Wyznaczanie energii aktywacji oraz optymalnej temperatury reakcji hydrolizy palmitynianu p-nitrofenylu katalizowanej przez lipazy

• Autorzy: Miłek Justyna

Identyfikatory

DOI

10.15199/62.2021.1.14

Warianty tytułu

EN

Determination of the activation energies and optimum temperature for the hydrolysis of p-nitrophenyl palmitate catalyzed by lipases

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Na podstawie modelu matematycznego opisującego wpływ temperatury na aktywność lipaz z Rhizopus oryzae 3562 oraz Enterobacter aerogenes wyznaczono energie aktywacji E_a i dezaktywacji E_d oraz optymalne temperatury T_opt procesu hydrolizy palmitynianu p-nitrofenylu (p-NPP). Wartości E_ad, T_opt wynosiły odpowiednio 32,86±14,86 kJ/mol, 59,74±8,72 kJ/mol i 298,02 ± 3,02 K dla lipazy R. oryzae 3562 oraz 45,37 ± 16,28 kJ/mol, 59,28 ± 14,07 kJ/mol i 295,00 ± 2,74 K dla lipazy E. aerogenes. Założono, że reakcje hydrolizy p-NPP katalizowane przez badane lipazy przebiegały zgodnie z kinetyką pierwszego rzędu ze względu na stężenie enzymu.

EN

Exptl. data on the temp. relationship of lipases from Rhizopus oryzae 3562 and Enterobacter aerogenes activity published by Kumari et al. (2008), were used to calc. the optimum temp., activation energies and deactivation energies of the p-nitrophenyl palmitate hydrolysis according a resp. math. model of the reaction. The calcd. values were 298.02±3.02 K, 32.86±14.86 kJ/mol and 59.74±8.72 kJ/mol for lipase from R. oryzae 3562 and 295.00 ± 2.74 K, 45.37 ± 16.28 kJ/mol and 59.28 ± 14.07 kJ/mol for lipase from E. aerogenes.

Słowa kluczowe

PL

enzymy; lipaza; hydroliza

EN

enzymes; lipase; hydrolysis

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2021
• Tom: T. 100, nr 1
• Strony: 103--104
• Opis fizyczny: Bibliogr. 15 poz., tab., wykr.

Twórcy

autor

Miłek Justyna

• Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy im. Jana i Jędrzeja Śniadeckich w Bydgoszczy, ul. Seminaryjna 3, 85-326 Bydgoszcz

Bibliografia

• [1] J. Miłek, M. Wróblewski, M. Wójcik, Inż. Ap. Chem. 2006, 45, nr 6, 16.
• [2] A. Kumari, P. Mahapatra, G.V. Kumar, R. Banerjee, Bioproc. Biosyst. Eng. 2008, 31, 291.
• [3] M. Rajin, A.H. Kamaruddin, ICCEBE, IOP Conf. Ser. Earth Envir. Sci. 2016, 36, 012061.
• [4] E.B. Pereira, H.F. De Castro, F.F. De Moraes, G.M. Zanin, Appl. Biochem. Biotechnol. 2001, 91–93, 739.
• [5] V. Prajapati, H. Patel, U. Trivedi, K. Patel, J. Basic Microbiol. 2014, 54, 976.
• [6] A.A. Mendes, P.C. Oliveira, H.F. de Castro, J. Mol. Catal. B: Enzym. 2012, 78, 119.
• [7] F. Hasan, A.A. Shah, A. Hameed, Enzyme Microb. Tech. 2006, 39, 235.
• [8] D. Guerrand, OCL 2017, 24, nr 4, D403.
• [9] J. Miłek, Przem. Chem. 2020, 99, nr 4, 585.
• [10] M. Wojcik, J. Miłek, Bioproc. Biosyst. Eng. 2016, 39, 1319.
• [11] J. Miłek, Przem. Chem. 2020, 99, nr 6, 880.
• [12] J. Miłek, Chem. Proc. Eng. 2020, 41, nr 3, 229.
• [13] J. Miłek, M. Wójcik, Przem. Chem. 2011, 90, nr 6, 1260.
• [14] J. Miłek, Pol. J. Chem. Tech. 2020, 22, nr 2, 67.
• [15] A. Kotogán, C. Zambrano, A. Kecskeméti, M. Varga, A. Szekeres, T. Papp, C. Vágvölgyi, M. Takó, Int. J. Mol. Sci. 2018, 19, 1129.

Uwagi

Opracowanie rekordu ze środków MNiSW, umowa Nr 461252 w ramach programu "Społeczna odpowiedzialność nauki" - moduł: Popularyzacja nauki i promocja sportu (2021).