Fish Collagen – Molecular Structure After Thermal Treatment

Paprzycka, M.; Scheibe, B.; Jurga, S.

doi:10.5604/01.3001.0012.5170

Powiadomienia systemowe

Sesja wygasła!
Sesja wygasła!

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Fish Collagen – Molecular Structure After Thermal Treatment

Autorzy

Paprzycka M. , Scheibe B. , Jurga S.

Treść / Zawartość

Pełne teksty:

6_fish_collagen_–_molecular_structure after_thermal_Fibres_2018_6.pdf

Pobierz

Identyfikatory

DOI

10.5604/01.3001.0012.5170

Warianty tytułu

Kolagen rybi – struktura molekularna i stabilność termiczna

Języki publikacji

Abstrakty

Modern medicine widely uses exogenous collagen as a good material for tissue regeneration, also as a natural substrate for cell attachment and proliferation, used to create dressings and to support the treatment of burn and diabetic wounds, or finally as a source of amino acids in the form of a dietary supplement. Collagen is a safe material that has high biocompatibility and biodegradability as well as good cell adhesion. Due to the possibility of transferring Creutzfeld-Jacob’s disease (Bovine Spongiform Encephalopathy) from animals to the human body, interest in collagen from fish is currently increasing. The collagen we examined was derived from the skin of the silver carp fish (Hypophtalmichthys molitrix) and was obtained by the method of hydration in an aqueous lactic acid solution. The topography of the test sample was performed with the AFM method, showing its fibrillar structure with dimensions equivalent to those given in iterature. Raman spectroscopy was used to study fish collagen using a Renishaw Ramanscope with a helium-neon laser at a wavelength of 633 nm. Analysis of Raman spectra allowed to determine the content of amino acids in collagen, as well as glycine, proline and hydroxyproline. It also showed the native nature of the material at 20 °C. The partial renaturation of the secondary structure of this material heated to about 85 °C and cooled was also proved. Raman spectroscopy has been presented as an effective method for testing biopolymers.

Współczesna medycyna szeroko wykorzystuje kolagen egzogenny jako materiał do regeneracji ubytków tkanek miękkich, jako naturalne podłoże do przyłączania i proliferacji komórek, wykorzystywane do tworzenia opatrunków i wspomagania leczenia ran oparzeniowych czy cukrzycowych, czy wreszcie jako źródło aminokwasów w diecie uzupełniającej potrzeby organizmu. Kolagen jest materiałem bezpiecznym, posiadającym dużą biokompatybilność i biodegradowalność. W związku z możliwością przeniesienia od zwierząt do organizmu człowieka choroby Creutzfelda-Jacoba (encefalopatia gąbczasta, Bovine Spongiform Encephalopathy) wzrosło zainteresowanie kolagenem pochodzącym od ryb. Badany przez nas kolagen pochodzi ze skóry tołpygi (Hypophtalmichthys molitrix), a otrzymany został metodą hydratacji w wodnym roztworze kwasu mlekowego. Wykonano topografię badanej próbki za pomocą The Dimension® Icon™ Scanning Probe Microscope (SPM), pokazując jej fibrylarną strukturę, o wymiarach odpowiadających przedstawianym w literaturze. Do badania kolagenu rybiego zastosowano spektroskopię ramanowską z użyciem spektrometru Ramascope 1000 firmy Renishaw. Źródłem wzbudzeń był laser helowo-neonowy o długości fali 633 nm. Analiza widm Ramana pozwoliła określić zawartość aminokwasów w kolagenie, w tym proliny i hydroksyproliny. Wykazała także natywność tak pozyskanego materiału w temperaturze 20 °C. Udowodniono też trwałość struktury drugorzędowej tego materiału ogrzanego do około 85 °C i schłodzonego. Zaprezentowano spektroskopię ramanowską jako skuteczną metodę badania biopolimerów.

Słowa kluczowe

fish collagen gel biopolymers Raman spectroscopy

żel kolagenowy z ryb biopolimery spektroskopia Ramana

Wydawca

Sieć Badawcza Łukasiewicz - Łódzki Instytut Technologiczny

Czasopismo

Fibres & Textiles in Eastern Europe

Rocznik

2018

Tom

Vol. 26, no. 6 (132)

Strony

51--56

Opis fizyczny

Bibliogr. 42 poz., rys., tab.

Twórcy

autor

Paprzycka M.

mpap@amu.edu.pl

Adam Mickiewicz University, Faculty of Physics, Umultowska 85, 61-614 Poznań, Poland

autor

Scheibe B.

