Metody in-vivo badania właściwości antyoksydacyjnych związków kompleksowych

• Autorzy: Malinowski Jacek , Drzeżdżon Joanna , Chmurzyński Lech , Jacewicz Dagmara

Warianty tytułu

EN

In-vivo methods for testing of the antioxidant properties of complex compounds

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

EN

This article describes the in-vivo methods of studying the antioxidant properties of complex compounds. The reduced glutathione (GSH) method, which uses the reactivity of the reduced form of GSH with free radicals, is among the described methods. Further the in-vivo methods are based on the use of antioxidant enzymes such as glutathione peroxidase, glutathione S-transferase, superoxide dismutase, catalase. These types of enzymes occur naturally in the human body and they are responsible for the inactivation of free radicals, e. g. superoxide dismutase catalyzes the reaction of disproportionation of superoxide anion radical to water and oxygen. The next in-vivo methods described in this article use y-glutamyl transpeptidase and glutathione reductase, which are components of the antioxidant mechanism occurring in an organism. The last method described in this work relates to the lipid peroxidation, which is determined by the concentration of dimalonic aldehyde.

Słowa kluczowe

PL

właściwości przeciwutleniające; rodniki; metody in vivo

EN

antioxidant properties; radicals; in vivo methods

• Wydawca: Polskie Towarzystwo Chemiczne
• Czasopismo: Wiadomości Chemiczne
• Rocznik: 2019
• Tom: [Z] 73, 7-8
• Strony: 523--538
• Opis fizyczny: Bibliogr. 44 poz., rys.

