Mikrobiologiczne wytwarzanie białka o aktywności β-glukanazy

Zasłona, H.; Trusek-Hołownia, A.

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Mikrobiologiczne wytwarzanie białka o aktywności β-glukanazy

Autorzy

Zasłona H. , Trusek-Hołownia A.

Treść / Zawartość

Pełne teksty:

zaslona_halina_mikrobiologiczne_3_2015.pdf

Pobierz

Identyfikatory

Warianty tytułu

Microbiological production of protein with β-glucanase activity

Języki publikacji

Abstrakty

W pracy przedstawiono produkcję enzymu degradującego niektóre rodzaje hemicelulozy. Białko zostało wyprodukowane przez zmodyfikowany genetycznie szczep E. coli w reaktorze mikrobiologicznym. Wskazano optymalne warunki prowadzenia procesu biosyntezy białka. Wyznaczono stałą szybkości reakcji preparatu oczyszczonego. Określono stabilność operacyjną enzymu będącą kluczowym parametrem dla potencjalnego zastosowania w procesie wielkotonażowym hydrolizy komponentów biomasy roślinnej.

The paper presents production of enzyme which degrades some hemicellulose form. The protein was produced by a genetically modified strain of E. coli in the microbiological reactor. The optimal conditions for protein biosynthesis process were indicated. The reaction rate constant was determined for the purified preparation. The enzyme stability was evaluated as a crucial operational parameter for potential application in the hydrolysis of plant biomass components in a large-tonnage process.

Słowa kluczowe

fermentacja wgłębna β-1,3-glukanaza hydroliza CM-kurdlanu stabilność operacyjna

submerged fermentation β-1,3-glucanase CM-curdlan hydrolysis operational stability

Wydawca

Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich

Czasopismo

Inżynieria i Aparatura Chemiczna

Rocznik

2015

Tom

Nr 3

Strony

130--132

Opis fizyczny

Bibliogr. 18 poz., rys.

Twórcy

autor

Zasłona H.

halina.zaslona@pwr.edu.pl

Zakład Inżynierii Bioprocesowej i Biomedycznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wrocław

autor

Trusek-Hołownia A.

Zakład Inżynierii Bioprocesowej i Biomedycznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wrocław

Bibliografia

1. Bathgate G.N., Palmer G.H., Wilson G., 1974. The action of endo- β-1,3-glucanases on barley and malt β-glucans. J Ind Brewing., 80, 278-285. DOI: 10.1002/j.2050-0416.1974.tb03617.x
2. Burczyk B., 2011. Biomasa. Surowiec do syntez i produkcji biopaliw. Wyd. Pol. Wrocławskiej. Wrocław
3. Carbohydrate-Active enZYmes Database (03.2015) http://www.cazy.org/
4. Dąbkowska K., Chmielewska I., Pilarek M., Szewczyk K.W., 2012. Wpływ metody wstępnej obróbki surowca lignocelulozowego na efektywność hydrolizy enzymatycznej. Inż. Ap. Chem., 51, 4, 112-114
5. Fengel D. Wegener G., 1989. Wood. Chemistry, Ultrastructure, Reactions. Walter De Gruyter, Berlin. Germany
6. Fibriansah G., Masuda S., Koizumi N., Nakamura S., Kumasaka T., 2007. The 1.3 Å crystal structure of a novel endo-β-1,3-glucanase of glycoside hydrolase family 16 from alkaliphilic Nocardiopsis sp. strain F96. Proteins, 6, 683-690. DOI: 10.1107/S0907444906037784
7. Gueguen Y., Voorhorst W.G.B., Van der Oost J., De Vos W.M., 1997. Molecular and biochemical characterization of endo-/β-l,3-glucanase of hyperthermophilic archeon Pyrococcus furiosus. J. Biol. Chem., 272, 31258-31264
8. Jordan B.R. 1993. The molecular biology of flowering. Redwood Books. Trowbrodge. UK
9. Kim S.J., Lee Y.Y., Torget W., 2001. Cellulose hydrolysis under extremely Iow sulfuric acid and high-temperature conditions. Appl. Biochem. Biotechnol., 91-93, 331-340. DOI: 0273- 2289/01/91-93/0331/$12.50
10. Kulminskaya A.A., Thomsem K.K., Shabalin K.A., Sidorenko I.A., Eneyskaya E.V., Savalev A.N., Neustroev K.N., 2001. Isolation, enzymatic properties, and mode of action of an exo-1,3-glucanase from Trichoderma virde. Eur. J. Biochem., 268 (23), 6123-6131. DOI: 10.1046/j.0014-2956.2001.02558.x
11. Lowry O., Rosenbrough N., Farr A., Randall R., 1951. Protein measurement with the Folin phenol reagent. Biol. Chem., 193, 265-270 (05.2015) http://devbio.wustl.edu/InfoSource/ISPDFs/Lowry%201951.pdf
12. Miller G.L., 1959. Use of dinitrosalicylic acid reagent for determination of reducing sugar. Anal. Chem., 31, 426-428
13. Nuero O.M., Reyes F., 2002. Enzymes for animal feeding from Penicillium chrysogenum myceliali wastes from penicillin manufacture. Lett Appl Microbiol., 34, 413-416. DOI: 10.1046/j.l472-765X.2002.01113.x
14. Parrado J., Escuredo P.R., Conejero-Lara F., Kotik M., Ponting C.P., Asenjo J.A., Dobson C.M., 1996. Moleculac characterization of a thermoactive β-1.3-glucanase from Oerskovia xanthineolytica. Biochim. Biophys. Acta., 1296(2), 145-151
15. Tomazetto G., Mulinari F., Stanisçuaski F., Settembrini B., Carlini C.R., Ayub M.A.Z., 2007. Expression kinetics and plasmid stability of recombinant E. coli encoding urease-derived peptide with bioinsecticide activity. Enz Microb. Technol., 41, 821-827. DOI: 10.1016/j.enzmictec.2007.07.006
16. Trusek-Hołownia A., 2011. Membrane Bioreactors - Models for Bioprocess Design. Desalination Pub., USA
17. Witek A.I., Witek K., Hennig J., 2008. Conserved Cys residue influences catalytic properties of potato endo-(1->3)-β-glucanase GLUB20-2. Acta. Biochim. Pol., 55, 791-797
18. Wojtkowiak A., Witek K., Hennig J., Jaskolski M., 2012. Two high-resolution structures of potato endo-1,3-(β-glucanase reveal subdomain flexibility with implications for substrate binding. Acta Cryst,. D68, 713-723. DOI: 10.1107/S090744491200995X

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-8060cb66-00b3-4f98-bc04-8543c42021ce