Czynnik XII - nowa szansa zapomnianego białka

Leszczyński, P.; Sygitowicz, G.

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Czynnik XII - nowa szansa zapomnianego białka

Autorzy

Leszczyński P. , Sygitowicz G.

Identyfikatory

Warianty tytułu

Factor XII - a new chance for a forgotten protein

Języki publikacji

Abstrakty

Czynnik XII ulega aktywacji przy udziale proteaz oraz na powierzchniach obdarzonych ładunkiem ujemnym. W formie aktywnej aktywuje czynnik XI oraz wpływa na wzrost przepuszczalności naczyń krwionośnych. Poprzez oddziaływanie na receptor dla urokinazowego aktywatora plazminogenu uczestniczy w procesie fibrynolizy.

Factor XII is activated by plasma proteases or in contact with negatively charged surfaces. Its active form activates factor XI and increases permeability of blood vessels. Due to the reaction with urokinase plasminogen activator receptor, factor XII plays a role in fibrinolysis.

Słowa kluczowe

czynnik XII czynniki kontaktu czynnik Hagemana zakrzepica

factor XII contact factors Hageman factor thrombosis

Wydawca

ELAMED Media Group

Czasopismo

Laboratorium - Przegląd Ogólnopolski

Rocznik

2016

Tom

nr 9-10

Strony

14--18

Opis fizyczny

Bibliogr. 29 poz., rys., tab., wykr.

Twórcy

autor

Leszczyński P.

Warszawski Uniwersytet Medyczny
Studenckie Koło Naukowe "DiagMed"

autor

Sygitowicz G.

