Wpływ polimeryzacji owocystatyny na jej aktywność antyleguminazową

• Autorzy: Gołąb K. , Juszczyńska K. , Konopska B. , Warwas M. , Gburek J.

Identyfikatory

DOI

dx.medra.org/10.12916/przemchem.2014.783

Warianty tytułu

EN

Effect of ovocystatin polymerization on inhibitory activity towards legumain

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Cystatyna izolowana z białka jaja kurzego (owocystatyna) jest silnym i odwracalnym inhibitorem proteaz cysteinowych należących do rodziny papainowej (C1) i leguminazowej (C13). Ze względu na swoje właściwości białko to może znaleźć zastosowanie jako aktywny składnik leków oraz czynnik konserwujący żywność. Wskutek agregacji owocystatyna traci swoje właściwości inhibitorowe wobec proteaz należących do rodziny papainowej. Zbadano wpływ polimeryzacji na aktywność antyleguminazową inhibitora. Dimer owocystatyny zachował 17% swojej wyjściowej aktywności inhibitorowej wobec leguminazy. Tetramer i oktamer utraciły zdolność hamowania obu enzymów.

EN

Ovocystatin was isolated from hen egg white by affinity chromatog., thermally polymerized at 90°C for 1.5 h, sepd. (dimer, tetramer, octamer) and studied for the inhibitory activity towards legumain. Dimer of ovocystatin retained 17% of its initial activity against legumain. The tetramer and octamer lost their ability to inhibit papain and legumain.

Słowa kluczowe

PL

polimeryzacja; owocystatyna; aktywność antyleguminazowa

EN

polymerization; ovocystatin; inhibitory activity towards legumain

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2014
• Tom: T. 93, nr 5
• Strony: 783--786
• Opis fizyczny: Bibliogr. 32 poz., rys.

Twórcy

autor

Gołąb K.

• Katedra i Zakład Biochemii Farmaceutycznej, Uniwersytet Medyczny im. Piastów Śląskich we Wrocławiu, ul. Borowska 211 A, 50-556 Wrocław

autor

Juszczyńska K.

• Uniwersytet Medyczny im. Piastów Śląskich we Wrocławiu

autor

Konopska B.

• Uniwersytet Medyczny im. Piastów Śląskich we Wrocławiu

autor

Warwas M.

• Uniwersytet Medyczny im. Piastów Śląskich we Wrocławiu

autor

Gburek J.

• Uniwersytet Medyczny im. Piastów Śląskich we Wrocławiu

Bibliografia

• 1. E. Węsierska, Y. Saleh, T. Trziszka, W. Kopeć, M. Siewiński, K. Korzekwa, World J. Microb. Biot. 2005, 21, 59.
• 2. K. Gawlik, W. Poręba, J. Gutowicz, Post. Biochem. 2005, 51, 318.
• 3. A. Kumar, D. Nandi, Biochem. Biophys. Res. Commun. 2007, 353, 706.
• 4. A.L.Santos, C.M. d’Avila_Levy, F.A. Dias, Soares, Int. J. Parasitol. 2006, 36, 47.
• 5. M. Abrahamson, M. Alvarez-Fernandez, C.M. Nathanson, Biochem. Soc. Symp. 2003, 70, 179.
• 6. N.D. Rawlings, D.P. Tolle, A.J. Barrett, Nucleic. Acids Res. 2006, 34, 270.
• 7. V. Turk, V. Stoka, D. Turk, Front. Biosci. 2008, 13, 5406.
• 8. K. Gołąb, M. Warwas, Adv. Clin. Exp. Med. 2005, 14, 1001.
• 9. J.M. Chen, M. Fortunato, A.J. Barret, Biochem. J. 2000, 352, 327.
• 10. E. Dall, H. Brandstetter, Acta Cryst. 2012, 68, 24.
• 11. Y. Morita, H. Araki, T. Sugimoto, FEBS Lett. 2007, 581, 1417.
• 12. K. Honey, A.Y, Rudensky, Nat. Rev. Immunol. 2003, 3, 472.
• 13. F.E. Sepulveda, S. Maschalidi, R. Colisson, Immunity 2009, 31, 737.
• 14. L.E. Edgington, M. Verdoes, A. Ortega, J. Am. Chem. Soc. 2013, 135, 174.
• 15. C. Liu, C. Sun, H. Huang, Cancer Res. 2003, 63, 2957.
• 16. M. Alvarez Fernandez, A.J. Barrett, B. Gerhartz, J. Biol. Chem. 1999, 27, 19195.
• 17. R. Janowski, M. Kozak, E. Jankowska, Nat. Struct. Biol. 2001, 8, 316.
• 18. A. Sanders, C.J. Craven, L.D. Higgins, S. Giannini, M.J. Conroy, A.M. Hounslow, J.P. Waltho, R.A. Staniforth, J. Mol. Biol. 2004, 336, 165.
• 19. M. Jaskólski, Acta Biochim. Pol. 2001, 48, 807.
• 20. A. Horowski, K. Gołąb, K. Juszczyńska, T. Trziszka, A. Polanowski, J. Gburek, Przem. Chem. 2013, 92, 551.
• 21. A.Anastasi, M.A. Brown, A.A. Kembhavi, J. Biochem. 1983, 211, 129.
• 22. K. Gołąb, J. Gburek, K. Juszczyńska, T. Trziszka, A. Polanowski, Przem. Chem. 2012, 91, 741.
• 23. M.M. Bradford, Anal. Biochem. 1976, 72, 248.
• 24. H. Schagger, G. Jagow, Anal. Biochem. 1987, 166, 368.
• 25. M. Abrahamson, Methods in enzymology, t. 244, Elsevier, Amsterdam 1994.
• 26. Y. Yu, X. Liu, J. He, M. Zhang, H. Li, D. Wei, Y. Song, J. Biomol. Struct. Dyn. 2012, 30, 102.
• 27. S. Nakamura, M. Ogawa, M. Saito, S. Nakai, FEBS Lett. 1998, 427, 252.
• 28. B. Horowitz, E. Ben-Hur, Ann. Med. 2000, 32, 475.
• 29. G.H. Chen, S.J. Tang, C.S. Chen, S.T. Jiang, J. Agric. Food Chem. 2001, 49, 641.
• 30. S.S. Tzeng, S.T. Jiang, J. Agric. Food Chem. 2004, 52, 36123.
• 31. P.O. Magalhães, A.M. Lopes, P.G. Mazzola, C. Rangel-Yagui, T.C.V. Penna, A. Pessoa Jr., J. Pharm. Pharmaceut. Sci. 2007, 10, 388.
• 32. J.D. Stopforth, R. Suhalim, B. Kottapalli, W.E. Hill, M. Samadpour, J. Food Prot. 2008, 71, 509.