PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Właściwości koordynacyjne wybranych cyklicznych hormonów peptydowych oraz ich pochodnych

Treść / Zawartość
Identyfikatory
Warianty tytułu
EN
Coordination properties of selected cyclic peptide hormones and their analogues
Języki publikacji
PL
Abstrakty
EN
Hormones are a heterogeneous, significant compounds, responsible for proper functioning of living organisms, produced by specialized cells, tissues and glands. Theirs main role is signals transmission to target tissues, responsible for the right working of the whole organism. Dysfunctions of the hormones homeostasis balance lead to disease states [1-3]. Recently, scientists have paid attention to role of the metal ions in the proper synthesis of these compounds and functioning of human body [4]. More and more scientific works explain the complicated roles of metals as beneficial factors that stimulate the conformation of peptides. Metal ions are responsible for biological properties and influence of hormones binding to appropriate receptors, but also adverse factors [4,5]. The search for an answer to the question about the metal - hormone relationship has led to the development of a new, interdisciplinary studies: metalloendocrinology, linking inorganic chemistry with endocrinology [4]. In this work, we present the literature data that relate to metal - peptide hormone interactions. We focused on cyclic hormones with a disulfide bridge and their analogues. In our review we have focused on selected natural cyclic peptide hormones: oxytocin, vasopressin, somatostatin, hepcidin and amylin. The studies on the coordination abilities showed that transition metal ions, such as copper(II), zinc(II) or nickel(II), form stable complexes with described peptides. Metal ions actively participate in many phenomena. They have played role in the formation of amylin aggregates in patients with type 2 diabetes [6]. The high ability to copper(II) by hepcidin may have an effect on its homeostasis [7]. Stable complexes of oxytocin and vasopressin facilitate binding with appropriate receptors for these peptides [8].
Rocznik
Strony
799--821
Opis fizyczny
Bibliogr 67 poz., rys., schem.
Twórcy
  • Katedra i Zakład Chemii Nieorganicznej, Wydział Farmaceutyczny, Uniwersytet Medyczny im. Piastów Śląskich we Wrocławiu, ul. Borowska 211A, 50-556 Wrocław
  • Katedra i Zakład Chemii Nieorganicznej, Wydział Farmaceutyczny, Uniwersytet Medyczny im. Piastów Śląskich we Wrocławiu, ul. Borowska 211A, 50-556 Wrocław
Bibliografia
  • [1] W.W. de Herder, Endocr. Connect., 2014, 3, R94.
  • [2] Tata Jamshed R., EMBO Rep., 2005, 6, 490.
  • [3] D.U. Silverthorn, B.R. Johnson, W.C. Ober, C.W. Garrison, A.C. Silverthorn, Human Physiology An Integrated Approach Edition 6E, 2013.
  • [4] M.J. Stevenson, K.S. Uyeda, N.H.O. Harder, M.C. Heffern, Metallomics., 2019, 11, 85.
  • [5] I. Iavicoli, L. Fontana, A. Bergamaschi, J. Toxicol. Environ. Heal.-Part B Crit. Rev. 2009, 12, 206.
  • [6] A. Sinopoli, A. Magri, D. Milardi, M. Pappalardo, P. Pucci, A. Flagiello, J.J. Titman, V.G. Nicoletti, G. Caruso, G. Pappalardo, G. Grasso, Metallomics., 2014, 6, 1841
  • [7] C. Tselepis, S.J. Ford, A.T. McKie, W. Vogel, H. Zoller, R.J. Simpson, J. Diaz Castro, T.H. Iqbal, D.G. Ward, Biochem. J., 2010, 427, 289.
  • [8] X. Xu, W. Yu, Z. Huang, Z. Lin, J. Phys. Chem. B., 2010, 114, 1417.
  • [9] O. Mirabeau, E. Perlas, C. Severini, E. Audero, O. Gascuel, R. Possenti, E. Birney, N. Rosenthal, C. Gross, Genome Res., 2007, 17, 320.
  • [10] G. Palade, Science, 1975, 189, 347.
  • [11] A.E. Pontiroli, Adv. Drug Deliv. Rev., 1998, 29, 81.
  • [12] Y. Date, M. Kojima, H. Hosoda, A. Sawaguchi, M.S. Mondal, T. Suganuma, S. Matsukura, K. Kangawa, M. Nakazato, Endocrinology, 2000, 141, 4255.
  • [13] Y. Zhang, K.Y. Guo, P.A. Diaz, M. Heo, R.L. Leibel, Am. J. Physiol. Regulatory Integrative Comp. Physiol., 2002, 282, R226.
  • [14] V.J. Hruby, Biopolymers., 2016, 106, 884.
  • [15] S.H. Joo, Biomol. Ther., 2012, 20, 19.
  • [16] S. Hess, O. Ovadia, D.E. Shalev, H. Senderovich, B. Qadri, T. Yehezkel, Y. Salitra, T. Sheynis, R. Jelinek, C. Gilon, A. Hoffman, J. Med. Chem., 2007, 50, 6201.
  • [17] S.A. Lambert, A. Jolma, L.F. Campitelli, P.K. Das, Y. Yin, M. Albu, X. Chen, J. Taipale, T.R. Hughes, M.T. Weirauch, Cell., 2018, 175, 598.
