Insight into protein dynamics from nuclear magnetic relaxation studies

Ejchart, A.

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Insight into protein dynamics from nuclear magnetic relaxation studies

Autorzy

Ejchart A.

Wybrane pełne teksty z tego czasopisma

https://ichp.vot.pl/index.php/p

Identyfikatory

Warianty tytułu

Wgląd w dynamikę protein za pomocą magnetycznej relaksacji jądrowej

Języki publikacji

Abstrakty

In the review (63 references) the nuclear magnetic relaxation which is a unique experimental method giving insight into dynamic processes existing in proteins and covering a broad range of time scales was presented. This method, however, is demanding experimentally and theoretically. Exprimental methods limited to 15N nuclei are briefly presented and their limitations discussed. Analysis of experimental relaxation data for proteins can be done in the frame of model-free approach or applying spectral density mapping. Both those approaches are difficult for the physical interpretation of results. Besides motional parameters, some structural parameters influence relaxation rates and have to be estimated or determined. Hopefully, many problems connected with the analysis of relaxation data in proteins can be overcome with relaxation measurements at multiple magnetic fields for different isotopes like 15N, 13C, and 2H.

W artykule przeglądowym (63 poz. lit.) przedstawiono wykorzystanie magnetycznej relaksacji jądrowej do badania dynamiki cząsteczkowej w białkach. Ograniczając dyskusję do najczęściej w przypadku białek badanego izotopu 15N, omówiono najważniejsze aspekty doświadczalne pomiarów prędkości relaksacji oraz metody ich interpretacji i powiązania z dynamiką cząsteczkową. W przypadku jąder 15N dominują dwa mechanizmy relaksacji, dipolowy i wywoływany przez anizotropię ekranowania. W równaniach opisujących prędkości relaksacji dotyczące tych mechanizmów pojawiają się gęstości spektralne, których postać analityczna zależy od przyjętego modelu ruchu. Ponieważ ruchy wektorów N-H w białkach są złożone, więc do ich opisu stosuje się model ogólny (model-free approach) lub wyznacza się bezpośrednio zależność gęstości spektralnych od częstości. Odrębnym problemem jest wyznaczenie parametrów strukturalnych, takich jak uśredniona wibracyjnie długość wiązania N-H czy wartości własne tensora ekranowania, które mogą zmieniać się w zależności od reszty aminokwasowej. Pomiary prędkości relaksacji własnej i prędkości interferencji dotyczące szeregu jąder występujących w białkach (15N, 13C, 2H) w wielu polach magnetycznych pozwalają na otrzymanie szczegółowych informacji o dynamice cząsteczek białek.

Słowa kluczowe

nuclear magnetic relaxation protein dynamics 15N relaxation in proteins model-free approach spectral density mapping

magnetyczna relaksacja jądrowa dynamika białka relaksacja 15N w białkach opis bezmodelowy próbkowanie gęstości spektralnych

Wydawca

Sieć Badawcza Łukasiewicz – Instytut Chemii Przemysłowej

Czasopismo

Polimery

Rocznik

2007

Tom

T. 52, nr 10

Strony

745--751

Opis fizyczny

Bibliogr. 63 poz.

Twórcy

autor

Ejchart A.

Instytut Biochemii i Biofizyki PAN ul. Pawińskiego 5A, 02-106 Warszawa, Poland, aejchart@ibb.waw.pl

