Zastosowanie enzymatycznej hydrolizy kazeiny do otrzymywania peptydów o aktywności przeciwutleniającej

• Autorzy: Szołtysik M. , Niedbalska J. , Dąbrowska A. , Kupczyński R. , Zambrowicz A. , Pokora M. , Babij K. , Chrzanowska J.

Warianty tytułu

EN

Use of enzymatic hydrolysis of casein for the preparation of peptides with antioxidative activity

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Badano hydrolizaty kazeiny otrzymane z udziałem zewnątrzkomórkowych proteinaz serynowej i aspartylowej z drożdży Yarrowia lipolytica. Przebieg degradacji białka monitorowano poprzez oznaczenie stopnia jego hydrolizy metodą chromatografii (RP-HPLC) i elektroforezy żelowej (SDS PAGE). W uzyskanych hydrolizatach określono aktywność przeciwutleniającą jako zdolność zmiatania wolnych rodników DPPH, redukcji jonów Fe³⁺ oraz chelatowania jonów Fe²⁺. Stwierdzono, że uzyskane hydrolizaty miały zróżnicowany stopień degradacji kazeiny (10–66%) w zależności od rodzaju zastosowanego enzymu, pH i czasu reakcji. Najwyższą aktywność przeciwutleniającą oraz zdolność chelatowania jonów Fe²⁺ stwierdzono w hydrolizatach otrzymanych z udziałem proteinazy serynowej w pH 8,0.

EN

Casein was proteolytically degraded by using noncom. enzmes (serine, aspartyl proteinase) isolated from Yarrowia lipolytica. The hydrolyzates (esp. those produced with serine protease at pH 8,0) showed antioxidative and Fe(II)-chelating activities. The degree of hydrolysis was 10–66%.

Słowa kluczowe

PL

hydrolizaty; peptydy; kazeina; zdrowa żywność; przemysł spożywczy

EN

hydrolysates; peptides; casein; healthy food; food industry

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2012
• Tom: T. 91, nr 5
• Strony: 1014--1019
• Opis fizyczny: Bibliogr. 41 poz., tab., wykr.

Twórcy

autor

Szołtysik M.

• Katedra Technologii Surowców Zwierzęcych i Zarządzania Jakością, Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu, ul. Chełmońskiego 37/41, 51-630 Wrocław

autor

Niedbalska J.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Dąbrowska A.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Kupczyński R.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Zambrowicz A.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Pokora M.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Babij K.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Chrzanowska J.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

