Obliczanie temperatury optymalnej oraz energii aktywacji i dezaktywacji dla reakcji hydrolizy oleju z oliwek przez lipazę z trzustki wieprzowej

• Autorzy: Miłek Justyna

Identyfikatory

DOI

10.15199/62.2020.4.14

Warianty tytułu

EN

Calculation of temperature optimum as well as activation and deactivation energy for the olive oil hydrolysis with porcine pancreas lipase

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Wyznaczono termodynamiczne parametry lipazy z trzustki wieprzowej, wykorzystując dane doświadczalne z badania zmiany aktywności lipazy w zależności od temperatury. Model matematyczny opisujący wpływ temperatury na aktywność lipazy z trzustki wieprzowej wyprowadzono przy założeniu, że reakcja hydrolizy oleju z oliwek przez lipazę przebiega zgodnie z kinetyką pierwszego rzędu ze względu na stężenie enzymu. Wyznaczono wartości temperatury optymalnej Tₒₚₜ, energii aktywacji Eₐ i energii dezaktywacji E_d, które wynosiły odpowiednio: 306,78 ± 0,54 K, 86,75 ± 11,47 kJ/mol, 122,12 ± 7,26 kJ/mol.

EN

Exptl. data on the temp. relationship of porcine pancreas lipase activity published by K. Bagi et al., 1997, were used to calc. the optimal temp., activation energy and deactivation energy of the olive oil hydrolysis rate according a resp. math. model of the reaction. The calc. values were 306.78 ± 0.54 K, 86.75 ± 11.47 kJ/mol, 122.12 ± 7.26 kJ/mol, resp.

Słowa kluczowe

PL

olej z oliwek; hydroliza; lipaza z trzustki zwierzęcej; wpływ temperatury; aktywacja; dezaktywacja

EN

olive oil; animal pancreatic lipase; temperature influence; activation; deactivation

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2020
• Tom: T. 99, nr 4
• Strony: 585--587
• Opis fizyczny: Bibliogr. 17 poz., wykr.

Twórcy

autor

Miłek Justyna

• Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy im. Jana i Jędrzeja Śniadeckich w Bydgoszczy, ul. Seminaryjna 3, 85-326 Bydgoszcz

Bibliografia

• [1] Z. Iqbal, M.H. Rashid, A. Jabbar, M.A. Malana, A.M. Khalid, M.I. Rajoka, Biotechnol. Lett. 2003, 25, 1667.
• [2] J. Miłek, M. Wójcik, W. Verschelde, Pol. J. Chem. Technol. 2014, 16, nr 4, 75.
• [3] M. Wojcik, J. Miłek, Bioprocess Biosyst. Eng. 2016, 39, 1319.
• [4] J. Miłek, M. Wójcik, Przem Chem. 2011, 90, nr 6, 1260.
• [5] H. Dong, J. Li, Y. Li, L. Hu, D. Luo, Chem Eng J. 2012, 181-182, 590.
• [6] D.T. Tran, J.S. Chang, Bioprocess Biosyst. Eng. 2014, 37, 481.
• [7] F.M. Gomes, E.B. Pereira, H.F. de Castro, Biomacromolecules 2004, 5, 17.
• [8] A.A. Mendes, P.C. Oliveira, H.F. de Castro, J. Mol. Catal. B: Enzym 2012, 78, 119.
• [9] F. Hasan, A.A. Shah, A. Hameed, Enzyme Microb. Technol. 2006, 39, 235.
• [10] Y.-T. Zhu, X.-Y. Ren, Y.-M. Liu, Y. Wei, L.-S. Qing, X. Liao, Mater. Sci. Eng. C 2014, 38, 278.
• [11] K. Bagi, L.M. Simon, B. Szajáni, Enzyme Microb. Technol. 1997, 20, 531.
• [12] A.T. Olusesan, L.K. Azura, B. Forghani, F.A. Bakar, A.K.S. Mohamed, S. Radu, M.Y.A. Manap, N. Saari, New Biotechnol. 2011, 28, 738.
• [13] J. Frutiger, C. Marcarie, J. Abildskov, G. Sin, J. Chem. Eng. Data 2016, 6, 602.
• [14] Y. Li, T. Jing, G. Xu, J. Tian, M. Dong, Q. Shao, B. Wang, Z. Wang, Y. Zheng, C. Yang, Z. Guo, Polymer 2018, 149, 13.
• [15] X. Li, H. Zhu, J. Feng, J. Zhang, X. Deng, B. Zhou, H. Zhang, D. Xue, F. Li, N.J. Mellors, Y. Li, Y. Peng, Carbon 2013, 60, 488.
• [16] A. Lykidis, V. Mougios, P. Arzoglou, Eur. J. Biochem. 1995, 230, 892.
• [17] T. Tsujita, H. Okuda, J. Lipid Res. 1990, 31, 831.

Uwagi

Opracowanie rekordu ze środków MNiSW, umowa Nr 461252 w ramach programu "Społeczna odpowiedzialność nauki" - moduł: Popularyzacja nauki i promocja sportu (2020).