Szybka i dogodna metoda analizy produktów hydrolizy kolagenu

• Autorzy: Ostrowski S. , Guziński J. , Mikus A. , Świder P. , Tylingo R.

Identyfikatory

DOI

10.15199/62.2016.1.14

Warianty tytułu

EN

A fast and convenient method for analysis of collagen hydrolysis products

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Zaproponowano i zweryfikowano szybką i dogodną metodę analizy polipeptydów wytwarzanych przez hydrolizę kolagenu, którego źródłem były rozdrobnione skórki zwierzęce. Badania metodą spektrometrii mas (MS), wspomagane danymi z rozdziału elektroforetycznego, pozwoliły stwierdzić, że cząsteczki polipeptydów jonizują się ok. 50-krotnie. Stosując techniki electrospray (ESI) i fotojonizację pod ciśnieniem atmosferycznym (APPI), opracowano sposób identyfikacji frakcji peptydowych zarówno w trakcie hydrolizy, jak również w gotowym produkcie. Znaleziono frakcje o masie cząsteczkowej 28-82 kDa. Wysoki stopień zjonizowania umożliwia obserwację dużych cząsteczek z wykorzystaniem aparatów o stosunkowo niewielkim zakresie pomiaru masy (m/z), co jest niewątpliwą zaletą metody i czyni ją ogólnodostępną.

EN

Polypeptides produced by hydrolysis of collagen from minced animal hide and skin scraps were studied by mass spectrometry (MS) in conjunction with electrophoresis to det. their mol. mass. The degree of peptides ionization was ca 50+. This allowed for observation of the large polypeptide chains with mass analyzers with a relatively low m/z range. The electrospray and atm. pressure photoionization techniques were used. The polypeptide fractions formed during the hydrolysis of collagen were easily identified. The mol. mass of the products was 28-82 kDa.

Słowa kluczowe

PL

analiza produktów; hydroliza kalogenu; spektrometria mas

EN

analysis of products; collagen hydrolysis; mass spectrometry

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2016
• Tom: T. 95, nr 1
• Strony: 89--92
• Opis fizyczny: Bibliogr. 32 poz., rys.

Twórcy

autor

Ostrowski S.

• Instytut Chemii, Uniwersytet Przyrodniczo-Humanistyczny w Siedlcach, ul. 3 Maja 54, 08-110 Siedlce

autor

Guziński J.

• Uniwersytet Przyrodniczo-Humanistyczny w Siedlcach

autor

Mikus A.

• Uniwersytet Przyrodniczo-Humanistyczny w Siedlcach

autor

Świder P.

• lnstytut Chemii Organicznej PAN, Warszawa

autor

Tylingo R.

• Politechnika Gdańska

Bibliografia

• [1] G. Cioca, Pat. USA 4363760 (1982).
• [2] Z.K. Zhang, G.Y. Li, B. Shi, J. Soc. Leather Technol. Chem. 2005, 90, 23; i odsył. tam cytowane.
• [3] J. Guziński, S. Ostrowski, Przem. Chem. 2010, 89, 1089.
• [4] J. Guziński, Technologia hydrolizatu glutyny podczas ekstrakcji skórek zamiast z gotowej żelatyny, Świadectwo racjonalizatorskie Nr 1/77, Zakłady Chemiczne Loton, Słupsk, 1977.
• [5] J. Guziński, Proces wapnienia skórek i neutralizacji z hydraulicznym transportem, Świadectwo racjonalizatorskie Nr 2/77, Zakłady Chemiczne Loton, Słupsk, 1977.
• [6] J. Guziński, Pat. pol. 141414 (1974).
• [7] J. Guziński, Pat. pol. 81194 (1976).
• [8] A.T. Miller, Pat. USA 4388331 (1983).
• [9] D. Olsen, C.L. Yang, M. Bodo, R. Chang, S. Leigh, J. Baez, D. Carmichael, M. Perälä, E.-R. Hämäläinen, M. Jarvinen, J. Polarek, Adv. Drug Deliv. Rev. 2003, 55, 1547.
• [10] L.B. Rocha, G. Goissis, M.A. Rossi, Biomaterials 2002, 23, nr 2, 449.
• [11] P.N. Bardhan, B. Coyaji, M. Ram, Ind. J. Med. Res. 1963, 51, 871.
• [12] G. Reich, Kollagen, Verlag Theodor Steinkopff, Dresden 1966, 258.
• [13] Praca zbiorowa, Collagen, 1. Biochemistry (red. M.E. Nimmi), CRC Press, Boca Raton, FL, 1988.
• [14] Praca zbiorowa, Collagen. Structure and mechanics (red. P. Fratzl), Springer Science and Business Media, Boston, MA, 2008.
• [15] D. Barth, Kollagenmodellpeptide. Synthese und biophysikalische Eigenschaften, praca doktorska, Max-Planck-Institut für Biochemie, München 2003.
• [16] Zakłady Chemiczne Loton w Słupsku, producent kosmetyków. Prospekt firmowy.
• [17] G. Cioca, M. Siegler, Pat. USA 4285986 (1981).
• [18] T. Kołaczek, K. Surówka, Żywność. Nauka. Technologia. Jakość 2004, 41, nr 4 S, 72.
• [19] S. Oesser, J. Seifert, Cell Tissue Res. 2003, 311, 393.
• [20] S. Asdornnithe, K. Akiyama, T. Sasaki, R. Takata, J. Ferm. Bioengin. 1995, 78, 283.
• [21] T. Nakayama, N. Tsuruoka, M. Akai, T. Nishino, J. Biosci. Bioeng. 2000, 89, 612.
• [22] A. Grosman, informacja prywatna.
• [23] S.A. Trauger, W. Webb, G. Siuzdak, Spectroscopy 2002, 16, 15.
• [24] D.M. Bollag, S.J. Edelstein, [w:] Protein methods (red. D.M. Bollag i S.J. Edelstein), Wiley-Liss, New York 1991, 95.
• [25] K. Weber, M. Osborn, J. Biol. Chem. 1969, 244, 4406.
• [26] D.M. Neville, Jr., J. Biol. Chem. 1971, 246, 6328.
• [27] J.B. Fenn, M. Mann, Ch.K. Meng, S.F. Wong, C.M. Whitehouse, Science 1989, 246, 64.
• [28] K. Radziszewska, http://do.chem.uni.wroc.pl/system/files/Metody_0. pdf, 2012 r.
• [29] http://pg.gda.pl/chem/Katedry/Leki_Biochemia/dydaktyka/instrumentalne_MBSiAB/cwicz_04.pdf.
• [30] Y. Guo, L. Chen, L. Yang, Q. Wang, J. Am. Soc. Mass Spectrom. 2008, 19, 1108.
• [31] http://www.zba.wbbib.uj.edu.pl/documents/23149178/a1aebb27-f35b-423c-b3ea-ec2272c64dc1.
• [32] Ch.S. Ho, C.W.K. Lam, M.H.M. Chan, R.C.K. Cheung, L.K. Law, L.C.W. Lit, K.F. Ng, M.W.M. Suen, H.L. Tai, Clin. Biochem. Rev. 2003, 24, 3.

Uwagi

PL

Opracowanie ze środków MNiSW w ramach umowy 812/P-DUN/2016 na działalność upowszechniającą naukę.