PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Antioxidants and environmental stress: effect of low-molecular compounds on molecule of protein

Treść / Zawartość
Identyfikatory
Warianty tytułu
PL
Antyutleniacze i ich aktywność środowiskowa. Wpływ zwiążków drobnomolekularnych na proteinę
Języki publikacji
EN
Abstrakty
EN
The aim of this study was to evaluate the relationships between the chemical structure of tea catechins and their binding affinities to HSA (Human Serum Albumin) by fluorescence quenching method at pH 7.4 and 37°C. The quenching constants (Kq), binding constants (Kb), and free energy changes (∆G0) were determined for the tested systems. The presented study contributes to the current knowledge in the area of protein-ligand binding, particularly tea catechin-HSA interactions.
PL
Celem pracy była ocena zależności między strukturą chemiczną katechin herbaty i ich powinowactwem do HSA (albumina ludzkiej surowicy) za pomocą metody wygaszania fluorescencji przy pH 7,4 i w temperaturze 37°C. Dla badanych układów wyznaczono stałą szybkości wygaszania (Kq), stałą wiązania (Kb) i zmiany entalpii swobodnej (∆G0). Prezentowana praca poszerza aktualny stan wiedzy na temat wiązania białko - ligand, zwłaszcza interakcji katechiny - HSA.
Rocznik
Strony
291--296
Opis fizyczny
Bibliogr. 12 poz., rys., tab.
Twórcy
autor
  • Chemistry Department, Faculty of Science, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03, Hradec Králové, CZ, tel. +42 49 333 11 59, fax +42 49 333 11 66
autor
  • Chemistry Department, Faculty of Science, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03, Hradec Králové, CZ, tel. +42 49 333 11 59, fax +42 49 333 11 66
autor
  • Chemistry Department, Faculty of Science, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03, Hradec Králové, CZ, tel. +42 49 333 11 59, fax +42 49 333 11 66
Bibliografia
  • [1] Kelly F.J.: Proc. Nutr. Soc., 2004, 63, 579-585.
  • [2] Migliore L. and Coppedè F.: Mutat. Res.-Gen. Toxiol. En., 2009, 674(1-2), 73-84.
  • [3] Al-Gubory K.H., Fowler P.A. and Garrel C.: Int. Biochem. Cell. B., 2010, 42(10), 1634-1650.
  • [4] Khan N. and Mukhtar H.: Life Sci., 2007, 81, 519-533.
  • [5] Peters T.: All About Albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications. Academic Press, San Diego 1996.
  • [6] Yuan J.-L., Iv Z., Liu Z.-G., Hu Z. and Zou G.-L.: J. Photochem. Photobiol. A: Chem., 2007, 191(2), 104-113.
  • [7] Xie M.-X., Long M., Liu Y., Qin C. and Wang Y.-D.: Biochim. Biophys. Acta, 2006, 1760, 1184-1191.
  • [8] Maiti T.K., Ghosh K.S. and Dasgupta S.: Proteins, 2006, 64, 355-362.
  • [9] Lakowicz J.R.: Principles of Fluorescence Spectroscopy. Kluwer Academic/Plenum Press, New York, 1999.
  • [10] Cui F., Zhang Q., Yao X., Luo H., Yang Y., Qin L., Qu G. and Lu Y.: Pest. Biochem. Physiol., 2008, 90, 126-134.
  • [11] Sułkowska A., Maciazek M., Równicka J., Bojko B., Pentak D. and Sułkowski W.W.: J. Mol. Struct., 2007, 834-836, 162-169.
  • [12] Ishii T., Minoda K., Bae M.-J., Mori T., Uekusa Y., Ichikawa T., Aihara Y., Furuta T., Wakimoto T., Kan T. and Nakayama T.: Mol. Nutr. Food Res., 2010, 54(6), 816-822.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-9c6b42f4-b937-429e-bcd7-f9c18eac0cd3
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.