Wpływ dezaktywacji termicznej oraz dezaktywacji substratem na rozkład nadtlenku wodoru przez komercyjną katalazę

• Autorzy: Miłek J. , Wójcik M. , Kwiatkowska-Marks S. , Grubecki I.

Warianty tytułu

EN

Effect of thermal and substrate deactivation on the hydrogen peroxide decomposition by commercial catalase

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem pracy było określenie wpływu dezaktywacji termicznej na rozkład rozcieńczonych roztworów nadtlenku wodoru przez komercyjną katalazę Terminox Ultra. Stwierdzono, że dla temperatury wyższej niż 5CTC i stężenia nadtlenku wodom niższego niż 0,0015 mol/dm3 dezaktywacja termiczna powinna być brana pod uwagę przy rozkładzie nadtlenku wodoru.

EN

The aim of this work was to determinate the influence of thermal deactivation on the decomposition of diluted solutions of hydrogen peroxide by commercial catalase Terminox Ultra. It was found that for temperature higher than 50°C and hydrogen peroxide concentration lower than 0.0015 mol/dm3 the thermal deactivation should be taken into account in hydrogen peroxide decomposition by catalase.

Słowa kluczowe

PL

katalaza; Terminox Ultra; dezaktywacja termiczna; dezaktywacja substratem; nadtlenek wodoru

EN

catalase; Terminox Ultra; thermal deactivation; substrate deactivation; hydrogen peroxide

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
• Czasopismo: Inżynieria i Aparatura Chemiczna
• Rocznik: 2015
• Tom: Nr 4
• Strony: 180--181
• Opis fizyczny: Bibliogr. 12 poz., rys.

Twórcy

autor

Miłek J.

• Katedra Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz

autor

Wójcik M.

• Katedra Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz

autor

Kwiatkowska-Marks S.

• Katedra Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz

autor

Grubecki I.

• Katedra Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz

Bibliografia

• 1. Cantemira A.R., Raducana A., Puiub M., Oancea, D., 2013. Kinetics of thermal inactivation of catalase in the presence of additives. Proc. Biochem. 48, 471-477. DOI: 10.1016/j.procbio.2013.02.013
• 2. Costa S.A., Tzanov T., Carneiro A.F., Gűbitz G.M., Cavaco-Paula A., 2002. Recycling of textile bleaching effluents for dyeing using immobilized catalase. Biotechnol. Lett. 24, 173-176. DOI: 10.1023/A:1014 136703369
• 3. DeLuca D.C., Dennis R., Smith W.G., 1995. Inactivation of an animal a fungal catalase by hydrogen peroxide, Arch. Biochem. Biophys., 320, 129-134
• 4. Díaz A., Muñoz-Clares R.A., Rangel P., Valdés V.J., Hansberg W., 2005 Functional and structural analysis of catalase oxidized by singlet oxygen. Biochimie 87, 205–214. DOI:10.1016/j.biochi.2004.10.014
• 5. Fruhwirth G.O., Paar A., Gudelj M., Cavaco-Paulo A., Robra K.-H., Gübitz G.M., 2002. An immobilised catalase peroxidase from the alkalothermophilic Bacillus SF for the treatment of textile-bleaching effluents, Appl. Microbiol. Biotechnol., 60, 313-319. DOI 10.1007/s00253-002-1127-0
• 6. Ghadermarzi M., Moosavi-Movahedi A.A., 1996. Determination of the kinetic parameters for the “suicide substrate” inactivation of bovine liver catalase by hydrogen peroxide. J. Enz. Inhib., 10, 167-175
• 7. Hakala M., Rantamaki S., Puputti E.M., Tyystjarvi T., Tyystjarvi E., 2006. Photoinhibition of manganese enzymes: insights into the mechanism of photosystem II photoinhibition, J. Exp. Bot. 57, 1809–1816. DOI: 10.1093/jxb/erj189
• 8. Kaasgard S., 2008. Enzyme stabilization in liquid detergents. EP 1 718 724 B1
• 9. Miłek J, 2011. Badanie i modelowanie procesau dezaktywacji katalazy. Praca doktorska, ZUT Szczecin
• 10. Miłek J., Wójcik M., 2011. Effect of temperature on the decomposition of hydrogen peroxide by catalase Terminox Ultra. Przem. Chem. 90, nr 6, 1260-1263
• 11. Miłek J., Wójcik M., Verschelde W., 2014. Thermal stability for effective use of commercial catalase. Pol. J. Chem. Technol. 16, nr 4, 75-79. DOI:10.2478/pjct-2014-0073
• 12. Oancea D., Stuparu A., Nita M., Puiu M., Raducan A., 2008. Estimation of the overall kinetic parameters of enzyme inactivation using an isoconversional method. Biophys. Chem. 138, 50–54. DOI: 10.1016/ j.bpc.2008.09.003