PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Hydroliza odpadów celulozowych katalizowana enzymami celulolitycznymi immobilizowanymi na nośniku polimerowym

Treść / Zawartość
Identyfikatory
Warianty tytułu
EN
Hydrolysis of cellulose waste catalyzed by cellulolytic enzymes immobilized on polymer carrier
Konferencja
Kongres Technologii Chemicznej „Surowce – Energia – Materiały” (8 ; 30.08–4.09.2015 ; Rzeszów, Poland)
Języki publikacji
PL
Abstrakty
PL
Trzy komercyjne enzymy celulolityczne: Viscozyme® L, Novozym 476® oraz celulazy z Aspergillus sp. immobilizowano na polimerowym nośniku otrzymanym w procesie rodnikowej kopolimeryzacji N-winyloformamidu (NVF) z dimetakrylanem glikolu etylenowego (EGDMA) w odwróconej suspensji. Efektywność immobilizacji oceniano na podstawie aktywności w procesach hydrolizy papieru celulozowego i ścieru drzewnego katalizowanych enzymami natywnymi lub immobilizowanymi. Stabilność biokompozytów badano w trzech cyklach hydrolizy. Wyznaczono stałe szybkości hydrolizy i stałe Michaelisa.
EN
Three commercial cellulolytic enzymes (Viscozyme® L, Novozym 476® and cellulase from Aspergillus sp.) were immobilized on the polymer carrier, which was synthesized via free radical copolymerization of N-vinylformamide (NVF) with ethylene glycol dimethacrylate (EGDMA) in inverse suspension. The efficiency of the enzyme immobilization was determined on the basis of enzymatic activity of the native and immobilized enzyme in the hydrolysis of wood pulp and cellulose paper. The stability of biocatalysts was tested in three reaction cycles of hydrolysis. The reaction rate constants for hydrolysis and Michaelis constants were determined.
Czasopismo
Rocznik
Strony
633--641
Opis fizyczny
Bibliogr. 43 poz., rys. kolor.
Twórcy
  • Uniwersytet Jagielloński, Wydział Chemii, ul. Ingardena 3, 30-060 Kraków
  • Uniwersytet Rolniczy, Instytut Chemii i Fizyki, ul. Balicka 122, 30-149 Kraków
autor
  • Uniwersytet Jagielloński, Wydział Chemii, ul. Ingardena 3, 30-060 Kraków
Bibliografia
  • [1] Philippidis G.P., Smith T.K., Wyman C.E.: Biotechnology and Bioengineering 1993, 41, 846. http://dx.doi.org/10.1002/bit.260410903
  • [2] Ciechańska D., Wietecha J., Kucharska M. i in.: Polimery 2014, 59, 383. http://dx.doi.org/10.14314/polimery.2014.383
  • [3] Penczek S., Pretula J., Lewiński P.: Polimery 2013, 58, 835. http://dx.doi.org/10.14314/polimery.2013.835
  • [4] Florjańczyk Z., Dębowski M., Chwojnowska E. i in.: Polimery 2009, 54, 611.
  • [5] Gupta R., Lee Y.Y.: Biotechnology and Bioengineering 2008, 102 (6), 1570. http://dx.doi.org/10.1002/bit.22195
  • [6] Arantes V., Saddler J.N.: Biotechnology for Biofuels 2010, 3, 4. http://dx.doi.org/10.1186/1754-6834-3-4
  • [7] Sánchez C.: Biotechnology Advances 2009, 27, 185. http://dx.doi.org/10.1016/j.biotechadv.2008.11.001
  • [8] Menon V., Rao M.: Progress in Energy and Combustion Science 2012, 38, 522. http://dx.doi.org/10.1016/j.pecs.2012.02.002
  • [9] Merino S.T., Cherry J.: Advances in Biochemical Engineering/Biotechnology 2007, 108, 95. http://dx.doi.org/10.1007/10_2007_066
  • [10] Ortega N., Busto M.D., Perez-Mateos M.: International Biodeterioration and Biodegradation 2001, 47, 7. http://dx.doi.org/10.1016/S0964-8305(00)00101-3
  • [11] Boukraa-Oulad Daoud F., Kaddour S., Sadoun T.: Colloids and Surfaces B: Biointerfaces 2010, 75, 93. http://dx.doi.org/10.1016/j.colsurfb.2009.08.019
  • [12] Cengiz S., Cavas L., Yurdakoc K.: Applied Clay Science 2012, 65–66, 114. http://dx.doi.org/10.1016/j.clay.2012.06.004
  • [13] Cheng Z.F., Wu C., Yang W., Xu T.: Journal of Membrane Science 2010, 358, 93. http://dx.doi.org/10.1016/j.memsci.2010.04.036
  • [14] Ogeda T.L., Silva I.B., Fidale L.C. i in.: Journal of Biotechnology 2012, 157, 246. http://dx.doi.org/10.1016/j.jbiotec.2011.11.018
  • [15] Liu J., Cao X.: Biochemical Engineering Journal 2013, 79, 136. http://dx.doi.org/10.1016/j.bej.2013.07.009
  • [16] Cervero J.M., Skovgaard P.A., Felby C. i in.: Enzyme and Microbial Technology 2010, 46, 177. http://dx.doi.org/10.1016/j.enzmictec.2009.10.012
  • [17] Robertson D.E., Steer B.A.: Current Opinion in Chemical Biology 2004, 8, 141. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2004.02.010
  • [18] Fernández-Lafuente R., Hernández-Jústiz O., Mateo C. i in.: Biomacromolecules 2001, 2, 95. http://dx.doi.org/10.1021/bm000072i
  • [19] Bickerstaff G.F.: “Immobilization of Enzymes and Cells, Methods is Biotechnology”, Humana Press, Totowa N.J., 1997.
