Optymalne sterowanie temperaturą w procesie rozkładu nadtlenku wodoru przez katalazę Aspergillus niger z uwzględnieniem termicznej dezaktywacji enzymu

• Autorzy: Grubecki I. , Miłek J. , Trawczyńska I. , Wójcik M.

Warianty tytułu

EN

Optimal temperature control for hydrogen peroxide decomposition by Aspergillus niger catalase accounting for enzyme thermal inactivation

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Katalaza znajduje szerokie zastosowanie w przemyśle włókienniczym, spożywczym i celulozowo-papierniczym do usuwania pozostałości nadtlenku wodoru. Proces ten zazwyczaj prowadzony jest w warunkach izotermicznych, co może przyczynić się do szybszej dezaktywacji zastosowanego enzymu. W pracy podano optymalny sposób sterowania temperaturą uwzględniający nie tylko dezaktywację substratem, lecz również dezaktywację termiczną katalazy. Na tej podstawie stwierdzono, że w obliczeniach projektowych wpływ dezaktywacji termicznej dla rozważanego początkowego stężenia nadtlenku wodoru może być zaniedbany.

EN

Catalase is the enzyme having useful applications in textile, food processing and pulp and paper industry for removing a hydrogen peroxide residuum. Abovementioned process is carried out usually under isothermal conditions. Such conditions can cause faster enzyme deactivation. In this paper the optimal temperature control was presented accounting for not only deactivation caused by the substrate but thermal deactivation of catalase as well. It was proved that the effect of thermal deactivation of catalase in the bioreactor design may be neglected.

Słowa kluczowe

PL

dezaktywacja biokatalizatora; bioreaktor; optymalizacja; optymalne sterowanie temperaturą

EN

biocatalyst deactivation; bioreactor; optimization; optimal temperature control

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
• Czasopismo: Inżynieria i Aparatura Chemiczna
• Rocznik: 2015
• Tom: Nr 3
• Strony: 90--92
• Opis fizyczny: Bibliogr. 10 poz., rys., tab.

Twórcy

autor

Grubecki I.

• Katedra Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz

autor

Miłek J.

• Katedra Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz

autor

Trawczyńska I.

• Katedra Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz

autor

Wójcik M.

• Katedra Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz

Bibliografia

• 1. Grubecki I., 2010. Optimal temperature control in a batch bioreactor with parallel deactivation of enzyme. J. Proc. Contr., 20, 573-584. DOI: 10.1016/j.jprocont.2010.02.009
• 2. Grubecki I., Wójcik M., 2012. Optymalne sterowanie temperaturą w procesie rozkładu H202 przez katalazę Aspergillus Niger. Inż. Ap. Chem., 51, nr 4, 125-127
• 3. Horst F., Rueda E. H., Ferreira M. L., 2006. Activity of magnetic - immobilized catalase in hydrogen peroxide decomposition. Enzyme Microb. Technol., 38, 1005-1012. DOI: 10.1016/j.enzmictec.2005.08.035
• 4. Jurado E., Camacho F., Luzón G., Vicaria J. M., 2004. Kinetic models of activity for K-galactosidases: influence of pH, ionic concentration and temperature. Enzyme Microb. Technol., 34, 33-40. DOI: 10.1016/ j .enzmictec.2003.07.004
• 5. Miłek J., 2011. Badanie i modelowanie dezaktywacji katalazy. Praca doktorska. ZUT, Szczecin
• 6. Mohaparta, B. R., Gould W. D., Dinardo O., Papavinasam S., Koren D. W., Revie R. W., 2008. Effect of immobilization on kinetic and thermodynamic characteristics of sulfide oxidase from Arthrobacter species. Prep. Biochem. Biotechnol, 38, 61-73. DOI: 10.1080/10826060701774361
• 7. Mozhaev V.V., Martinek K., 1982. Inactivation and reactivation of proteins (enzymes). Enzyme Microb. Technol., 4, 299-309. DOI: 10.1016/0141-0229(82)90050-3
• 8. Ricca, E., Calabro V., Curcio S., Iorion G., 2009. Optimization of inulin hydrolysis by inulinase accounting for enzyme time- and temperature -dependent deactivation. Biochem. Eng. J., 48, 81-86. DOI: 10.1016/j.bej.2009.08.009
• 9. Szwast Z., Sieniutycz S., 2001. Optimal temperature profiles for parallelconsecutive reactions with deactivating catalyst. Catal. Today, 66, 461-466. DOI: 10.1016/S0920-5861(00)00656-8
• 10. Tse P. H. S., Gough D., 1987. Time-dependent inactivation of immobilized glucose oxidase and catalase. Biotechnol. Bioeng., 29, 705-713. DOI: 10.1002/bit.260290607