Identyfikacja czynników wpływających na szybkość inaktywacji glukoamylazy

• Autorzy: Bryjak J.

Warianty tytułu

EN

Identification of parameters influenced glucoamylase inactivation

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Przedstawiono badania nad inaktywacją glukoamylazy w temperaturze 60°C i przy łagodnym mieszaniu (270 rpm). Stwierdzono, że głównym czynnikiem wywołującym inaktywację jest temperatura, a mieszanie nieznacznie ją zwiększa. Wykazano, żc glukoza w stężeniu 2,5% jest dobrym stabilizatorem aktywności, podczas gdy skrobia modyfikuje szybkość inaktywacji w zależności od stężenia substratu.

EN

The paper deals with glucoamylase inactivation at 60°C and in moderate mixing conditions (270 rpm). It was stated that elevated temperature is the main parameter of inactivation, slightly increased by mixing. Glucose in concentration of 2.5% appeared to be very good activity stabilisers while effect of starch on inactivation varied with the substrate concentration.

Słowa kluczowe

PL

inaktywacja; glukoamylaza; mieszanie; temperatura; glukoza; skrobia

EN

inactivation; glucoamylase; mixing; temperature; glucose; starch

• Wydawca: Komitet Inżynierii Chemicznej i Procesowej Polskiej Akademii Nauk
• Czasopismo: Inżynieria Chemiczna i Procesowa
• Rocznik: 2001
• Tom: T. 22, z. 3B
• Strony: 295--300
• Opis fizyczny: Bibliogr. 9 poz.

Twórcy

autor

Bryjak J.

• Politechnika Wrocławska, Instytut Inżynierii Chemicznej i Urządzeń Cieplnych, ul. Norwida 4/6, 50-373 Wrocław

Bibliografia

• [1] GUZMAN-MALDONADO H., PAREDES-LOPEZ O., Amylolytic enzymes and products derived from starch: A review, Crit. Rev. Food Sci. Nutr. 1995, 35, 373
• [2] AKEBERG C., ZUCCHI G., TORTON., GORTON L., A kinetic modeI for enzymatic starch saccharification, J. Chem. Tech. Biotechnol., 2000, 75, 306
• [3] BAHAR T., CELEBI S.S., Characterization of glucoamylase immobilized on magnetic poly(styrene) particles Enzyme Microb. Technol., 1998, 23, 301
• [4] SASVARI Z., ASBOTH B., Formation of disulfide-bridged dimers during thermoinactivation of glucoamylase from Aspergillus niger. Enzyme Microb. Technol., 1998, 22, 466
• [5] LENCKI R.W., ARUL J., NEUFELD R.J., Effect of subunit dissociation, denaturation, aggregation, coagulation, and decomposition on enzyme inactivation, Biotechnol. Bioeng., 1992, 40, 1421
• [6] LENCKI R.W., TECANTE A., CHOPLIN L., Effect of shear on the inactivation kinetics of the enzyme dextransucrase, Biotechnol. Bioeng., 1993.42, 1061
• [7] LUMRY R., EYRING H., Conformation changes of proteins, J. Phys. Chem., 1954, 58, 110
• [8] GIANFREDA L., MARRUCCI G., GRIZZUTI N., GRECO G., JR., Series mechanism deactivation. Characterization of intermediate forms, Biotechnol. Bioeng., 1985, 27, 877
• [9] GIANFREDA L., MARRUCCI G., GRIZZUTI N., GRECO G., JR., Series mechanism deactivation. Characterization of intermediate forms, Biotechnol. Bioeng., 1985, 27, 877

Uwagi

Błąd w bibliografii - pozycja 8 powtórzona w pozycji 9.