Adam Mickiewicz University, NanoBioMedical Centre, Umultowska 85, 61-614 Poznań, Poland

autor

Jurga S.

Adam Mickiewicz University, NanoBioMedical Centre, Umultowska 85, 61-614 Poznań, Poland

Bibliografia

1. Alberts B, Bray D, Lewis J, Raff M. Molecular biology of the cell, 1994, Garland, New York, 2002.
2. Piez K A, Gross J. The Amino Acid Composition of Some Fish Collagens: The Relation between Composition and Structure. J. Biol. Chem. vol. 235, no. 4, p. 995, 1960.
3. Liu C Y, Matsusaki M, Akashi M. Cell effects on the formation of collagen triple helix fibers inside collagen gels or on cell surfaces, Polym. J. 2015; 47, 5: 391-399.
4. Szot C S, Buchanan C F, Freeman J W, Rylander M N. 3D in vitro bioengineered tumors based on collagen I hydrogels. Biomaterials 2011; 32, 31: 7905-7912.
5. Wawro D, Stęplewski W, Brzoza-Malczewska K, Święszkowski W. Collagen-Modified Chitosan Fibres Intended for Scaffolds. FIBRES & TEXTILES in Eastern Europe 2012; 6B(96): 32-39.
6. Sionkowska A. Current research on the blends of natural and synthetic polymers as new biomaterials: Review. Progress in Polymer Science (Oxford) 2011; 36, 9: 1254-1276.
7. Cardaropoli D, Tamagnone L, Roffredo A, Gaveglio L. Treatment of Gingival Recession Defects Using Coronally Advanced Flap with a Porcine Collagen Matrix Compared to Coronally Advanced Flap with Connective Tissue Graft: A Randomized Controlled Clinical Trial. J. Periodontol 2012; 83, 3: 321-328.
8. Sui Z, Pang W, Wei Y, Song J. Structure and properties of modified flax yarn with collagen. FIBRES & TEXTILES in Eastern Europe 2015; 23, 1(109): 30-34.
9. Bokova E, Kovalenko G, Filatov I, Pawlova M, Stezhka K. Obtaining New Biopolymer Materials by Electrospinning. FIBRES & TEXTILES in Eastern Europe 2017; 25, 6 (126): 31-33. DOI: 10.5604/01.3001.0010.5365.
10. Nagai T, Suzuki N. Isolation of collagen from fish waste material – Skin, bone and fins. Food Chem. 2000, 68, 3: 277281.
11. Przybylski J E. Patent US 7285638, B2, 2007.
12. Ramachandran G N. Treatise on Collagen, London and New York, 1967.
13. Safandowska M, Pietrucha K. Effect of fish collagen modification on its thermal and rheological properties. Int. J. Biol. Macromol. 2013; 53: 32-37.
14. Shoulders M D, Raines R T. Collagen Structure and Stability. Annu. Rev. Biochem., 2009.
15. Bella J, Brodsky B, Berman H M. Hydration structure of a collagen peptide. Structure 1995; 3, 9: 893-906.
16. Schmitt F O, Gross J, Highberger J H. A New Particle Type in Certain Connective Tissue Extracts. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 1953; 39, 6: 459-470.
17. Doyle BB, Bendit EG, Blout ER. Infrared spectroscopy of collagen and collagen-like polypeptides. Biopolymers, 1975.
18. Barth A, Zscherp C. What vibrations tell about proteins. Q. Rev. Biophys. 2002; 35, 4.
19. Zerbi G. Front Matter – Modern Polymer Spectroscopy. Mod. Polym. Spectrosc., 1999.
20. Overman SA, Thomas GJ. Raman markers of nonaromatic side chains in an alpha-helix assembly: Ala, Asp, Glu, Gly, Ile, Leu, Lys, Ser, and Val residues of phage fd subunits. Biochemistry 1999; 38, 13: 4018-4027.
21. Rygula A, Majzner K, Marzec K M, Kaczor A, Pilarczyk M, Baranska M. Raman spectroscopy of proteins: A review. Journal of Raman Spectroscopy 2013, 44, 8: 1061-1076.
22. Lasek W. Kolagen: Chemia i Wykorzystanie. Wydawnictwa Naukowo Technicze, 1978.
23. Overman S A, Thomas G J. Amide modes of the α-helix: Raman spectroscopy of filamentous virus fd containing peptide 13C and 2H labels in coat protein subunits. Biochemistry 1998; 37, 16: 5654-5665.
