Identyfikatory
Warianty tytułu
Usage of encapsulated enzymes in solution purification on the example of H>sub>2O2 removal
Języki publikacji
Abstrakty
W pracy przedstawiono możliwości aplikacyjne preparatu z enkapsulowanym enzymem. Proces z jego zastosowaniem rozpatrzono na przykładzie katalazy, enzymu wykorzystywanego w przemyśle chemicznym i spożywczym do usuwania nadtlenku wodoru. Opracowano model procesu z udziałem enzymu enkapsulowanego w strukturze kulistej. Kluczowym parametrem modelu jest wartość modułu Thielego, którą ustala się poprzez dobór stężenia enzymu wewnątrz preparatu oraz rozmiar kapsułki. Obszar kinetyczny gwarantujący najpełniejsze wykorzystanie katalizatora występuje przy Ф < 0,3
Application of encapsulated enzyme preparation is presented in the paper. The preparation was examined on the example of catalase - enzyme used in food and chemical industries to remove hydrogen peroxide. The process model in which the enzyme is encapsulated in a spherical structure was developed. A key parameter of this model is the Thiele modulus. Its value is controlled by the choice of enzyme concentration inside the preparation and a capsule size. A kinetic regime in which the catalyst is fully used was found for Φ < 0.3
Czasopismo
Rocznik
Tom
Strony
311--313
Opis fizyczny
Bibliogr. 15 poz., rys.
Twórcy
autor
- Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wrocław
autor
- Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wrocław
Bibliografia
- 1. Bałdyga J., Henczka M., Podgórska W., 2012. Obliczenia w inżynierii bioreaktorów. Wyd. Pol. Warszawskiej, Warszawa
- 2. Blandino A., Macias M., Cantero D., 2001. Immobilization of glucose oxidase within calcium alginate gel capsules. Process Biochem., 36, 601-606. DOI: 10.1016/S0032-9592(00)00240-5
- 3. Burghardt A, Bartelmus G., 2001. Inżynieria reaktorów chemicznych. Tom 1, PWN, Warszawa
- 4. Costa S.A., Tzanov T., Paar A., Gudelj M., Gubitz G. M., Cavaco-Paulo A., 2001. Immobilization of catalases from Bacillus SF on alumina forthe treatment of textile bleaching effluents. Enzyme Microb. Technol., 28, 815-819. DOI: 10.1016/S0141-0229(01)00335-0
- 5. Hedstrom G., Backlund S., Eriksson F., Karlsson S., 1998. Lipase-catalysed stereoselective estrifications using gelatin-based hydrogels. Coll. Surfaces B: Biointerf., 10, 379-384. DOI: 10.1016/S0927-7765(98)00015-0
- 6. Hori Y., Winans A. M., Irvine D. J., 2009, Modular injectable matrices based on alginate solution/microsphere mixtures that gel in situ and co-deliver immunomodulatory factors. Acta Biomater., 5, 969-982. DOI: 10.1016/j.actbio.2008.11.019
- 7. Kmiecik J., Wójcik M., 2009. Immobilizacja lipazy metodą zol-żel. Inż. Ap. Chem., 48, nr 3, 61-62
- 8. Matto M., Husain Q., 2009. Calcium alginate-starch hybrid support for both surface immobilization and entrapment of bitter gourd peroxidase. J. Mol. Catal. B: Enzymatic, 57, 164-170. DOI: 10.1016/j.molcatb.2008.08.011
- 9. Papajova E., Bujdos M., Chorvat D., Stach M., Lacik I., 2012. Method for preparation of planar alginate hydrogels by external gelling using an aerosol of gelling solution. Carbohycl. Polym., 90, 472-482. DOI: 10.1016/j.carbpol.2012.05.067
- 10. Taqieddin E., Amiji M., 2004. Enzyme immobilization in novel alginate-chitosan core-shell microcapsules. Biomaterial, 25, 1937-1945. DOI: 10.1016/j.biomaterials.2003.08.034
- 11. Tarhan L., 1995. Use of immobilised catalase to remove H2O2 used in the sterilisation of milk. Process Biochem., 30, 623-628. DOI: 10.1016/0032-9592(94)00066-2
- 12. Van't Riet K., Tramper J., 1991. Basic Bioreactor Design. M. Dekker Inc., NY
- 13. Wang H., Huang J., Wang C., Li D., Ding L., Han Y. 2011. Immobilization of glucose oxidase using CoFe2O4/Si)2 nanoparticles as carrier. App. Surface Sci., 257, 5739-5745. DOI: 10.1016/j.apsusc.2011.01.088
- 14. Węgrzynowska L., Trusek-Hołownia A., 2012. Charakteryzacja immobilizowanej katalazy stosowanej w zimnej pasteryzacji mleka. Inż. Ap. Chem., 51, nr 4, 189-191
- 15. Yang J.-S., Xie Y.-J., He W., 2011. Research progress on chemical modification of alginate: A review. Carbohyd. Polym., 84, 33-39. DOI: 10.1016/j.carbpol.2010.11.048
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-7a795e9b-5095-4bb0-9973-fd2d07e384f3