Modyfikacja struktury kolagenu jako potencjalne źródło nowych związków o charakterze amfifilowym

• Autorzy: Kezwoń A. , Wojciechowski K.

Warianty tytułu

EN

Collagen structure modification as a source of new surface active amphiphilic agents

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem badań prezentowanych w niniejszej pracy było określenie metodą analizy kształtu kropli aktywności powierzchniowej oraz właściwości reologicznych warstw adsorpcyjnych tworzonych przez kolagen typu I pozyskany ze skóry cielęcej. Uzyskane wyniki pozwalają stwierdzić, że kolagen natywny wykazuje małą zdolność obniżania napięcia powierzchniowego, ale poddanie go niewielkim modyfikacjom (działanie temperatury) skutkuje poprawą jego właściwości powierzchniowych.

EN

The aim of research presented in this paper was to determine (using the method of droplet shape analysis) surface activity and rheological properties of adsorption layers formed by type I collagen derived from calf leather. The obtained results imply that native collagen shows rather weak surface properties. However, even simple modification of its structure (temperature treatment) results in improvement of its surface activity and mechanical properties of adsorbed layers.

Słowa kluczowe

PL

kolagen; napięcie powierzchniowe; reologia powierzchniowa

EN

collagen; surface tension; surface rheology

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
• Czasopismo: Inżynieria i Aparatura Chemiczna
• Rocznik: 2014
• Tom: Nr 4
• Strony: 255--256
• Opis fizyczny: Bibliogr. 9 poz., rys.

Twórcy

autor

Kezwoń A.

• Zakład Mikrobioanalityki, Wydział Chemiczny, Politechnika Warszawska, Warszawa

autor

Wojciechowski K.

• Zakład Mikrobioanalityki, Wydział Chemiczny, Politechnika Warszawska, Warszawa

Bibliografia

• 1. Banaś M., Pietrucha K., 2009. Typy i struktura białka kolagenowego. Zesz. Nauk. Pol. Łódzkiej, 23, nr 1058
• 2. Bozec L., Odlyha M., 2011. Thermal denaturation studies of collagen by microthermal analysis and atomic force microscopy. Biophys. J., 101, 228-236. DOI: 10.1016/j.bpj.2011.04.033
• 3. Fang M., Goldstein E.L., Matich E.K., Orr B.G., Banaszak Holl M.M., 2013. Type I Collagen self-assembly: The roles of substrate and concentration. Langmuir, 29, 2330-2338. DOI: 10.1021/la3048104
• 4. Guo L., Colby R.H,. Lusignan C.P., Whitesides T.H., 2003. Kinetics of triple helix formation in semidilute gelatin solutions. Mctcromolecules, 36, 9999-10008. DOI: 10.1021/ma034264s
• 5. Lasek W., 1978. Kolagen - chemia i wykorzystanie. WNT, Warszawa
• 6. Nikolaeva T.I., Kuznetsova S.M., Rogachevsky V.V., 2012. Collagen fibril in vitro at nearly physiological temperature. Biophysics, 57, 757-763. DOI: 0.1134/S0006350912060139
• 7. Persikov A.V., Ramshaw J.AM., Brodsky B., 2005. Prediction of collagen stability from amino acid sequence. J. Biol. Chem., 280, 19343-19349. DOI: 10.1074/jbc.M501657200
• 8. Punitha V., Raman S.S., Parthasarathi R., Subramanian V., Rao J.R., Nair B.U., 2009. Molecular dynamics investigations on the effect of D amino acid substitution in a triple-helix structure and the stability of collagen. J Phys. Chem. B, 113, 8983-8992. DOI: 10.1021/jp808690m
• 9. Yadavalli V.K., Svintradze D.V., Pidaparti R.M., 2010. Nanoscale measurements of the assembly of collagen to fibrils. Int. J Biol. Macromolecules, 46, 458-464. DOI: 10.1016/j.ijbiomac.2010.02.012