24. Gauza-Włodarczyk M, Kubisz L, Włodarczyk D. Amino acid composition in determination of collagen origin and assessment of physical factors effects. Int. J. Biol. Macromol. 2017; 104: 987-991.
25. Nemethy G, Scheraga H A. Stabilization of Collagen Fibrils by Hydroxyproline. Biochemistry 1986; 25, 11: 3184-3188.
26. Ramachandran G N, Ramakrishnan C. Molecular Structure BT – Biochemistry of Collagen. G. N. Ramachandran and A. H. Reddi, Eds. Boston, MA: Springer US, 1976, pp. 45-84.
27. Renugopalakrishnan V, Kloumann P H B, Bhatnagar R S. L-Alanyl-glycylglycine: FT-IR and Raman spectroscopic evidence for tripeptide packing in a collagenlike arrangement. Biopolymers 1984; 23, 4: 623-627.
28. Herrero A M. Raman spectroscopy for monitoring protein structure in muscle food systems. Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 2008; 48, 6: 512-523.
29. Pelton J T, McLean L R. Spectroscopic methods for analysis of protein secondary structure. Analytical Biochemistry 2000; 277, 2: 167-176.
30. Kitagawa T, Hirota S. Raman Spectroscopy of Proteins in Handbook of Vibrational Spectroscopy, L. John Wiley&Sons, Ed. 2006.
31. Herrero A M. Raman spectroscopy for monitoring protein structure in muscle food systems. Crit. Rev. Food Sci. Nutr., 2008.
32. Gullekson C, Lucas L, Hewitt K, Kreplak L. Surface-sensitive Raman spectroscopy of collagen I fibrils. Biophys. J. 2011; 100, 7: 1837-1845.
33. Siamwiza MN, Lord C, Chen MC, Takamatsu T, Harada I, Matsuura H, Shimanouchi T. Interpretation of the doublet at 850 and 830 cm-1 in the Raman spectra of tyrosyl residues in proteins and certain model compounds. Biochemistry 1975; 14, 22: 4870-4876.
34. Thomas G J. New structural insights from Raman spectroscopy of proteins and their assemblies. Biopolymers 2002; 67, 4-5: 214-225.
35. Sugeta H, Go A, Miyazawa T. Vibrational Spectra and Molecular Conformations of Dialkyl Disulfides. Bull. Chem. Soc. Jpn. 1973; 46, 11: 3407-3411.
36. Ogawa M, Portier R J, Moody M W, Bell J, Schexnayder M A, Losso J N. Biochemical properties of bone and scale collagens isolated from the subtropical fish black drum (Pogonia cromis) and sheepshead seabream (Archosargus probatocephalus). Food Chem. 2004.
37. Kühn K, Engel J, Zimmermann B, Grassmann W. Renaturation of soluble collagen: III. Reorganization of native collagen molecules from completely separated units. Arch. Biochem. Biophys. 1964; 105, 2: 387-403.
38. Renugopalakrishnan V, Collettec C L, T W, Dobbsc J. Non-uniform Triple Helical Structure in Chick Skin Type I Collagen on Thermal Denaturation: Raman Spectroscopic Study. Z. Naturforsch., 1998; 53c: 383-388.
39. Kuzan A, Smulczyńska-Demel A, Chwiłkowska A, Saczko J, Frydrychowski A, Dominiak M. An estimation of the biological properties of fish collagen in an experimental in vitro study. Adv. Clin. Exp. Med., 2015; 24, 3: 385-392.
40. Tuma R. Raman spectroscopy of proteins: From peptides to large assemblies. J. Raman Spectrosc., 2005; 36, 4: 307-319.
41. Gasior-Głogowska M, Komorowska M, Hanuza J, Maczka M, Kobielarz M, Structural alteration of collagen fibres – spectroscopic and mechanical studies. Acta Bioeng. Biomech. 2010; 12, 4: 53-60.
42. Mary Y S, Ushakumari L, Harikumar B, Varghese H T, Panickerb C Y. FT-IR, FT-Raman and SERS spectra of L-proline. J. Iran. Chem. Soc. 2009; 6, 1: 138-144.

Uwagi

Opracowanie rekordu w ramach umowy 509/P-DUN/2018 ze środków MNiSW przeznaczonych na działalność upowszechniającą naukę (2019).

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-58afe812-de2d-46b9-a89e-c162752b1cd6