23. Macris J. B., Kourentzi E., Hatzinikolaou D. G.: Proc. Biochem. 1996, 31, 807.
• 24. Carvalho C. M. L., Aires-Barros M. R., Cabral J. M. S.: Electr. J. Biotechnol. 1998,1,160.
• 25. Purdy R. E., Kolattukudy P. E.: Biochemistry 1975, 14, 2832.
• 26. Zhao J.-H., Wang X.-Q., Zeng J., Yang G., Shi F.-H., Yan Q.: Polym. Degrad. Stab. 2005, 90,173.