Współczesne metody badawcze w określaniu struktur dioksygenaz intradiolowych

• Autorzy: Wojcieszyńska D. , Hupert-Kocurek K. , Sitnik M. , Guzik U.

Warianty tytułu

EN

Modern research methods for determining structures of intradiol dioxygenases

• Języki publikacji: PL EN

Abstrakty

PL

Dioksygenazy intradiolowe są kluczowymi enzymami szlaku orto rozkładu związków aromatycznych. Ze względu na rodzaj intermediatu, którego pierścień rozszczepiają, enzymy te zaliczane są do trzech klas. Obecnie, dzięki zastosowaniu nowoczesnych metod badawczych takich jak: krystalografia rentgenowska, spektrometria mas, spektroskopia elektronowego rezonansu paramagnetycznego oraz spektroskopia rentgenowska, możliwe jest dokładne poznanie nie tylko ich budowy przestrzennej, ale również wyjaśnienie sposobu wiązania się substratu z ligandami centrum aktywnego oraz poznanie mechanizmu katalizy.

EN

Intradiol dioxygenases are essential enzymes of ortho pathway involved in the decomposition of aromatic compounds. Enzymes are grouped into three classes on account of a type of the intermediate whose ring they cleave. Nowadays, the application of such modern research methods as X-ray crystallography, mass spectrometry, electron paramagnetic resonance spectroscopy, and X-ray spectroscopy creates possibilities for the thorough understanding of their spatial structure as well as for explaining the way of substrate binding with ligands in the active site and learning the catalysis mechanism.

Słowa kluczowe

PL

dioksygenazy; bioremediacja; krystalografia; spektroskopia

EN

dioxygenases; bioremediation; crystallography; spectroscopy

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego, ZW CHEMPRESS-SITPChem
• Czasopismo: Chemik
• Rocznik: 2012
• Tom: Vol. 66, nr 12
• Strony: 1346--1351
• Opis fizyczny: Bibliogr. 15 poz.

Twórcy

autor

Wojcieszyńska D.

• Katedra Biochemii, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Śląski w Katowicach

autor

Hupert-Kocurek K.

• Katedra Biochemii, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Śląski w Katowicach

autor

Sitnik M.

• Katedra Biochemii, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Śląski w Katowicach

autor

Guzik U.

• Katedra Biochemii, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Śląski w Katowicach

Bibliografia

• 1. Greń I., Wojcieszyńska D., Guzik U., Perkosz M., Hupert-Kocurek K.: Enhanced biotransformation of mononitrophenols by Stenotrophomonas maltophilia KB2 in the presence of aromatic compounds of plant origin. World J. Microbiol. Biotechnol. 2010, 26, 289-295.
• 2. Guzik U., Greń I., Hupert-Kocurek К., Wojcieszyńska D.: Catechol 1,2-dioxygenase from the new aromatic compounds - degrading Pseudomonas putida strain N6. Int. Biodeter. Biodegr. 2011, 65, 504-512.
• 3. Visvaganesan K., Ramachitra S., Palaniandavar M.: Functional models for enzymesubstrate adducts of catechol dioxygenase enzymes: the lewis basicity of facially coordinating tridentate phenolate ligands tunes the rate of dioxygenation and product selectivity. Inorg. Chim. Acta 2011, 378, 87-94.
• 4. Costas M., Mehn M.P, Jensen M.R, Que L.: Dioxygen activation at mononuclear nonheme iron active sites: enzymes, models, and intermediates. Chem. Rev. 2004, 104,939-986.
• 5. Vaillancourt F.H, Bolin J.T., Eitis L.D: The ins and outs of ring-cleaving dioxygenases. Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 2006, 41, 241-267.
• 6. Bugg T.D.H.: Dioxygenase enzymes: catalytic mechanisms and chemical models. Tetrahedron. 2003, 59, 7075-7101.
• 7. Wojcieszyńska D., Guzik U., Greń I., Perkosz M., Hupert-Kocurek K.: Induction of aromatic ring: cleavage dioxygenases in Stenotrophomonas maltophilia strain KB2 in cometabolic systems. World J. Microbiol. Bio-technol.2011, 27, 805-811.
• 8. Ferraroni M., Seifert J., Travkin V., Thiel M., Kaschabek S., Scozzafava Α., Golovleva L., Schloemann M., Briganti F.: Crystal structure of the hy-droxyquinol 1,2-dioxygenase from Nocardioides simplex 3E, a key enzyme involved in polychlorinated aromatics biodégradation. J. Biol. Chem. 2005, 280,21144-21154.
• 9. Micalella C., Martignon S., Bruno S., Pioselli В., Caglio R., Valetti F., Pessione E., Giunta C., Rizzi M. X-ray crystallography, mass spectrometry and single crystal microspectrophotometry: a multidisciplinary characterization of catechol 1,2 dioxygenase. Biochim. Biophys. Acta. 2011, 1814, 817-823.
• 10. Olaniran A.O., Igbinosa E.O.: Chlorophenols and other related derivatives of environmental concern: properties, distribution and microbial degradation processes. Chemosphere. 2011, 83, 1297-1306.
• 11. Borowski T., Siegbahn P.E.M.: Mechanism for catechol ring cleavage by no-n-heme iron intradiol dioxygenases: a hybrid DFT study. J. Am. Chem. Soc. 2006, 128, 12941-12953.
• 12. Briganti F., Mangani S., Pedocchi L., Scozzafava Α., Golovleva L.A., Jadan A.P, Solyanikova LR: ΧΑ S characterization of the active sites of novel intradiol ring-cleaving dioxygenases: hydroxyquinol and chlorocatechol dioxygenases. FEBS Lett. 1998, 433, 58-62.
• 13. Penkala T.: Zarys krystalografii. PWN, Warszawa 1978.
• 14. Cooper Α.: Chemia biofizyczna. PWN, Warszawa 2010.
• 15. Sanakis Y., Mamma D., Christakopoulos P, Stamatis Η.: Catechol 1,2-dio-xygenase from Pseudomonas putidain organic media—an electron paramagnetic resonance study. Int. J. Biol. Macromol. 2003, 33, 101-106.