  • [20] Katchalski-Katzir E.: Trends in Biotechnology 1993, 11, 471. http://dx.doi.org/10.1016/0167-7799(93)90080-S
  • [21] Rodrigues R.C., Ortiz C., Berenguer-Murcia A. i in.: Chemical Society Reviews 2013, 42, 6290. http://dx.doi.org/10.1039/C2CS35231A
  • [22] Garcia-Galan C., Berenguer-Murcia A., Fernandez-Lafuente R., Rodrigues R.C.: Advanced Synthesis and Catalysis 2011, 353, 2885. http://dx.doi.org/10.1002/adsc.201100534
  • [23] Guzik U., Hupert-Kocurek K., Wojcieczyńska D.: Molecules 2014, 19, 8995. http://dx.doi.org/10.3390/molecules19078995
  • [24] Cao L.: Current Opinion in Chemical Biology 2005, 9, 217. http://dx.doi.org/10.1016/j.cbpa.2005.02.014
  • [25] Guisan J.M.: “Methods in biotechnology: immobilization of enzymes and cells”, 2nd, Humana Press, Totowa N.J., 2006.
  • [26] Mateo C., Palomo J.M., Fernandez-Lorente G. i in.: Enzyme and Microbial Technology 2007, 40, 1451. http://dx.doi.org/10.1016/j.enzmictec.2007.01.018
  • [27] Minteer S.D.: “Enzyme stabilization and immobilization: methods and protocols. Methods in molecular biology”, Humana Press, Totowa N.J., 2011.
  • [28] Sassolas A., Blum L.J., Leca-Bouvier B.D.: Biotechnology Advances 2012, 30, 489. http://dx.doi.org/10.1016/j.biotechadv.2011.09.003
  • [29] Ince A., Bayramoglu G., Karagoz B. i in.: Chemical Engineering Journal 2012, 189–190, 404. http://dx.doi.org/10.1016/j.cej.2012.02.048
  • [30] Krzyczmonik P., Socha E., Skrzypek S.: Bioelectrochemistry 2015, 101, 8. http://dx.doi.org/10.1016/j.bioelechem.2014.06.009
  • [31] Cieńska M., Bryjak J., Liesiene J.: PhD Interdisciplinary Journal 2013, 1, 13.
  • [32] Bryjak J.: Wiadomości chemiczne 2004, 58 (9–10), 691.
  • [33] Seto F., Muraoka Y., Akagi T. i in.: Journal of Applied Polymer Science 1999, 72, 1583. http://dx.doi.org/10.1002/(SICI)1097-4628(19990620)72:12<1583::AID-APP11>3.0.CO;2-0
  • [34] Kato K., Ikada Y.: Biotechnology and Bioengineering 1996, 51, 581. http://dx.doi.org/10.1002/(SICI)1097-0290(19960905)51:5<581::AID-BIT10>3.0.CO;2-L
  • [35] Drevon G.F., Urbanke C., Russell A.J.: Biomacromolecules 2003, 4, 675. http://dx.doi.org/10.1021/bm034034l
  • [36] Konieczna-Molenda A., Kochanowski A., Walaszek A. i in.: Chemical Engineering Journal 2009, 146, 515. http://dx.doi.org/10.1016/j.cej.2008.11.009
  • [37] Karagoz B., Bayramoglu G., Altintas B. i in.: Bioresource Technology 2011, 102, 6783. http://dx.doi.org/10.1016/j.biortech.2011.03.050
  • [38] Tąta T., Sokołowska K., Świder J. i in.: Spectrochimica Acta Part A: Molecular and Biomolecular Spectroscopy 2015, 149, 494. http://dx.doi.org/10.1016/j.saa.2015.04.112
  • [39] Świder J., Tąta A., Sokołowska K. i in.: Journal of Molecular Structure 2015, 1102, 42. http://dx.doi.org/10.1016/j.molstruc.2015.08.039
  • [40] Barański A., Konieczna-Molenda A., Łagan J.M., Proniewicz L.M.: Restaurator 2003, 24, 36. http://dx.doi.org/10.1515/REST.2003.36
  • [41] Proniewicz L.M., Paluszkiewicz C., Wesełucha-Birczyńska A. i in.: Journal of Molecular Structure 2001, 596, 163. http://dx.doi.org/10.1016/S0022-2860(01)00706-2
  • [42] Miller G.L.: Analytical Chemistry 1959, 31 (3), 426. http://dx.doi.org/10.1021/ac60147a030
  • [43] Li J., Du Y.M., Liang H.B. i in.: Journal of Applied Polymer Science 2006, 102, 4185. http://dx.doi.org/10.1002/app.24555
Uwagi
PL
Opracowanie ze środków MNiSW w ramach umowy 812/P-DUN/2016 na działalność upowszechniającą naukę.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-4d180cf0-c4c7-42fc-a0e8-94613baac685
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.