Stabilizacja monomerycznej cystatyny z białka jaja kurzego

• Autorzy: Gołąb K. , Gburek J. , Juszczyńska K. , Trziszka T. , Polanowski A.

Warianty tytułu

EN

Stabilization of monomeric chicken egg white cystatin

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Cystatyna z białka jaja kurzego ma potencjalne zastosowanie terapeutyczne, jednak łatwo traci swoją aktywność biologiczną na skutek agregacji. Zbadano wpływ wybranych buforów i stabilizatorów na aktywność cystatyny w procesach zamrażania, liofilizacji i przechowywania. Najkorzystniejsze warunki zapewniły bufory zawierające Tris i węglan amonu. Najlepszymi stabilizatorami okazały się albumina i trehaloza.

EN

Cystatin was isolated from egg white by affinity chromatog. and studied for stability in selected buffers in presence of stabilizers during freezing, freeze-drying and storage. The highest activity of cystatin was obsd. in Tris or (NH₄)₂CO₃- contg. buffers and in presence of albumine or trehalose.

Słowa kluczowe

PL

białko jaja kurzego; jajo kurze; cystatyna; przemysł farmaceutyczny

EN

chicken egg white; chicken egg; cystatin; pharmaceutical industry

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2012
• Tom: T. 91, nr 5
• Strony: 741--744
• Opis fizyczny: Bibliogr. 16 poz., tab., wykr.

Twórcy

autor

Gołąb K.

• Katedra i Zakład Biochemii Farmaceutycznej, Akademia Medyczna we Wrocławiu, ul Szewska 38/39, 50-139 Wrocław

autor

Gburek J.

• Akademia Medyczna, Wrocław

autor

Juszczyńska K.

• Akademia Medyczna, Wrocław

autor

Trziszka T.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Polanowski A.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

Bibliografia

• 1. B. Leader, Q.J. Baca, D.E. Golan, Nat. Rev. Drug Discov. 2008, 7, 21.
• 2. V. Torchilin, Drug Discov. Today 2008, 5, 95.
• 3. K. Gołąb, A. Horowski, M. Warwas, Farm. Pol. 2008, 64, 759.
• 4. Pat. USA 6 534 477 B2 (2003).
• 5. Pat. USA 7 078 488 B2 (2006).
• 6. I. Saxena, S. Tayyab, Cell Mol. Life Sci. 1997, 53, 13.
• 7. A. Anastasi, M.A. Brown, A.A. Kembhavi, M.J.H. Nicklin, C.A. Sayers, D.C. Sunter, A.J. Barrett, Biochem. J. 1983, 211, 129.
• 8. M. Abrahamson, Methods in enzymology, 244, Elsevier, Amsterdam 1994 r.
• 9. A.J. Barrett, G. Salvesen, Proteinase inhibitors, Elsevier, Amsterdam 1986 r.
• 10. W. Wang, S. Nema, D. Teagarden, Int. J. Pharm. 2010, 390, 89.
• 11. W. Wang, Int. J. Pharm. 2000, 203, 1.
• 12. M. Cegnar, J. Kos, J. Kristl, Eur. J. Pharm. Sci. 2004, 22, 357.
• 13. A. Lerbret, P. Bordat, F. Affouard, A. Hedoux, Y. Guinet, M. Descamps, J. Phys. Chem. B. 2007, 111, 9410.
• 14. N.K. Jain, I. Roy, Protein Sci. 2009, 18, 24.
• 15. S. Kadoya, K. Fujii, K. Izutsu, E. Yonemochi, K. Terada, Int. J. Pharm. 2010, 389, 107.
• 16. W. Wang, Int. J. Pharm. 2005, 289, 1.