Peptydy i peptydomimetyki jako inhibitory tyrozynazy

• Autorzy: Ledwoń Patrycja , Jewgiński Michał , Latajka Rafał

Identyfikatory

DOI

10.53584/wiadchem.2023.05.1

Warianty tytułu

EN

Peptides and peptidomimetics as inhibitors of tyrosinase

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

EN

The publication reviews the results on the tyrosinase inhibition capacity of a short peptide and peptide conjugates with known low molecular weight inhibitors of this enzyme. Tyrosinase is a widespread copper-dependent enzyme capable of catalyzing two reaction pathways for oxidizing monophenols to o-diphenols and o-diphenols to o-quinones. Despite the wide distribution in nature, the peptide chain that builds the catalytic cavity is relatively highly conserved for all organisms. As the research results collected in the work show, the creation of short peptide conjugates with known tyrosinase inhibitors, such as kojic acid, significantly reduces the toxicity of the inhibitor and improves its stability.

Słowa kluczowe

PL

tyrozynaza; peptydy; peptydomimetyki; inhibitory tyrozynazy; kosmeceutyki

EN

tyrosinase; peptides; peptidomimetics; tyrosinase inhibitors; cosmeceuticals

• Wydawca: Polskie Towarzystwo Chemiczne
• Czasopismo: Wiadomości Chemiczne
• Rocznik: 2023
• Tom: [Z] 77, 5-6
• Strony: 411--423
• Opis fizyczny: Bibliogr. 31 poz., rys., tab., wykr.

Twórcy

autor

Ledwoń Patrycja

• Katedra Chemii Bioorganicznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wybrzeże Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Polska
• Interdepartmental Research Unit of Peptide and Protein Chemistry and Biology, Department of NeuroFarBa, University of Florence, Via Ugo Schiff 6, 50019 Sesto Fiorentino, Italy

• https://orcid.org/0000-0003-2382-390X

autor

Jewgiński Michał

• Katedra Chemii Bioorganicznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wybrzeże Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Polska

• https://orcid.org/0000-0003-4931-5452

autor

Latajka Rafał

• Katedra Chemii Bioorganicznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wybrzeże Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Polska

