Zewnętrzna droga indukcji sygnału do apoptozy : receptory śmierci

• Autorzy: Pedrycz A. , Siermontowski P. , Lonc G. , Tomasiak M.

Warianty tytułu

EN

Death receptors : extrinsic pathway of apoptosis

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Apoptoza jest to ściśle regulowany, naturalny proces zaprogramowanej śmierci komórek w organizmie wielokomórkowym. Dzięki niemu z organizmu usuwane są zużyte lub uszkodzone komórki. Istnieją dwa podstawowe tory indukcji sygnału do apoptozy zewnętrzny i wewnętrzny. Droga zewnętrzna, której poświęcona jest niniejsza praca - jest to szlak indukowany przez czynniki zewnętrzne pobudzające błonowe receptory, posiadające wewnątrzkomórkową domenę zwaną domeną śmierci (death domain) lub też atakiem limfocytów T cytotoksycznych. Możliwe jest też zainicjowanie apoptozy przez połączenie białek błonowych Fas i FasL w obrębie tej samej komórki W pracy przeanalizowano cechy charakterystyczne niektórych receptorów błonowych, zwanych receptorami śmierci, pobudzanych w przebiegu zewnętrznego toru indukcji sygnału do apoptozy. Receptory, które wzięto pod uwagę to: TNFR-1, CD95/ TRAIL-R1, TRAIL-R2, NGFR.

EN

Apoptosis is a strictly regulated, natural process of programmed cell death in multicellular organism. Via this process, worn-out or damaged cells are removed from the body. There are two basic paths to signal the induc tion of apoptosis - external and internal. The external path, which this work is devoted to, i s induced by external factors stimulating membrane receptors which have the intracellular dom ain called death domain or cytotoxic T lymphocyte attack. It is also possible to initiat e apoptosis by a combination of membrane proteins Fas and FasL within the same cell. The study analyses the characteristics of some memb rane receptors called death receptors, that are stimulated in the course of an external track of induction signal to apoptosis. Receptors taken into account are: TNFR-1 , CD95 / TRAIL-R1, TRAIL-R2, NGFR

Słowa kluczowe

PL

receptory śmierci; apoptoza

EN

death receptors; apoptosis

• Wydawca: Polskie Towarzystwo Medycyny i Techniki Hiperbarycznej
• Czasopismo: Polish Hyperbaric Research
• Rocznik: 2012
• Tom: nr 4(41)
• Strony: 147--157
• Opis fizyczny: Bibliogr. 16 poz.

Twórcy

autor

Pedrycz A.

autor

Siermontowski P.

autor

Lonc G.

autor

Tomasiak M.

• Katedra i Zakład Histologii i Embriologii z Pracownią Cytologii Doświadczalnej Uniwersytetu Medycznego w Lublinie. ul. Radziwiłłowska 11 20-080, Lublin,

Bibliografia

• 1. Bielak-Żmijewska A.: Mechanizmy oporności komórek nowotworowych na apoptozę. Kosmos. Problemy nauk biologicznych. 52: 157-171, 2003;
• 2. Chmielewski M., Linke K., Zabel M., Szuber L.: Apoptosis in the liver. Gastroent Pol. 10: 453-462, 2003;
• 3. Dash PR., Cartwiright JE., Baker PN., Johnstone AP., Whitley GS.: Nitric oxide protects human extravillous trophoblast cells from apoptosis by a cylic GMP-depent mchanism and independly of caspase 3 nitrosilation. Ex Cell Res. 287: 314-24, 2003;
• 4. Depuydt B., van Loo G., Vandenabeele P., Declercq W.:Induction of apoptosis by TNF receptor 2 in a t-cell hybidoma is FADD dependent and blocked by caspase-8 inhibitors. J Cell Sci. 118: 497-504, 2005;
• 5. Fadok V., Bratton DM., Rose A., Pearson R., Alan B., Ezekewitz PM., Henson PM.: A receptor for fosfatidyloserine – specific clearance e of apoptotic cells. Nature. 405: 85-90, 2000;
• 6. Izdebska M., Grzanka A., Ostrowski M.: Rak pęcherza moczowego – molekularne podłoże genezy i leczenia. Kosmos. 54: 213-220, 2005;
• 7. Jablonski EM., Hughes FM Jr.: The potential role of Caveolin-1 in Inhibition of Aquaporins during the AVD. Biol Cell. 98: 33-42, 2006;
• 8. Kiliańska ZM., Miskiewicz A.: Kaspazy kregowcow; ich rola w przebiegu apoptozy. Post Biol Kom. 30: 129-15, 2003;
• 9. Kischkel FC., Lawrence DA., Tinel A., Leblanc H., Virmani A., Schow P., Gazdar AI.: Death receptor recruitment of endogenous caspase –10 and apoptosis initiation in the absence of caspase 8. J Biol Chem. 276: 46639-46646, 2001;
• 10. Lockshin RA., Zakeri Z.: Apoptosis autophagy and more. Int J Biochem Cell Biol. 36: 2405-19, 2004;
• 11. Mroz P., Młynarczuk I.: Mechanizmy indukcji apoptozyi zastosowania TRAIL w terapii nowotworów. Post Biol Kom. 30: 113-12, 2003;
• 12. Pedrycz-Wieczorska A. Immunohistochemical, histological and ultrastructural assessment of the effects of l-arginine as a nitricoxide (no) substrate on adriamycin-induced apoptosis in renal tubular epithelial cells and hepatocytes. Habilitation thesis. 2006;
• 13. Pryjma J.: Monocyty krwi obwodowej – apoptoza po fagocytozie bakterii oraz amiany funkcjonalne w następstwie kontaktu z komorkami apoptotycznymi www. fnp.org.pl/programy aktualne/jachranka/profPryjma.pdf. 1-19, 2004;
• 14. Schmitz I., Kirchhoff S., Krammer P.H.: Regulation of death receptor-mediated apoptosis pathways. Int. J. Biochem. Cell Biol. 32:1123-1136, 2000;
• 15. Stennicke HR.: Caspases--at the cutting edge of cell death. Symp Soc Exp Biol. 52: 13-29, 2000;
• 16. Sulejczak D.: Apoptosis and methods of identification of thi phenomenon. Post Biol Kom. 27: 527-568, 2000.