Wykorzystanie odpadowego wieprzowego rdzenia kręgowego jako cennego źródła substancji aktywnych biologicznie

• Autorzy: Kurzepa K. , Karasełło K. , Baranowska B. , Grabowska A. , Walisiewicz-Niedbalska W. , Różycki K. , Kwiatkowska-Patzer A. , Lipkowski W.

Warianty tytułu

EN

Use of pig spinal cord waste as a valuable source of biologically active substances

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Rdzeń kręgowy zwierząt rzeźnych jest uciążliwym odpadem przemysłu mięsnego. Wchodzące w ich skład białka strukturalne mogą być użyte jako potencjalne źródło strukturalnie zmodyfikowanych biopolimerów indukujących neurodegeneracyjne przemiany ośrodkowego układu nerwowego ssaków, w tym człowieka. Białka prionowe stanowią jednak duże zagrożenie. Zaproponowano zastosowanie procesu enzymatycznego trawienia wieprzowego rdzenia kręgowego w celu otrzymywania hydrolizatów zawierających niskocząsteczkowe peptydy. Peptydy te nie tworzą trwałych struktur trzeciorzędowych, a ich preparaty mogą być skutecznie oczyszczone, co pozwala na usunięcie niepożądanych substancji biologicznych. Głównym składnikiem rdzenia kręgowego ssaków są białka mieliny, strukturalne biopolimery izolujące i chroniące komórki nerwowe. Duże podobieństwo sekwencji białek mielinowych wieprzowych i ludzkich pozwala na zastosowanie hydrolizatów wieprzowych rdzeni nerwowych jako preparatów do indukcji tolerancji pokarmowej w stwardnieniu rozsianym. Pilotowe badania na modelach zwierzęcych potwierdzają potencjalną skuteczność terapeutyczną otrzymanych preparatów.

EN

Animal spinal cords are a big problem in the production of meat on a large scale. The problem makes the structural proteins that constitute a treat as a potential source of structurally modified biopolymers that induce neurodegeneration of central nervous system of mammals, including humans. The use of the process of enzymatic digestion of the pig spinal cord to hydrolysates containing low molecular weight peptides were proposed. Peptides included in these hydrolysates do not form permanent tertiary structures, and their preparations can be effectively cleaned from unwanted biological contaminants. The main components of the mammalian spinal cord are of myelin proteins, biopolymers that insulate and protect nerve cells. Very similar amino acid sequences of pig and human myelin proteins helped propose the use of cores pig spinal cord as preparations for food tolerance induction in the treatment of multiple sclerosis. Pilot studies in animals models confirmed the potential therapeutic efficacy of the preparation obtained.

Słowa kluczowe

PL

wieprzowy rdzeń kręgowy; cholesterol; hydrolizaty białkowe; tolerancja pokarmowa; stwardnienie rozsiane

EN

pig spinal cord; cholesterol; myelin proteins; protein hydrolysates; oral tolerance; multiple sclerosis

• Wydawca: Sieć Badawcza Łukasiewicz – Instytut Chemii Przemysłowej
• Czasopismo: Polimery
• Rocznik: 2012
• Tom: T. 57, nr 5
• Strony: 364--368
• Opis fizyczny: Bibliogr. 20 poz.

Twórcy

autor

Kurzepa K.

autor

Karasełło K.

autor

Baranowska B.

autor

Grabowska A.

autor

Walisiewicz-Niedbalska W.

autor

Różycki K.

autor

Kwiatkowska-Patzer A.

autor

Lipkowski W.

• Instytut Chemii Przemysłowej, Zakład Biotechnologii, ul. Rydygiera 8, 01-793Warszawa.,

Bibliografia

• 1. Pat. pol. 114 690 (1978).
• 2. Pat. pol. 314 367 (1997).
• 3. Nye S. H., Pelfrey C. M., Burkwit J. J., Voskuhl R. R., Lenardo M. J., Mueller J. P.: Mol. Immunol. 1995, 32, 1131.
• 4. Kira J., Deibler G. E., Krutzsch H. C., Martenson R. E.: J. Neurochem. 1985, 44, 134.
• 5. Pham-Dinh D., Allinquant B., Ruberg M., Della Gaspera B., Nussbaum J. L., Dautigny A.: J. Neurochem. 1994, 63, 2353.
• 6. Ando A., Shigenari A., Kulski J. K., Renard C., Chardon P., Shiina T., Inoko H.: Immunogenetics 2005, 57, 864.
• 7. Stoffel W., Giersiefen H., Hillen H., Schroeder W., Tunggal B.: Biol. Chem. Hoppe Seyler 1985, 366, 627.
• 8. Baumgartner B. G., Deppe A., Rettenberger G., Leeb T., Hameister H., Brenig B.: Mamm. Genome 1999, 10, 895.
• 9. Stüve O.: J. Neurol. Sci. 2009, 287, S30, Supplement 1.
• 10. Markowitz C. E.: Neurology 2007, 68, S8.
• 11. Brent L.: Hum. Immunol. 1997, 52, 75.
• 12. Czajka A., Go³¹b J.: Nowa Klinika 2002, 6, 633.
• 13. Al-Sabbagh A. M., Goad E. P., Weiner H. L., Nelson P. A.: J. Neurosci. Res. 1996, 45, 424.
• 14. Fukaura H., Kent S. C., Pietrusewicz M. J., Khoury S. J.,Weiner H. L., Hafler D. A.: J. Clin. Invest. 1996, 98, 70.
• 15. Lipkowski A. W., Baranowska B., Marczak E., Kwiatkowska- Patzer B., Gajkowska B., Walski M.: BioFactors 2000, 12, 147.
• 16. Kwiatkowska-Patzer B., Micha³kiewicz J., Zielinska J., Kasare³³o K., Kurzepa K., Lipkowski A. W.: Acta Neurobiol. Exp. 2009, 69, 73.
• 17. Oderfeld-Nowak B., Zaremba M., Lipkowski A. W., Kwiatkowska-Patzer B., Triaca V., Aloe L.: Arch. Ital. Biol. 2003, 141, 103.
• 18. Kwiatkowska-Patzer B., Baranowska B., Barcikowska-Litwin M., Lipkowski A. W.: „Suppresion of experimental autoimmune encephalomyelitis in the rat by oral administration of spinal cord protein hydrolysate” w „Neurochemistry” (ed. Teelken A., Korf I.), Plenum Press, Nowy Jork 1997, str. 137—140.
• 19. Kwiatkowska-Patzer B., Gajkowska B., Baranowska B., Lipkowski A. W.: Folia Neuropathol. 1998, 37, 245.
• 20. Kwiatkowska-Patzer B., Baranowska B., Walski M., Lipkowski A. W.: Flia Neuropathol. 2003, 41, 29.