Identyfikatory
Warianty tytułu
Antyutleniacze i ich aktywność środowiskowa. Wpływ zwiążków drobnomolekularnych na proteinę
Języki publikacji
Abstrakty
The aim of this study was to evaluate the relationships between the chemical structure of tea catechins and their binding affinities to HSA (Human Serum Albumin) by fluorescence quenching method at pH 7.4 and 37°C. The quenching constants (Kq), binding constants (Kb), and free energy changes (∆G0) were determined for the tested systems. The presented study contributes to the current knowledge in the area of protein-ligand binding, particularly tea catechin-HSA interactions.
Celem pracy była ocena zależności między strukturą chemiczną katechin herbaty i ich powinowactwem do HSA (albumina ludzkiej surowicy) za pomocą metody wygaszania fluorescencji przy pH 7,4 i w temperaturze 37°C. Dla badanych układów wyznaczono stałą szybkości wygaszania (Kq), stałą wiązania (Kb) i zmiany entalpii swobodnej (∆G0). Prezentowana praca poszerza aktualny stan wiedzy na temat wiązania białko - ligand, zwłaszcza interakcji katechiny - HSA.
Czasopismo
Rocznik
Tom
Strony
291--296
Opis fizyczny
Bibliogr. 12 poz., rys., tab.
Twórcy
autor
- Chemistry Department, Faculty of Science, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03, Hradec Králové, CZ, tel. +42 49 333 11 59, fax +42 49 333 11 66
autor
- Chemistry Department, Faculty of Science, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03, Hradec Králové, CZ, tel. +42 49 333 11 59, fax +42 49 333 11 66
autor
- Chemistry Department, Faculty of Science, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03, Hradec Králové, CZ, tel. +42 49 333 11 59, fax +42 49 333 11 66
Bibliografia
- [1] Kelly F.J.: Proc. Nutr. Soc., 2004, 63, 579-585.
- [2] Migliore L. and Coppedè F.: Mutat. Res.-Gen. Toxiol. En., 2009, 674(1-2), 73-84.
- [3] Al-Gubory K.H., Fowler P.A. and Garrel C.: Int. Biochem. Cell. B., 2010, 42(10), 1634-1650.
- [4] Khan N. and Mukhtar H.: Life Sci., 2007, 81, 519-533.
- [5] Peters T.: All About Albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications. Academic Press, San Diego 1996.
- [6] Yuan J.-L., Iv Z., Liu Z.-G., Hu Z. and Zou G.-L.: J. Photochem. Photobiol. A: Chem., 2007, 191(2), 104-113.
- [7] Xie M.-X., Long M., Liu Y., Qin C. and Wang Y.-D.: Biochim. Biophys. Acta, 2006, 1760, 1184-1191.
- [8] Maiti T.K., Ghosh K.S. and Dasgupta S.: Proteins, 2006, 64, 355-362.
- [9] Lakowicz J.R.: Principles of Fluorescence Spectroscopy. Kluwer Academic/Plenum Press, New York, 1999.
- [10] Cui F., Zhang Q., Yao X., Luo H., Yang Y., Qin L., Qu G. and Lu Y.: Pest. Biochem. Physiol., 2008, 90, 126-134.
- [11] Sułkowska A., Maciazek M., Równicka J., Bojko B., Pentak D. and Sułkowski W.W.: J. Mol. Struct., 2007, 834-836, 162-169.
- [12] Ishii T., Minoda K., Bae M.-J., Mori T., Uekusa Y., Ichikawa T., Aihara Y., Furuta T., Wakimoto T., Kan T. and Nakayama T.: Mol. Nutr. Food Res., 2010, 54(6), 816-822.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-9c6b42f4-b937-429e-bcd7-f9c18eac0cd3