Katedra i Zakład Biochemii i Chemii Klinicznej, Warszawski Uniwersytet Medyczny

Bibliografia

1. Caen J., Wu Q.: Hageman Factor, Platelets and Polyphosphates: Early History and Recent Connection. „J Thromb Haemost”, 2010, 8(8), 1670-74.
2. Owen Ch.A.: Factor XII (Hageman Factor). [In:] A History of Blood Coagulation. Ed. Nichols W.L., Bowie Walter E.J., Rochester, Minnesota 2001, 7, 69-70.
3. Schmaier A.H., LaRusch G.: Factor XII: New life for an old protein. „Thromb Haemost”, 2010, 104(5), 915-8.
4. Mahdi F., Fedele G., Figueroa C.D., Schmaier A.H.: Factor XII interacts with the multiprotein assembly of urokinase plasminogen activator receptor, gC1qR, and cytokeratin 1 on endothelial cell membranes. „Blood”, 2002, 99, 3585-96.
5. Cool D.E., Edgell C.J., Louie G.V. et al.: Characterization of human blood coagulation factor XII cDNA. Prediction of the primary structure of factor XII and the tertiary structure of beta-factor XII. „J Biol Chem”, 1985, 260, 13666-76.
6. Petersen T.E., Thogersen H.C., Skorstengaard K. et al.: Partial primary structure of bovine plasma fibronectin: three types of internal homology. „Proc Natl Acad Sci”, USA 1983, 80, 137-41.
7. Citarella F., te Velthuis H., Helmer-Citterich M., Hack C.E.: Identification of a putative binding site for negatively charged surfaces in the fibronectin type II domain of human factor XII: an immunochemical and homology modeling approach. „Thromb Haemost”, 2000, 84, 1057-65.
8. Citarella F., Ravon D.M., Pascucci B. et al.: Structure/function analysis of human factor XII using recombinant deletion mutants: evidence for an additional region involved in the binding to negatively charged surfaces. „Eur J Biochem”, 1996, 238, 240-9.
9. Stavrou E., Schmaier A.H.: Factor XII: What Does It Contribute To Our Understanding of The Physiology and Pathophysiology of Hemostasis & Thrombosis. „Thromb Res”, 2010, 125(3), 210-215.
10. Farsetti A., Misiti S., Citarella F. et al.: Molecular basis of estrogen regulation of Hageman factor XII gene expression. „Endocrinology”, 1995, 136, 5076-83.
11. Farsetti A., Moretti F., Narducci M. et al.: Orphan receptor hepatocyte nuclear factor-4 antagonizes estrogen receptor alpha-mediated induction of human coagulation factor XII gene. „Endocrinology”, 1998, 139, 4581-9.
12. Björkqvist J., Nickel K.F., Stavrou E., Renné T.: In vivo activation and functions of the protease factor XII. „Thromb Haemost”, 2014, 112(5), 868-75.
13. Kenne E., Renné T.: Factor XII: a drug target for safe interference with thrombosis and inflammation. „Drug Discov Today”, 2014, 19(9), 1459-64.
14. van der Meijden P.E., Munnix I.C., Auger J.M. et al.: Dual role of collagen in factor XII-dependent thrombus formation. „Blood”, 2009, 114, 881-90.
15. Kannemeier C., Shibamiya A., Nakazawa F. et al.: Extracellular RNA constitutes a natural procoagulant cofactor in blood coagulation. „Proc Natl Acad Sci”, USA 2007, 104, 6388-93.
16. Muller F., Mutch N.J., Schenk W.A. et al.: Platelet polyphosphates are proinflammatory and procoagulant mediators in vivo. „Cell”, 2009, 139, 1143-56.
17. Maas C., Govers-Riemslag J.W., Bouma B. et al.: Misfolded proteins activate factor XII in humans, leading to kallikrein formation without initiating coagulation. „J Clin Invest”, 2008, 118, 3208-18.
18. Gruber A.: The Role of the Contact Pathway in Thrombus Propagation. „Thromb Res”, 2014, 133, 1, 45-7.
19. Matafonov A., Leung P.Y., Gailani A.E. et al.: Factor XII inhibition reduces thrombus formation in a primate thrombosis model. „Blood”, 2014, 123(11), 1739-1746.
20. Schmaier A.H.: Thrombosis Prevention without Anticoagulation. „Front Med”, Lausanne 2014, 1, 12.
21. Fujikawa K., Kurachi K., Davie E.W.: Characterization of bovine factor XIIa (activated Hageman factor). „Biochemistry”, 1977, 16(19), 4182-88.
22. Muller F., Renne T.: Novel roles for factor XIIdriven plasma contact activation system. „Curr Opin Hematol”, 2008, 15(5), 516-21.
23. Leeb-Lundberg L.M. et al.: Classification of the kinin receptor family: from molecular mechanisms to patophysiological consequences. „Pharmacol Rev”, 2005, 57(1), 27-77.
24. Fritsma M.G., Fritsma G.A.: Normal hemostasis and coagulation. [In:] Rodak’s Haematology. Clinical principles and applications. Ed. Keohane E.M., Smith L.J., Walenga J.M., St. Louis, Missouri 2015.
25. Adams G.N. et al.: Murine prolylcarboxypeptidase depletion induces vascular dysfunction with hypertension and faster arterial thrombosis. „Blood”, 2011, 117(14), 3929-37.
26. Zawilska K., Chojnowski K., Klukowska A. i wsp.: Polskie zalecenia postępowania w rzadkich niedoborach osoczowych czynników krzepnięcia. „Hematologia”, 2011, 2(4), 303-10.
27. www.rarediseases.org/rare-diseases/factor-xii-deficiency.
28 www.hemophilia.org/Bleeding-Disorders/Types-of-Bleeding-Disorders/Other-Factor-Deficiencies/Factor-XII.
29. Fuchs T.A., Brill A., Wagner D.D.: Neutrophil Extracellular Trap (NET) Impact on Deep Vein Thrombosis. „Arterioscl Throm Vas”, 2012, 32, 1777-83.

Uwagi

Opracowanie ze środków MNiSW w ramach umowy 812/P-DUN/2016 na działalność upowszechniającą naukę.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-91b6aef4-2a86-4219-9105-651498356b13