Bibliografia

[1] Torchia D. A.: "Protein Dynamics from NMR Relaxation" in "Encyclopedia of NMR" vol.6, (Eds. Grant D. M., Harris R. K.), John Wiley, Chichester 1996, p. 3785.
[2] NirmalaN. R., Wagner G.: /. Am. Chem. Soc. 1988,110, 7557.
[3] Kay L. E., Torchia D. A., Bax A.: Biochemistry 1989, 28, 8972.
[4] Wagner G.: Curr. Opin. Struci. Biol. 1993, 3, 748.
[5] Palmer A. G.: Curr. Opin. Struci. Biol 1998, 7,732.
[6] Fischer M. W. R, Majumdar A., Zuiderweg E. R. P: Próg. Nuci Magn. Reson. Spectrosc. 1998, 33, 207.
[7] Engelke J,, Ruterjans H.: "Recent Developments in Studying the Dynamics of Protein Structures from N and C Relaxation Time Measurements" in "Biological Magnetic Resonance" vol. 17, (Eds. Rama Krishna N., Berliner L. J.), Kluver/Plenum, New York 1999, p. 357.
[8] Ejchart A.: "Relaksacja jądrowa w badaniach dynamiki szkieletów białek" in "Zjawiska relaksacji molekularnej" (Eds. Hawranek J. P, Sobczyk L.), Wyd. Uniwersytetu Wrocławskiego, Wrocław 1999, p. 117.
[9] Ishima R., Torchia D. A.: Nature Struct. Biol. 2000,7,732.
[10] Korzhney D. M., Billeter M., Arseniev A. S., Orekhoy V. Y.: Próg. Nuci Magn. Reson. Spectrosc. 2001, 38,197.
[11] Fushman D.: "Determination of Protein Dynamics Using N Relaxation Measurements" in "BioNMR in Drug Research" (Ed. Zerbe O.), Wiley-VCH, Weinheim 2003, p. 283.
[12] Palmer A. G.: Chem. Reu. 2004,104, 3623.
[13] At-kinson R. A., Kieffer B.: Prog. Nucl Magn. Reson. Spectrosc. 2004, 44, 141.
[14] Lian L.-Y., Middleton D. A.: Prog. Nucl Magn. Reson. Spectrosc. 2001, 39, 171.
[15] Nicholson L. K., Kay L. E., Baldisseri D. M., Arango J., Young P. E., Bax A., Torchia D. A.: Biochemistry 1992, 31, 5253.
[16] Mispelter J., Lefevre C., Adjadj E., Quiniou E., Favaudon V.: /. Biomol. NMR 1995, 5, 233.
[17] Liu W., Zheng Y, Cistola D. P., Yang D.: /. Biomol NMR 2003, 27, 351.
[18] Flynn P. F., Bieber Urbauer R. J., Zhang H., Lee A. L., Wand A. J.: Biochemistry 2001, 40, 6559.
[19] Walsh S. T., Lee A. L., DeGrado W. F, Wand A. J.: Biochemistry 2001, 40, 9560.
[20] Ishima R., Petkova A. P, Louis J. M., Torchia D. A.: /. Am. Chem. Soc. 2001,123, 6164.
[21] Skrynnikoy N. R., Millet O., Kay L. E.: /. Am. Chem. Soc. 2002,124,6449.
[22] Kay L. E., Nicholson L. K., Delaglio F, Bax A., Torchia D. A.: /. Magn. Reson. 1992, 97, 359.
[23] Palmer III A. G., Skelton N. J., Chazin W. J., Wright P. E., Rance M.: Mol Phys. 1992,75,699.
[24] Skelton N. J., Palmer III A. G., Akke M., Kórdel J., Rance M., Chazin W. J.: /. Magn. Reson. B1993,102,253.
[25] Grzesiek S., Bax A.: /. Am. Chem. Soc. 1993, 115, 12593.
[26] Renner C., Schleicher M., Holak T. A.: /. Biomol NMR 2002, 23, 23.
[27] Gong Q., Ishima R.: /. Biomol NMR 2007, 37, 147.
[28] Weiss G. H., Ferretti, J. A.: /. Magn. Reson. 1983, 55, 397.
[29] Weiss G. H., Ferretti J. A., Byrd R. A.: /. Magn. Reson. 1987, 71, 97.
[30] Weiss G. H., Ferretti J. A.: Próg. Nuci Magn. Reson. Spectrosc. 1988,20,317.
[31] Zhukov L, Ejchart A.: Acta Biochim. Polon. 1999, 46, 665.
[32] Gryff-Keller A., Ejchart A., Jackowski K.: /. Magn. Reson. A 1994, 111, 186.
[33] Kowalewski J., Ericsson A., Yestin R.: /. Magn. Reson. 1978, 31, 165.
[34] Stone M. J., Fairbrother W. J., Palmer III A. G., Reizer J., Saier Jr. M. H., Wright P. E.: Biochemistry 1992, 31, 4394.
[35] Abragam A.: "The Principles of Nuclear Magnetism", Oxford University Press, Oxford 1961, Chapter VIII.
[36] Peng J. W., Wagner G.: Biochemistry 1995, 34, 16733.
[37] Redfield A. G.: Adv. Magn. Reson. 1965, l, 1.
[38] Woessner D. E.: /. Chem. Phys. 1962, 37, 647.
[39] Dosset P, Hus J.-C., Marion D.: /. Biomol NMR 2000,16,23.
[40] Osborne M. J., Wright P E.: J. Biomol NMR 2001,19, 209.
[41] Pawley N. H., Gans J. D., Nicholson L. K.: /. Biomol NMR 2002, 24, 215.
[42] Lipari G., Szabo A.: /. Am. Chem. Soc. 1982, 104, 4536 and 4559.
[43] Clore G. M., Szabo A., Bax A., Kay L. E., Driscoll P. C., Gronenborn A. M.: /. Am. Chem. Soc. 1990,112,4989.
[44] Fan P, Li M. H., Brodsky B., Baum J.; Biochemistry 1993, 32,13299.
[45] Tjandra N., Feller E., Pastor R. W., Bax A.: /. Am. Chem. Soc. 1995,117,12562.
[46] Mandel A. M., Akke M., Palmer A. G.: /. Mol Biol 1995, 246,144.
[47] d'Auvergne E. J., Gooley P. R.: /. Biomol NMR 2003,25,25.
[48] Peng J. W., Wagner G.: /. Magn. Reson. 1992, 98, 308.
[49] Peng J. W., Wagner G.: Biochemistry 1992, 31, 8571.
[50] Lefevre J.-F, Dayie K. T., Peng J. W., Wagner G.: Biochemistry 1996, 35, 2674.
[51] Wyss D. F, Dayie K. T., Wagner G.: Protein Sci. 1997, 6, 534.
[52] Ishima R., Nagayama K.: /. Magn. Reson. B 1995, 108, 73.
[53] Ishima R., Nagayama K.: Biochemistry 1995, 34, 3162.
[54] Farrow N. A., Zhang O., Szabo A., Torchia D. A., Kay L. E.: /. Biomol NMR 1995, 6,153.
[55] Theret L, Baladi S., Cox J. A., Sakamoto H., Craescu C. T.: Biochemistry 2000, 39, 7920.
[56] Theret L, Cox J. A., Mispelter J., Craescu C. T.: Protein Sci. 2001, 10, 1393.
[57] Case D. A.: /. Biomol NMR 1999,15,95.
[58] Ottinger M., Bax A.: /. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 12334.
[59] Hiyama Y, Niu C., Silyerton J. V., Bavoso A., Torchia D. A.: /. Am. Chem. Soc. 1988, 110, 2378.
[60] Fushman D., Tjandra N., Cowburn D.: /. Am. Chem. Soc. 1998,120,10947.
[61] Fushman D., Tjandra N., Cowburn D.: /. Am. Chem. Soc. 1999,121, 8577.
[62] Fushman D., Cowburn D.: Methods Enzymol 2001, 339, 109.
[63] Canet D., Barthe P, Mutzenhardt P, Roumestand C.: /. Am. Chem. Soc. 2001,123, 4567.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-article-BAT7-0006-0046