• https://orcid.org/0000-0003-2943-2838

Bibliografia

• [1] M. d’Ischia, K. Wakamatsu, F. Cicoira, E. Di Mauro, J. C. Garcia-Borron, S. Commo, I. Galván, G. Ghanem, K. Kenzo, P. Meredith, A. Pezzella, C. Santato, T. Sarna, J. D. Simon, L. Zecca, F. A. Zucca, A. Napolitano, S. Ito, Pigment Cell Melanoma Res. 2015, 28, 520.
• [2] K. Hałdys, W. Goldeman, N. Anger-Góra, J. Rossowska, R. Latajka, Pharmaceuticals 2021, 14, 1.
• [3] H. S. Raper, Biochem. J. 1927, 21, 89.
• [4] G. Prota, Med. Res. Rev. 1988, 8, 525.
• [5] A.-Y. Lee, Int. J. Mol. Sci. 2021, 22, 3727.
• [6] W. T. Ismaya, H. J. Rozeboom, M. Schurink, C. G. Boeriu, H. Wichers, B. W. Dijkstra, Acta Crystallogr. Sect. F, Struct. Biol. Cryst. Commun. 2011, 67, 575.
• [7] M. Kanteev, M. Goldfeder, A. Fishman, Protein Sci. 2015, 24, 1360.
• [8] M. P. Jackman, A. Hajnal, K. Lerch, Biochem. J. 1991, 274, 707.
• [9] W. T. Ismaya, H. J. Rozeboom, A. Weijn, J. J. Mes, F. Fusetti, H. J. Wichers, B. W. Dijkstra, Biochemistry 2011, 50, 5477.
• [10] C. Zou, W. Huang, G. Zhao, X. Wan, X. Hu, Y. Jin, J. Li, J. Liu, Molecules 2017, 22, 1836.
• [11] T. Mann, W. Gerwat, J. Batzer, K. Eggers, C. Scherner, H. Wenck, F. Stäb, V. J. Hearing, K.-H. Röhm, L. Kolbe, J. Invest. Dermatol. 2018, 138, 1601.
• [12] V. J. Hearing, T. M. Ekel, P. M. Montague, J. M. Nicholson, Biochim. Biophys. Acta - Enzymol. 1980, 611, 251.
• [13] T. Oyama, A. Yoshimori, H. Ogawa, Y. Shirai, H. Abe, T. Kamiya, S. Tanuma, J. Mol. Struct. 2023, 1272, 134180.
• [14] R. Bentley, Nat. Prod. Rep. 2006, 23, 1046.
• [15] J. C. Zilles, F. L. dos Santos, I. C. Kulkamp-Guerreiro, R. V. Contri, Exp. Dermatol. 2022, 31, 1500.
• [16] M. Veverka, T. Dubaj, J. Gallovič, V. Jorík, E. Veverková, M. Danihelová, P. Šimon, Monatshefte für Chemie - Chem. Mon. 2015, 146, 99.
• [17] C. L. Burnett, W. F. Bergfeld, D. V Belsito, R. A. Hill, C. D. Klaassen, D. C. Liebler, J. G. Marks, R. C. Shank, T. J. Slaga, P. W. Snyder, F. A. Andersen, Int. J. Toxicol. 2010, 29, 244S.
• [18] H. Kim, J. Choi, J. K. Cho, S. Y. Kim, Y.-S. Lee, Bioorg. Med. Chem. Lett. 2004, 14, 2843.
• [19] J.-M. Noh, S.-Y. Kwak, H.-S. Seo, J.-H. Seo, B.-G. Kim, Y.-S. Lee, Bioorg. Med. Chem. Lett. 2009, 19, 5586.
• [20] J.-M. Noh, S.-Y. Kwak, D.-H. Kim, Y.-S. Lee, Pept. Sci. 2007, 88, 300
• [21] A. Upadhyay, J. Chompoo, N. Taira, M. Fukuta, S. Gima, S. Tawata, J. Agric. Food Chem. 2011, 59, 12858.
• [22] H. Kawagishi, A. Somoto, J. Kuranari, A. Kimura, S. Chiba, Tetrahedron Lett. 1993, 34, 3439.
• [23] H. Morita, T. Kayashita, H. Kobata, A. Gonda, K. Takeya, H. Itokawa, Tetrahedron 1994, 50, 6797.
• [24] N.-W. Hsiao, T.-S. Tseng, Y.-C. Lee, W.-C. Chen, H.-H. Lin, Y.-R. Chen, Y.-T. Wang, H.-J. Hsu, K.-C. Tsai, J. Chem. Inf. Model. 2014, 54, 3099.
• [25] T.-S. Tseng, K.-C. Tsai, W.-C. Chen, Y.-T. Wang, Y.-C. Lee, C.-K. Lu, M.-J. Don, C.-Y. Chang, C.-H. Lee, H.-H. Lin, H.-J. Hsu, N.-W. Hsiao, J. Agric. Food Chem. 2015, 63, 6181.
• [26] Z. Shen, Y. Wang, Z. Guo, T. Tan, Y. Zhang, J. Enzyme Inhib. Med. Chem. 2019, 34, 1633.
• [27] F. Errante, P. Ledwoń, R. Latajka, P. Rovero, A. M. Papini, Front. Chem. 2020, 8, 572923.
• [28] J. Park, H. Jung, B. Jang, H.-K. Song, I.-O. Han, E.-S. Oh, Sci. Rep. 2020, 10, 262.
• [29] J. Park, H. Jung, K. Kim, K.-M. Lim, J. Kim, E. Jho, E.-S. Oh, Pigment Cell Melanoma Res. 2018, 31, 374.
• [30] P. Ledwoń, F. Errante, A. M. Papini, P. Rovero, R. Latajka, Chem. Biodivers. 2021, 18, e2000833.
• [31] P. Ledwoń, A. M. Papini, P. Rovero, R. Latajka, Materials (Basel). 2021, 14, 3217.

Uwagi

PL

Opracowanie rekordu ze środków MEiN, umowa nr SONP/SP/546092/2022 w ramach programu "Społeczna odpowiedzialność nauki" - moduł: Popularyzacja nauki i promocja sportu (2022-2023).