Wyznaczanie energii aktywacji oraz optymalnej temperatury dla reakcji hydrolizy skrobi katalizowanej przez α-amylazę z Bacillus licheniformis

• Autorzy: Miłek Justyna

Identyfikatory

DOI

10.15199/62.2020.6.9

Warianty tytułu

EN

Determination of the optimum temperature and activation energy for the hydrolysis of starch catalyzed by α-amylase from Bacillus licheniformis

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Na podstawie modelu matematycznego opisującego wpływ temperatury na aktywność α-amylazy z Bacillus licheniformis wyznaczono energię aktywacji i dezaktywacji oraz optymalną temperaturę procesu hydrolizy skrobi. Wartości te wynosiły odpowiednio 27,16 ± 6,89 kJ/mol, 143,54 ± 13,31 kJ/mol i 339,76 ± 0,95 K. Założono, że reakcja hydrolizy skrobi katalizowana przez α-amylazę przebiega zgodnie z kinetyką pierwszego rzędu ze względu na stężenie enzymu.

EN

Exptl. data on the temp. relationship of α-amylase from Bacillus licheniformis activity published by Haq et al.¹⁾, were used to calc. the optimal temp., activation energy and deactivation energy of the starch hydrolysis according a resp. math. model of the reaction. The calc. values were 339.76 ± 0.95 K, 27.16 ± 6.89 kJ/mol, 143.54 ± 13.31 kJ/mol, resp.

Słowa kluczowe

PL

α-amylaza; hydroliza skrobi; energia; Bacillus licheniformis

EN

α-amylase; starch hydrolysis; activation energy; Bacillus licheniformis

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2020
• Tom: T. 99, nr 6
• Strony: 880--881
• Opis fizyczny: Bibliogr. 12 poz., wykr.

Twórcy

autor

Miłek Justyna

• Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy im. Jana i Jędrzeja Śniadeckich, ul. Seminaryjna 3, 85-326 Bydgoszcz

Bibliografia

• [1] I. Haq, M.M. Javed, U. Hameed, F. Adnan, Pak. J. Bot. 2010, 42, nr 5, 3507.
• [2] J. Miłek, M. Wójcik, W. Verschelde, Pol. J. Chem. Tech. 2014, 16, nr 4, 75.
• [3] M. Wójcik, J. Miłek, Bioproc. Biosyst. Eng. 2016, 39, 1319.
• [4] J. Miłek, M. Wójcik, Przem. Chem. 2011, 90, nr 6, 1260.
• [5] S. Samanta, A. Das, S.K. Halder i in., Acta Biol. Szeged. 2014, 58, nr 2, 147.
• [6] K. Gupta, A.K. Jana, S. Kumar, M. Maiti, Bioproc. Biosyst. Eng. 2013, 36, 1715.
• [7] O. Prakash, N. Jaiswal, Appl. Biochem. Biotechnol. 2010, 160, 2401.
• [8] B.A. Kikani, S.P. Singh, Process. Biochem. 2012, 47, 1791.
• [9] A.N. Ademakinwa, M.O. Agunbiade, Z.A. Ayinla, F.K. Agboola, Inter. J. Biol. Macromol. 2019, 140, 833.
• [10] J. Miłek, Przem. Chem. 2020, 99, nr 4, 585.
• [11] V.B. Rodríguez, E.J. Alameda, J.F. Martínez Gallegos, A.R. Requena, A.I.G. López, Biotechnol. Prog. 2006, 22, 718.
• [12] R. Tabassum, S. Khaliq, M.I. Rajoka, F. Agblevor, Biotechnol. Res. Int. 2014, ID 495384.