Wpływ promieniowania laserowego na cienkie błony kolagenowe. Cz. II, Badania spektroskopowe struktury „mikropianki” kolagenowej

Wiśniewski, M.; Sionkowska, A.; Kaczmarek, H.; Lazare, S.; Tokarev, V.

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Wpływ promieniowania laserowego na cienkie błony kolagenowe. Cz. II, Badania spektroskopowe struktury „mikropianki” kolagenowej

Autorzy

Wiśniewski M. , Sionkowska A. , Kaczmarek H. , Lazare S. , Tokarev V.

Wybrane pełne teksty z tego czasopisma

https://ichp.vot.pl/index.php/p

Identyfikatory

Warianty tytułu

Influence of laser irradiation on the thin collagen films. Part II, Spectroscopic investigations of collagen “micro-foam” structure

Języki publikacji

Abstrakty

Szczegółowo scharakteryzowano specyficzną strukturę kolagenu i na tej podstawie zinterpretowano - określony metodami spektroskopii Ramana oraz FTIR-ATR - wpływ energii i liczby impulsów lasera ekscymerowego KrF (&lambda=248nm) na uporządkowanie struktury błon kolagenowych. Stwierdzono, że napromienianie laserem powoduje zanik oddziaływań krótkiego zasięgu (wiązania wodorowe, oddziaływania van der Waalsa i hydrofobowe) oraz ubytek wody. W wyniku tych zjawisk potrójna helisa kolagenu po części przechodzi w strukturę kłębka statystycznego. Ponadto widma ramanowskie wskazują na reakcje rozmywania wiązań łańcucha głównego cząsteczek kolagenu wywołane dużą wartością energii (5eV) fotonów zastosowanego lasera.

Specific structure of collagen was characterized in detail (Scheme A, B and C). On this basis the interpretation of the effects of energy and number of pulses of excimer laser KrF (?=248nm) on the collagen film structure array (Fig. 1-5, Table 1) (determined by Raman and FTIR-ATR spectroscopic methods) has been done. The decay of short range interactions (hydrogen bonds, Van der Waals forces and hydrophobic interactions) as well as water loss were found. As a result of all this the triple helix of collagen partially change the structure to random coil. Additionally, the Raman spectra suggest the reactions of chain scission of collagen caused by high energy of photons (5eV) of the laser used.

Słowa kluczowe

kolagen promieniowanie laserowe spektroskopia Ramana spektroskopia FTIR-ATR mikropianka oddziaływania krótkiego zasięgu potrójna helisa kłębek statystyczny destrukcja łańcucha

collagen laser irradiation Raman spectroscopy FTIR-ATR spectroscopy microfoam short range interactions triple helix random coil chain scission

Wydawca

Sieć Badawcza Łukasiewicz – Instytut Chemii Przemysłowej

Czasopismo

Polimery

Rocznik

2007

Tom

T. 52, nr 7-8

Strony

571--578

Opis fizyczny

Bibliogr. 38 poz., rys., wykr.

Twórcy

autor

Wiśniewski M.

autor

Sionkowska A.

autor

Kaczmarek H.

autor

Lazare S.

autor

Tokarev V.

Uniwersytet Mikołaja Kopernika, Wydział Chemii, ul. Gagarina 7, 87-100 Toruń, marcinw@chem.uni.torun.pl

