Wpływ wielokrotnego użycia katalizatora enzymatycznego na wybrane właściwości biodiesla otrzymanego w obecności octanu etylu jako akceptora acylowego

• Autorzy: Wojturska J. , Naróg D. , Żyła G.

Warianty tytułu

EN

Effect of multiple use of the enzyme on the properties of biodiesel obtained using ethyl acetate as acyl acceptor

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Oceniono wpływ wielokrotnego użycia immobilizowanej lipazy z Rhizomucor miehei na wybrane właściwości biopaliw otrzymanych w wyniku transestryfikacji oleju rzepakowego wobec octanu etylu jako akceptora acylowego. Otrzymane produkty scharakteryzowano poprzez chromatografię gazową, spektroskopię magnetycznego rezonansu jądrowego (1H-NMR) i spektroskopię w podczerwieni (FT-IR) oraz oznaczono ich lepkość dynamiczną i efekt cieplny towarzyszący spalaniu. Stwierdzono, że możliwe jest wielokrotne zastosowanie w kolejnych cyklach syntezy tego samego biokatalizatora osadzonego na nośniku, gdyż nie obserwowano znaczących różnic w stopniu przereagowania triacyloglicerolu. Jednak ponowne użycie tego samego biokatalizatora powodowało tworzenie się biopaliw, które łatwiej ulegały reakcjom utleniania z wydzieleniem mniejszej ilości ciepła.

EN

Rapeseed oil was transesterified with AcOEt in presence of an ion exchanging resin-immobilized lipase at 40°C for 8 h. The catalyst was sepd. from the reaction mixt. and multiple used for the reaction. The conversion of the rapeseed oil to the Et ester remained unchanged (about 90%) after re using of the catalyst.

Słowa kluczowe

PL

biodiesel; katalizatory enzymatyczne; biopaliwa

EN

biodiesel; acyl acceptor; catalysts

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2012
• Tom: T. 91, nr 6
• Strony: 1171--1175
• Opis fizyczny: Bibliogr. 17 poz., tab., wykr.

Twórcy

autor

Wojturska J.

• Katedra Technologii Tworzyw Sztucznych, Politechnika Rzeszowska, ul. W. Pola 2; 35-959 Rzeszów

autor

Naróg D.

• Politechnika Rzeszowska

autor

Żyła G.

• Politechnika Rzeszowska

Bibliografia

• 1. N. Kailie, X. Feng, W. Fang, T. Tianwie, J. Mol. Cat. B: Enzym. 2006, 43, 142.
• 2. P.M. Nielsen, J. Brask, L. Fjerbaek, Eur. J. Lipid Sci. Technol. 2008, 110, 692.
• 3. S.V. Ranganathan, S.L. Narasimhan, K. Muthukumar, Biores. Technol. 2008, 99, 3975.
• 4. M. Szczęsna-Antczak, A. Kubiak, T. Antczak, S. Kielecki, Renewable Energy 2009, 34, 1185.
• 5. M.M. Saumanou, U.T. Bornscheuer, Enzyme Microb. Technol. 2003, 33, 97.
• 6. E. Hernandez-Martin, C. Otero, Biores. Technol. 2008, 99, 277.
• 7. N. Ognjanovic, D. Bezbradica, Z. Knezevic, J. Serb. Chem. Soc. 2008, 73, 147.
• 8. D. Royon, M. Daz, G. Ellenrieder, S. Locatelli, Biores. Technol. 2007, 98, 648.
• 9. T. Tan, J. Lu, K. Nie, L. Den, F. Wang, Biotechnol. Adv. 2010, 28, 628.
• 10. V.M. Balcao, A.L. Paiva, F.X. Malcata, Enzyme Microb. Technol. 1996, 18, 392.
• 11. L. Li, W. Du, D. Liu, L. Wang, Z. Li, J. Mol. Catal. B: Enzym. 2006, 43, 58.
• 12. N.R. Sonare, V.K. Rathod, J. Mol. Catal. B: Enzym. 2010, 66, 142.
• 13. Y. Shimada, Y. Watanabe, A. Sugihara, Y. Tominaga, J. Mol. Catal. B: Enzym. 2002, 17, 133.
• 14. M.K. Modi, J.R.C. Reddy, B.V.S.K. Rao, R.B.N. Prasad, Biores. Technol. 2007, 98, 1260.
• 15. S.J. Kim, S.M. Jung, Y.C. Park, K. Park, Biotechnol. Bioproc. Eng. 2007, 12, 441.
• 16. Y. Xu, W. Du, D. Liu, J. Zeng, Biotechnol. Lett. 2003, 25, 1239.
• 17. N.A. Santos, M.L.A. Tavares, R. Rosenhaim, F.C. Silva, V.J. Fernandes Jr., I.M.G. Santos, A.G. Souza, J. Therm. Anal. Calorim. 2007, 87, 649.