Structural properties of proteolytic-accessible bioactive fragments of selected animal proteins

• Autorzy: Dziuba J. , Niklewicz M. , Iwaniak A. , Darewicz M. , Minkiewicz P.

Warianty tytułu

PL

Właściwości strukturalne bioaktywnych fragmentów uwalnianych z wybranych białek zwierzęcych w wyniku ich proteolizy

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The computer simulation of the distribution of biologically active fragments and bonds which are predicted to be susceptible to the action of endopeptidases of known specificity, hydropathy index and prediction of secondary structures were performed. The average values of hydropathy index calculated for bioactive fragments of selected animal proteins predicted in silico to be released by proteolytic enzymes as well as surroundings of such fragments show that they are hydrophilic. The most frequently occurring structure in the animal proteins bioactive fragments with surroundings is b-strand. There is no preferable secondary structure in the bioactive fragments encrypted in the animal protein sequences. Our findings suggest that the distribution of bioactive fragments may favour their release by proteinases.

PL

Przedstawiono wyniki komputerowej symulacji rozmieszczenia biologicznie aktywnych fragmentów oraz wiązań peptydowych podatnych na działanie endopeptyzad o określonej specyficzności, przewidywania zawartości struktur drugorzędowych oraz indeksu hydropatii. Najczęściej występującym motywem strukturalnym wśród bioaktywnych peptydów wraz z otoczeniem jest struktura b-harmonijkowa. Nie stwierdzono dominującego udziału żadnej ze struktur drugorzędowych w bioaktywnych peptydach występujących w sekwencjach badanych białek zwierzęcych. Średnie wartości indeksu hydropatii wskazują, że zarówno bioaktywne fragmenty uwolnione in silico z sekwencji wybranych białek zwierzęcych przez enzymy proteolityczne, jak i ich otoczenie są hydrofilowe. Wyniki badań sugerują, że rozmieszczenie bioaktywnych peptydów sprzyja ich uwalnianiu przez enzymy proteolityczne.

Słowa kluczowe

EN

proteins; bioactive peptides; hydropathy index; proteolysis; secondary structure; computer-aided analysis of the sequences

PL

białka; indeks hydropatii; bioaktywne peptydy; proteoliza; struktura drugorzędowa; komputerowa analiza sekwencji

• Wydawca: Sieć Badawcza Łukasiewicz – Instytut Chemii Przemysłowej
• Czasopismo: Polimery
• Rocznik: 2005
• Tom: T. 50, nr 6
• Strony: 424--428
• Opis fizyczny: Bibliogr. 24 poz.

Twórcy

autor

Dziuba J.

• University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Chair of Food Biochemistry, Plac Cieszyński 1, 10-726 Olsztyn Kortowo, Poland

autor

Niklewicz M.

• University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Chair of Food Biochemistry, Plac Cieszyński 1, 10-726 Olsztyn Kortowo, Poland

autor

Iwaniak A.

• University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Chair of Food Biochemistry, Plac Cieszyński 1, 10-726 Olsztyn Kortowo, Poland

autor

Darewicz M.

• University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Chair of Food Biochemistry, Plac Cieszyński 1, 10-726 Olsztyn Kortowo, Poland

autor

Minkiewicz P.

• University of Warmia and Mazury in Olsztyn, Chair of Food Biochemistry, Plac Cieszyński 1, 10-726 Olsztyn Kortowo, Poland

Bibliografia

• 1. Karelin A. A., Blischenko E. Y, Ivanov V. T.: FEBS Lett. 1998,428, 7.
• 2. Dziuba J., Minkiewlcz P., Nałęcz D., Iwaniak A.: Nahrung/Food 1999,43,190.
• 3. Schrader M., Schulz-Knappe P.: Trends Biotechnol. 2001,19,. S55.
• 4. Schlimme E., MelseI H.: Nahrung/Food 1995, 39, 1.
• 5. Meisel H.: Biopolymers 1997,43,119.
• 6. Dziuba J, Minkiewicz P, Nałęcz D.: Pol J. Food Nutr. Sci. 1999,8/49, 3.
• 7. Korhonen H., Pilhlanto-Leppälä A., Rantamaki P, Tupasela T.: Trends Food Sci. Technol. 1998,9,307.
• 8. Dziuba J., Darewicz M.: Natur. Sci. 2000, 4, 257.
• 9. Darewicz M., Dziuba J., Panfil T.: Żywność, Nauka, Technologia, Jakość 2003, 4/37, 36.
• 10. Internet: wwwuwm.edu.pl/biochemia
• 11. Dziuba J., Iwaniak A, Minkiewicz E: Polimery 2003, 48/1,50.
• 12. Dziuba J., Iwaniak A, Niklewicz M., Darewicz M., Minkiewicz E: Acta Aliment. 2004,33,227.
• 13. Internet: www.expasy.org
• 14. Internet: www.merops/index.html
• 15. Arai S., Fujimaki M.: "Food Enzymology" vol. 2, El-sevier, London - New York 1991, p. 83.
• 16. Park S. Y, Gibbs B. E, Lee B. H.: Korean. f. Dairy Sci. 1996,18,237.
• 17. Yamamoto N., Akino A, Takano T.: Biosci. Biotech. Biochem. 1994, 58, 776.
• 18. Garnier J., Osguthorpe D., Robson B.: f. Mol. Biol. 1978, 120, 97.
• 19. Kyte J., Doolittle R. K.: J. Mol. Biol. 1982,157,105.
• 20. Carmenes R. S., Freije J. E, Molina M. M., Martin J. M.: Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989,189,687.
• 21. Siemensma A D., Weijcr W. E, Bak H. J.: Trends Food Sci. Technol. 1993, 4, 16.
• 22. Dziuba J., Minkiewicz E, Puszka K., Dąbrowski S.: Pol. J. Food Nutr. Sci. 1995,4/45,30.
• 23. Jones S., Thornton J. M.: Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1996,93,13.
• 24. Dziuba J., Iwaniak A, Niklcwicz M., Minkiewicz P.: Curr. Top. Pept. & Prot. Res. 2003, 5,101.