Bibliografia

1. Wiśniewski M., Sionkowska A., Kaczmarek H., Lazare S., Tokarev V.: Polimery 2007, 52, 259.
2. Alberts B., Bray D., Lewis J., Raff M., Roberts K., Watson J. D.: "Molecular biology of the cell", Garland Press, New York 1994.
3. Parry D. A. D., Craig A. S.: w pracy zbiorowej "Ultrastructure of the connective tissue matrix" (red. Ruggeri A., Motta P. M.), Martinus Nijhof, Boston 1984, str. 70--100.
4. Sionkowska A., Kamińska A., Miles Ch. A., Bailey A. J.: Polimery 2001, 46, 379.
5. Vogel A., Venugopalan V.: Chem. Rev. 2003, 103, 577.
6. Piez K. A.: w pracy zbiorowej "Molecular and aggregate structures of the collagen, in extracellular matrix biochemistry" (red. Piez K. A., Reddi A. H.), Elsevier Science, New York 1994, str. 58--89.
7. Silver F. H.: "Connective tissue structure in biological materials: structure, mechanical properties and modelling of soft tissue", University Press, New York 1987.
8. Bailey A. J., Paul R. G.: J. Soc. Leather Technol. Chem. 1998, 82, 104.
9. Van der Rest R., Garrone M.: FASEB J. 1991, 5, 2814.
10. Ellis D. O., McGavin S.: J. Ultrastruct. Res. 1970, 32, 191.
11. Prockop J., Fertala A.: J. Struct. Biol. 1998, 122, 111.
12. Bella J., Eaton M., Brodsky B., Berman H. M.: Science 1994, 266, 75.
13. Persikov A. V., Ramshaw J. A. M., Kirkpatrick A., Brodsky B.: Biochem. 2000, 39, 14 960.
14. Jenkins C. L., Bretscher L. E., Guzei I. A., Raines R. T.: J. Am. Chem. Soc. 2003, 125, 6422.
15. Bella J., Brodsky B., Berman H. M.: Structure 1995, 3, 893.
16. Bella J., Berman H. M.: J. Mol. Biol. 1996, 264, 734.
17. Kramer R. Z., Berman H. M.: J. Biomol. Struct. Dynam. 1998, 16, 367.
18. Nimni M. E., Harkness R. D.: w pracy zbiorowej "Collagen: Biochemistry, Biomechanics, Biotechnology" (red. Nimni M. E.), t. 1., CRC Press, Boca Raton 1988, str. 5--45.
19. Lee Ch. H., Singla A., Lee Y.: Int. J. Pharma. 2001, 221, 1.
20. Doyle B. B., Bendit E. G., Blout E. R.: Biopolymers 1975, 14, 937.
21. Clark R. J. H., Hester R. E.: "Spectroscopy of biological systems", John Wiley & Sons Ltd., 1986.
22. Barth A., Zscherp Ch.: Quart. Rev. Biophys. 2002, 35, 369.
23. Zerbi G.: "Modern polymer spectroscopy", Wiley-VCH, New York 1999.
24. Hames B. D., Hooper N. M.: "Biochemia -- krótkie wykłady", PWN, Warszawa 2002.
25. Edwards H. G. M., Farwell D. W., Holder J. M., Lawson E. E.: J. Mol. Struct. 1997, 435, 49.
26. Wang Y. N., Galiotis C., Bader D. L.: J. Biomech. 2000, 33, 483.
27. Fendel S., Schrader B.: Frasenius J. Anal. Chem. 1998, 360, 609.
28. Dong R., Yan X., Pang X., Liu Sh.: Spectrochim. Acta A 2004, 60, 557.
29. Davies M. J.: BBRC 2003, 305, 761.
30. Srinivasan R., Braren D.: Chem. Rev. 1989, 89, 1303.
31. Srinivasan R., Leigh W. J.: J. Am. Chem. Soc. 1982, 104, 6784.
32. Dyer P. E.: Appl. Phys. A 2003, 77, 167.
33. Tsuboi Y., Kimoto N., Kabeshita M., Itaya A.: J. Photochem. Photobiol. A 2003, 145, 209.
34. Kaminska A., Sionkowska A.: Polym. Degrad. Stab. 1996, 51, 19.
35. Tsunoda K., Sugiura M., Sonoyama M., Yajima H., Ishii T., Taniyama J., Itoh H.: J. Photochem. Photobiol. A 2001, 145, 195.
36. Dziuba J., Niklewicz M., Iwaniak A., Darewicz M., Minkiewicz P.: Polimery 2005, 50, 424.
37. Sionkowska A.: Polym. Degrad. Stab. 2000, 68, 147.
38. Rich A., Crick F. H. C.: J. Mol. Biol. 1961, 3, 483.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-article-BAT7-0006-0019