Twórcy

autor

Malinowski Jacek

• Uniwersytet Gdański, Wydział Chemii, ul. Wita Stwosza 63, 80-308 Gdańsk

autor

Drzeżdżon Joanna

• Uniwersytet Gdański, Wydział Chemii, ul. Wita Stwosza 63, 80-308 Gdańsk

autor

Chmurzyński Lech

• Uniwersytet Gdański, Wydział Chemii, ul. Wita Stwosza 63, 80-308 Gdańsk

autor

Jacewicz Dagmara

• Uniwersytet Gdański, Wydział Chemii, ul. Wita Stwosza 63, 80-308 Gdańsk

Bibliografia

• [1] R.L. Prior, H. Hoang, L. Gu, X. Wu, M. Bacchiocca, L. Howard, M. Hampsch-Woodill, D. Huang, B. Ou, R. Jacob, Assays for hydrophilic and lipophilic antioxidant capacity (oxygen radical absorbance capacity (ORACFL)) of plasma and other biological and food samples, J. Sci. Food Agr., 2003, 51, 3273.
• [2] A. Moure, J.M. Cruz, D. Franco, J. M. Dominguez, J. Siniero, M.J. Nunez, J.C. Parajo, Natural antioxidants from residual sources. Food Chem., 2001, 72, 45.
• [3] E. Niki, Antioxidant activity: Are we measuring it correctly? Nutrition, 2002, 18, 524.
• [4] A. Meister, On the discovery of glutathione. Trends Biochem. Sci., 1988, 13, 185.
• [5] A. Slivka, M.B. Spina, G. Cohen, Reduced and oxidized glutathione in human and monkey brain, Neurosci. Lett., 1987, 74, 112.
• [6] A.J. Cooper, B.S. Kristal, Multiple roles of glutathione in the central nervous system, Biol. Chem., 1997, 378, 793.
• [7] C.L. Hammond, T.K. Lee, N. Ballatori, Novel roles for glutathione in gene expression, cell death, and membrane transport of organic solutes. J. Hepatol., 2001, 34, 946.
• [8] F.Q. Schafer, G.R. Buettner, Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple, Free Radic. Biol. Med., 2001, 30, 1191.
• [9] J.S. Bains, C.A. Shaw, Neurodegenerative disorders in humans: the role of glutathione in oxidative stress-mediated neuronal death, Brain Res., 1997, 25, 335.
• [10] R.M. Clancy, D. Levartovsky, J. Leszczynska-Piziak, J.A. Yegudin, Nitric oxide reacts with intracellular glutathioneand activates the hexose monophosphate shunt in humanneutrophils: evidence for S-nitrosoglutathione as a bioactiveintermediary, Proc. Natl. Acad. Sci., 1994, 91, 3680.
• [11] T. Koppal, J. Drake, S. Yatin, B. Jordan, S. Varadarajan, L. Bettenhausen, D. A. Butterfield, Peroxynitrite-induced alterations in synaptosomal membrane proteins: insight into oxidative stress in Alzheimer’s disease. J. Neurochem., 1999, 72, 310.
• [12] C.C. Winterbourn, D. Metodiewa, The reaction of superoxide with reduced glutathione. Arch. Biochem. Biophys., 1994, 314, 284.
• [13] P. Klatt, S. Lamas, Regulation of protein function by S-glutathiolation in response to oxidative and nitrosative stress, Eur. J. Biochem., 2000, 267, 4928.
• [14] M. Deponte, Glutathione catalysis and the reaction mechanisms of glutathione dependent enzymes. Biochim. Biophys. Acta, 2013, 1830, 3217.
• [15] V. Ducros, A. Favier, Selenium metabolism. EMC Endocrinol, Nutr., 2004, 1, 19.
• [16] Y. Mehdi, J. L. Hornick., L. Istasse, I. Dufrasne, Selenium in the environment. metabolism and involvement in body functions. Molecules, 2013, 18, 3292.
• [17] T. Wielkoszczyński, M. Zawadzki, A. Lebek -Ordon, J. Olek, I. Korzonek-Szlacheta, Enzymatyczne układy anytyoksydacyjne - właściwości, występowanie i rola biologiczna. Diag. Lab., 2007, 43, 283.
• [18] B. Lloyd, E. Robson, I. Smith, B.E. Clayton, Blood selenium concentrations and glutathione peroxidase activity. Arch. Dis. Childh., 1989, 64, 352.
• [19] S. Herbette, P. Roeckel-Drevet, J. R. Drevet, Seleno-independent glutathione peroxidases. More than simple antioxidant scavengers. FEBS J., 2007, 274, 2163.
• [20] M. Almar, L. Otero, C. Santos, J. Gallego González, Liver glutathione content and glutathione- dependent enzymes of two species of freshwater fish as bioindicators of chemical pollution. J. Environ. Sci. Health., 1998, 33, 769.
• [21] D. Armstrong, Free Radicals in Diagnostic Medicine: A Systems Approach to Laboratory Technology, Clinical Correlations, and Antioxidant Therapy. Springer Science & Business Media, 2012.
• [22] M. Mari, A. Morales, A. Colell, C. García-Ruá, J.C. Femández-Checa, Mitochondrial glutathione, a key survival antioxidant. Antioxid. Redox Signal., 2009, 11, 2685.
• [23] http://www.rcsb.org/pdb/explore/explore.do?structureId=2F8A (dostępny w internecie 05.11.2018).
• [24] A.J. Oakley, Glutathione transferases: new functions, Curr. Opin. Struct. Biol., 2005, 15, 716.
• [25] V. Krajka-Kuźniak, Indukcja enzymów II fazy jako strategia chemioprewencji nowotworów i innych schorzeń degeneracyjnych. Postępy Hig. Med. Dośw., 2007, 61, 627.
• [26] E.P. Gallagher, J.L. Gardner, D.S. Barber, Several glutathione S-transferase isozymes that protect against injury are expressed in human liver mitochondria. Biochem. Pharmacol., 2006., 71, 1619.
• [27] F. M. Faraci, S. P. Didion, Vascular protection superoxide dismutase isoforms in the vessel wall. Arterioscler Thromb. Vasc. Biol., 2004, 24, 1367.
• [28] M. Woźniak, M. Czyż, Mimetyki dysmutazy ponadtlenkowej - potencjalne zastosowania kliniczne. Postępy Hig. Med. Dośw., 2008, 62, 613.
• [29] B.H.J. Bielski, D.E. Cabelli, R.L. Arudi, A.B. Ross, Reactivity of HO2/O2- radicals in aqueous solution, J. Phys. Chem. Ref. Data, 1985, 14, 1041.
• [30] D.W. Christianson, Structural chemistry and biology of manganese metalloenzymes, Prog. Biophys. Mol. Biol., 1997, 67, 217.
• [31] D. Ścibior, H. Czeczot, Katalaza - budowa, właściwości, funkcje. Postępy Hig. Med. Dośw., 2006, 60, 170—180.
• [32] E.M. Boon, A. Downs, D. Marcey, Catalase: H2O2: H2O2 oxidoreductase, Reviews on structure and function of catalases, In: Biomolecules at Kenyon, 1997.
• [33] B. Chance, H. Sies, A. Boveris, Hydroperoxide metabolism in mammalian organs. Physiol. Rev., 1979, 59, 527.
• [34] S.G. Kalko, J.L. Gelpi, I. Fita, M. Orozco, Theoretical study of the mechanisms of substrate recognition by catalase. J. Am. Chem. Soc., 2001, 123, 9665.
• [35] M.E. Percy, Catalase: an old enzyme with a new role? Can. J. Biochem. Cell Biol., 1984, 62, 1006.
• [36] P. Chelikani, X. Carpena, I. Fita, P. C. Loewen, An electrical potential in the access channel of catalases enhances catalysis. J. Biol. Chem., 2003, 278, 31290.
• [37] M. Sokołowska, L. Włodek, Dobre i złe strony tlenku azotu. Folia Cardiol., 2001, 8, 467.
• [38] H. Zhang, H.J. Forman, J. Choi, y-Glutamyl Transpeptidase in glutathione Biosynthesis. Meth. Enzymol., 2005, 401, 468.
• [39] M. Czarna, M. Jarnuszkiewicz, Rola mitochondriów w wytwarzaniu i usuwaniu reaktywnych form tlenu; związek z przesyłaniem sygnałów i programowaną śmiercią komórki. Post Biochem., 2006, 52, 145.
• [40] https://commons.wikimedia.org/wiki/Molecular_and_Cellular_Biology#/media/File:Glutathione _redurt^e.png. [dostępny w internecie: 05.11.2018]
• [41] https://www.abcam.com/ps/products/83/ab83461/documents/ab83461%20Glutathione%20Redu ctase%20GR%20Assay%20Kit%20Protocol%20v5%20(website).pdf [dostępny w internecie: 05.11.2018]
• [42] J.M. Gutteridge, B. Halliwell, The measurement and mechanism of lipid peroxidation in biological systems, Trends Biochem. Sci., 1990, 15, 129.
• [43] G. Bartosz, Druga twarz tlenu. Wolne rodniki w przyrodzie, Wydawnictwo Naukowe PWN, 2013.
• [44] W. Grajek, Przeciwutleniacze w żywności, Warszawa, 2007.

Uwagi

Opracowanie rekordu w ramach umowy 509/P-DUN/2018 ze środków MNiSW przeznaczonych na działalność upowszechniającą naukę (2019).