Bibliografia

• 1. W. Aehle, Enzymes in industry. Production and applications, Wiley-Vch Verlag GmbH & Co.KGaA, Weinheim 2007 r.
• 2. A. Clemente, Trends Food Sci. Technol. 2000, 11, 254.
• 3. A. Pihlanto, Int. Dairy J. 2006, 16, 1306.
• 4. L. Beaulieu, J. Thibodeau, P. Bryl, M.É. Carbonneau, Biores. Technol. 2009, 100, 3332.
• 5. K. Erdmann, B.W.Y. Cheung, H. Schröder, J. Nutr. Biochem. 2008, 19, 643.
• 6. E. Haque, R. Chand, Eur. Food Res. Technol. 2008, 227, 7.
• 7. A. Pihlanto, H. Korhonen, Adv. Food Nutr. Res. 2003, 47, 175.
• 8. D.J. Glover, R.K. McEwen, C.R. Thomas, T.W. Young, Microbiol. 1997, 143, 3045.
• 9. Z. Hernandez-Montanez, J. Araujo-Osorio, Y. Noriega-Reyes, G. ChavezCamarillo, L. Villa-Tanaca, FEMS Microbiol Lett. 2007, 268, 178.
• 10. H. Korhonen, A. Pihlanto, Int. Dairy J. 2006, 16, 945.
• 11. H. Meisel, BioFactors 2004, 21, 55.
• 12. M. Laguerre, J. Lecomte, P. Villeneuve, Prog. Lipid Res. 2007, 46, 244.
• 13. V. Lobo, A. Patil, A. Phatak, N. Chandra, Pharmacognosy Rev. 2010, 4, 118.
• 14. I. Politis, R. Chronopoulou, Adv. Exp. Med. Biol. 2008, 606, 253.
• 15. J. Wiley, Enzymes in food technology, John Wiley and Sons, miejsce wydania 2009 r.
• 16. J. Polaina, A.P. MacCabe, Industrial enzymes: structure, function and applications, Springer, Netherlands 2007 r.
• 17. D.M. Ogrydziak, Crit. Rev. Biotechnol. 1988, 8, 177.
• 18. M. Wojtatowicz, J. Chrzanowska, P. Juszczyk, A. Skiba, A. Gdula, Int. J. Food Microbiol. 2002, 69, 135.
• 19. D. Spellman, E. McEvoy, G. O’Cuinn, R.J. FitzGerald, Int. Dairy J. 2003, 13, 447.
• 20. T.M.I.E. Christensen, K.R. Kristiansen, J.S. Madsen, J. Diary Res. 1989, 56, 823.
• 21. H. Schagger, G. von Jagow, Anal. Biochem. 1987, 166, 368.
• 22. T. McVeight, P. Coffrey, P. Owen, [w:] Immunochemical and molecular genetics analysis of bacterial photogens (red. P. Owen, T.J. Foster), Elsevier Science Publishers, miejsce wydania 1988 r.
• 23. G.C. Yen, H.Y. Chen, J. Agric. Food Chem. 1995, 43, 27.
• 24. I.F.F. Benzie, J.J. Strain, Ana.l Biochem. 1996, 239, 70.
• 25. X. Xu, S. Kateyama, Y. Mine, J. Sci. Food Agric. 2007, 87, 2604.
• 26. A. Czajgucka, M. Szołtysik, P. Jusczyk, M. Żelazko, X. Połomska, A. Dąbrowska, M. Wojtatowicz, J. Chrzanowska, Acta Sci. Pol., Biotechnol. 2007, 6, 3.
• 27. D.M. Ogrydziak, Crit. Rev. Biotechnol. 1993, 13, 1.
• 28. A. Gdula, J. Chrzanowska, M. Szołtysik, X. Kieżel, M. Wojtatowicz, Biotechnol. 2002, 1, 81.
• 29. T. van den Tempel, M. Jakobsen, Int. Dairy J. 2000, 10, 263.
• 30. A. Czajgucka, J. Chrzanowska, P. Juszczyk, M. Szołtysik, X. Połomska, M. Wojtatowicz, Acta Sci. Pol., Biotechnol. 2006, 5, 95.
• 31. M. Szołtysik, M. Pokora, E. Sławska, J. Niedbalska, A. Dąbrowaska, X. Połomska, M. Wojtatowicz, J. Chrzanowska, Acta Sci. Pol., Biotechnol. 2009, 8, 5.
• 32. G. Barth, C. Galiardin, FEMS Microb. Rev. 1997, 19, 219.
• 33. K. Suetsuna, H. Udeka, H. Ochi, J. Nutr. Biochem. 2000, 11, 128.
• 34. S.G. Rival, C.G. Boeriu, H.J. Wichers, J. Agric. Food Chem. 2001, 49, 295.
• 35. A. Iwaniak, P. Minkiewicz, Acta Sci. Pol., Technol. Aliment. 2007, 6, 5.
• 36. P.-J. Park, K.-S. Nam, F. Shahidi, S.-K. Kim, J. Am. Oil Chem. Soc. 2001, 78, 651.
• 37. G. Cervato, R. Cazzola, B. Cestaro, Int. J. Food Sci. Nutr. 1999, 50, 291.
• 38. S. Hekmat, D.J. McMahon, Lebensmittel Wissenschaft und Technologie 1998, 31, 632.
• 39. D. Pralea, L. Dumitrascu, D. Borda, N. Stanciuc, J. Agroalimentary Proc. Technol. 2011, 17, 308.
• 40. M. Phelan, SA Aherne-Bruce, D. O’Sullivan, R.J. FitzGerald, N.M. O’Brien, Int. Dairy J. 2009, 19, 279.
• 41. B. Hernandez-Ledesma, M. Miguel, M.A. Aleixandre, I. Recio, J. Diary Res. 2007, 74, 336.