Oznaczanie zawartości hydroksyproliny w handlowych preparatach kolagenowych metodą spektrofotometryczną

• Autorzy: Gendaszewska D.

Warianty tytułu

EN

Determination of hydroxyproline content in collagen commercial formulations by spectrophotometric method

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W pracy zbadano zawartość hydroksyproliny w preparatach handlowych metodą spektrofotometryczną. Zastosowanie kwasowej hydrolizy w szybki i łatwy sposób pozwoliło na wyodrębnienie wolnych aminokwasów z preparatów kolagenowych. Stężenie hydroksyproliny w badanych preparatach (K2-K5) było dość wysokie i mieściło się w granicy od 594 μg/ml do 1243 μg/ml. Główną zaletą badanych preparatów kolagenowych jest zawartość niezhydrolizowanego kolagenu, który zawiera naturalny czynnik nawilżający.

EN

The content of hydroxyproline in commercial preparations was determined by spectrophotometric method. Acidic hydrolysis in a quick and easy method for isolation of free amino acids from collagen preparations. It was found that the concentration of hydroxyproline in the tested formulations (K2-K5) was quite high and ranged from 594 μg/ml to 1243 μg/ml. The main advantage of the tested collagen preparations is the content of non-hydrolysed collagen, which contains a natural moisturizing agent.

Słowa kluczowe

PL

kolagen; hydroliza kwasowa; hydroksyprolina; metody analityczne

EN

collagen; acid hydrolysis; hydroxyproline; analytical methods

• Wydawca: Sieć Badawcza Łukasiewicz - Łódzki Instytut Technologiczny
• Czasopismo: Technologia i Jakość Wyrobów
• Rocznik: 2017
• Tom: R. 62
• Strony: 141--148
• Opis fizyczny: Bibliogr. 13 poz., rys., tab.

Twórcy

autor

Gendaszewska D.

• Instytut Przemysłu Skórzanego w Łodzi

Bibliografia

• [1] Sionkowska A., Kamińska A., Miles Ch. A., Bailey A. J.: Wpływ promieniowania UV na strukturę i właściwości kolagenu, Polimery, 46, 2001, str. 379 – 452.
• [2] Reich G.: Kolagen. Zarys metod, wyniki i kierunki badania, Wydawnictwo Naukowo-Techniczne, Warszawa, 1966.
• [3] Myjak M., Mendrycka M.: Otrzymywanie kolagenu ze skór cielęcych, Przemysł Chemiczny, 94/2, 2015, str. 169 – 173.
• [4] Li G. Y., Fukunaga S., Takenouchi K., Nakamura F.: Comparative study of the physiological properties of collagen, gelatin and collagen hydrolysate as cosmetic materials. International Journal of Cosmetic Science, 27, 2005, str. 101–106.
• [5] Jenkins C. L., Bretscher L. E., Guzei I. A., Raines R. T.: Effect of 3-hydroxyproline residues on collagen stability, Journal of the American Chemical Society, 125, 2003, str. 6422 – 6427.
• [6] Maiorano G., Elminowska-Wenda G., Mika A., Rutkowski A., Bednarczyk M.: Effects of selection for yolk cholesterol on growth and meat quality in Japanese quail (Coturnix coturnix japonica), Italian Journal of Animal Science, 8, 2009, str. 457 – 466.
• [7] Monson F., Sanudo C., Sierra I.: Influence of cattle breed and ageing time on textural meat quality, Meat Science, 68, 2004, str. 595 – 602.
• [8] Pascual M., Pla M.: Changes in collagen, texture and sensory properties of meat when selecting rabbits for growth rate, Meat Science, 78, 2008, str. 375 – 380.
• [9] Fountoulakis M., Hans-Werner L.: Hydrolysis and amino acid composition analysis of proteins, Journal of Chromatography A, 826, 1998, str. 109 – 134.
• [10] Mak P.: Rozdział 7 Analiza składu aminokwasowego białek i peptydów, [w:] Wprowadzenie do chemii białek, A. Dubin (red.), Wydział Biotechnologii UJ. Kraków, 2003.
• [11] BN-85 6149-03. Norma Branżowa. Surowce do wyrobów kosmetycznych. Kolagen rozpuszczalny. Wymagania i badania.
• [12] Zając M., Midura A., Palka K., Węsierska E., Krzysztoforski K.: Skład chemiczny, rozpuszczalność kolagenu śródmięśniowego i tekstura wybranych mięśni wołowych, Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 4 (77), 2011, str. 103 – 116.
• [13] http://www.kolagen.pl – dostęp 20.X.2017 r.

Uwagi

Opracowanie rekordu w ramach umowy 509/P-DUN/2018 ze środków MNiSW przeznaczonych na działalność upowszechniającą naukę (2018).