PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Analiza MS polipeptydów otrzymywanych z kolagenu: od technologii do ciekawego odkrycia?

Treść / Zawartość
Identyfikatory
Warianty tytułu
EN
MS analysis of polypeptides produced by hydrolysis of collagen: from technology to interesting discovery?
Języki publikacji
PL EN
Abstrakty
PL
Zaobserwowano w trakcie analizy MS produktu pozyskiwanego w technologii hydrolizy kolagenu, że cząsteczki otrzymywanych polipeptydów jonizują się ok. 50-krotnie (przy zastosowaniu technik elektrosprej i fotojonizacji pod ciśnieniem atmosferycznym: MS-ESI i MS-APPI). Pozwoliło to opracować szybką i dogodną metodę analizy na potrzeby tej technologii. W artykule podjęto próbę dyskusji nad przyczynami i zaskakującą powtarzalnością obserwowanej multi-jonizacji.
EN
MS analysis of polypeptides, produced during industrial collagen hydrolysis, allowed to observe that multiple ionization of product molecules is approximately equal ca 50+ (using electrospray and atmospheric pressure photoionization techniques: MS-ESI and MS-APPI). This observation brings fast and convenient analytical method for the above technology. In this article, the reasons of the observed unexpected multiionization (and its repeatability) is discussed.
Czasopismo
Rocznik
Strony
144--149
Opis fizyczny
Bibliogr. 19 poz., rys.
Twórcy
autor
  • Instytut Chemii, Uniwersytet Przyrodniczo-Humanistyczny w Siedlcach
autor
  • Instytut Chemii, Uniwersytet Przyrodniczo-Humanistyczny w Siedlcach
autor
  • Instytut Chemii, Uniwersytet Przyrodniczo-Humanistyczny w Siedlcach
Bibliografia
  • 1. Miller A.T.: Patent USA No 4388331, 1983.
  • 2. Olsen D., Yang Ch., Bodo M., Chang R., Leigh S., Baez J., Carmichael D., Perälä M., Hämäläinen E.-R., Jarvinen M., Polarek J.: Recombinant collagen and gelatin for drug delivery. Adv. Drug Deliv. Rev. 2003, 55, 1547–1567.
  • 3. Rocha L.B., Goissis G., Rossi M.A.: Biocompatibility of anionic collagen matrix as scaffold for bone healing. Biomaterials 2002, 23, 449–456.
  • 4. Bardhan P.N., Coyaji B., Ram M.: Treatment of shock with gelatin as plasma expander. Ind. J. Med. Res. 1963, 51, 871–889.
  • 5. Nimmi M.E. (red.): Collagen, 1: Biochemistry, CRC Press, Boca Raton, FL, 1988.
  • 6. Fratzl P. (red.): Collagen: Structure and mechanics. Springer Science and Business Media, Boston, MA, 2008.
  • 7. Barth D.: Kollagenmodellpeptide: Synthese und biophysikalische Eigenschaften (PhD Thesis), Max-Planck-Institut für Biochemie, München, 2003.
  • 8. Zakłady Chemiczne LOTON w Słupsku, Producent kosmetyków.
  • 9. Cioca G.: Patent USA No 4363760, 1982.
  • 10. Zhang Z.K., Li G.Y., Shi B.: Physicochemical properties of collagen, gelatin, and collagen hydrolysate derived from bovine limed split wastes. J. Soc. Leather Technol. Chem. 2005, 90, 23–28; i odsył. tam cytowane.
  • 11. Guziński J., Ostrowski S.: Technologia otrzymywania polipeptydów w procesie hydrolizy kolagenu i możliwości wykorzystania produktu [Technology of polypeptides preparation by hydrolysis of collagen and the possibilities of utilization of the product]. Przem. Chem. 2010, 89, 1189–1193.
  • 12. Ostrowski S., Guziński J., Mikus A., Świder P., Tylingo R.: Szybka i dogodna metoda analizy produktów hydrolizy kolagenu [A fast and convenient method for analysis of collagen hydrolysis products]. Przem. Chem. 2016, 95, 89–92.
  • 13. Fenn J.B., Mann M., Meng Ch.K., Wong S.F., Whitehouse C.M.: Electrospray ionization for mass spectrometry of large biomolecules. Science 1989, 246, 64–71.
  • 14. Grosman A.: informacja prywatna.
  • 15. Trauger S.A., Webb W., Siuzdak G.: Peptide and protein analysis with mass spectrometry. Spectroscopy 2002, 16, 15–28.
  • 16. http://www.zba.wbbib.uj.edu.pl/documents/23149178/a1aebb27-f35b-423c-b3ea-ec2272c64dc1 (01.12.2015).
  • 17. Ho C.S., Lam C.W.K., Chan M.H.M., Cheung R.C.K., Law L.K., Lit L.C.W., Ng K.F., Suen M.W.M., Tai H.L.: Electrospray ionisation mass spectrometry: principles and clinical applications. Clin. Biochem. Rev. 2003, 24, 3–12.
  • 18. Eyre D.R.: Collagen: molecular diversity in the body’s protein scaffold. Science 1980, 207, 1315–1322.
  • 19. Brodsky B., Persikov A.V.: Molecular structure of the collagen triple helix. Adv. Prot. Chem. 2005, 70, 301–339.
Uwagi
Opracowanie ze środków MNiSW w ramach umowy 812/P-DUN/2016 na działalność upowszechniającą naukę.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-6894e226-f220-4fb0-abe0-a46834a21503
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.