  • [18] R. Acher, J. Chauvet, Biochim. Biophys. Acta, 1953, 12, 487.
  • [19] M.J. Brownstein, J.T. Russel, H. Gainer, Science, 1980, 207, 373.
  • [20] C.W. Gruber, Exp. Physiol., 2014, 99.1, 55.
  • [21] R. Feldman, I. Gordon, O. Zagoory-Sharon, Developmental Science, 2011, 14, 752.
  • [22] R. Ivell, T. Kimura, D. Müller, K. Augustin, N. Abend, R. Bathgate, R. Teigmann, M. Balvers, G. Tillmann, A.R. Fuchs, Exp. Physiol., 2001, 86.2, 289.
  • [23] W. Bal, H. Kozlowski, B. Lammek, K. Rolka, L.D. Pettit, J. Inorg. Biochem., 1992, 45, 193.
  • [24] H. Kozlowski, B. Radomska, G. Kupryszewski, B. Lammek, C. Livera, L.D. Pettit, S. Pyburn, J. Chem. Soc., Dalt. Trans., 1989, 173.
  • [25] P. Danyi, K. Vámagy, I. Sóvágó, I. Schön, D. Sanna, G. Micera, J. Inorg. Biochem., 1995, 60, 69.
  • [26] T. Kleszczewski, B. Modzelewska, W. Bal, M. Sipowicz, A. Kostrzewska, Contraception., 2003, 67, 477.
  • [27] A.F. Pearlmutter, M.S. Soloff, J. Biol. Chem., 1979, 254, 3899.
  • [28] D. Liu, A.B. Seuthe, O.T. Ehrler, X. Zhang, T. Wyttenbach, J.F. Hsu, M.T. Bowers, J. Am. Chem. Soc., 2005, 127, 2024
  • [29] T. Wyttenbach, D. Liu, M.T. Bowers, J. Am. Chem. Soc., 2008, 130, 5993.
  • [30] A. Kotynia, Z. Czyznikowska, M. Cebrat, Ł. Jaremko, O. Gładysz, M. Jaremko, A. Marciniak, J. Brasuń, Inorganica Chim. Acta., 2013, 396, 40.
  • [31] J. Brasuń, M. Cebrat, A. Sochacką O. Gładysz, J. Świątek-Kozłowska, Dalt. Trans. 2008, 4978.
  • [32] J. Brasuń, M. Cebrat, Ł. Jaremko, M. Jaremko, G. Ile, O. Gładysz, I. Zhukov, Dalt. Trans., 2009, 4853.
  • [33] J. Brasuń, M. Cebrat, M. Jaremko, Ł. Jaremko, O. Gładysz, I. Zhukov, J. Inorg. Biochem., 2009, 103, 1033.
  • [34] E. Mervinetsky, I. Alshanski, K.K. Tadi, M. Hurevich, S. Yitzchaik, A. Dianat, J. Buchwald, R. Gutierrez, G. Cuniberti, G. Cuniberti, G. Cuniberti, J. Mater. Chem. B., 2019, 8, 155.
  • [35] C.H. Park, E. V. Valore, A.J. Waring, T. Ganz, J. Biol. Chem., 2001, 276, 7806.
  • [36] G. Nicolas, M. Bennoun, I. Devaux, C. Beaumont, B. Grandchamp, A. Kahn, S. Vaulont, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2001, 98, 8780.
  • [37] H.N. Hunter, D. Bruce Fulton, T. Ganz, H.J. Vogel, J. Biol. Chem., 2002, 277, 37597.
  • [38] C. Harford, B. Sarkar, Acc. Chem. Res., 1997, 30, 123.
  • [39] H. Kozłowski, W. Bal, M. Dyba, T. Kowalik-Jankowska, Coord. Chem. Rev., 1999, 184, 319.
  • [40] S. Melino, L. Garlando, M. Patamia, M. Paci, R. Petruzzelli, J. Pept. Res., 2005, 66, 65.
  • [41] S. Farnaud, C. Rapisarda, T. Bui, A. Drake, R. Cammack, R.W. Evans, Biochem. J., 2008, 413, 553.
  • [42] S. Farnaud, A. Patel, R.W. Evans, Biometals., 2006, 19, 527.
  • [43] D. Płonka, W. Bal, Inorganica Chim. Acta., 2018, 472, 76.
  • [44] I.M. Abbas, M. Vranic, H. Hoffmann, A.H. El-Khatib, M. Montes-Bayón, H.M. Möller, M.G. Weller, Int. J. Mol. Sci., 2018, 19, 2271.
  • [45] O. Keskin, S. Yalcin, Onco. Targets. Ther., 2013, 6, 471.
  • [46] R. Panetta, M.T. Greenwood, A. Warszynska, L.L. Demchyshyn, R. Day, H.B. Niznik, C.B. Srikant, Y.C. Patel, Mol. Pharmacol. 1994, 45, 417.
  • [47] A.G. Harris, Gut 1994, 35, S1.
  • [48] M.A. Sheridan, J.D. Kittilson, B.J. Slagter, Am. Zool., 2000, 40, 269.
  • [49] S. Massironi, D. Conte, R.E. Rossi, Scand. J. Gastroenterol., 2016, 51, 513.
  • [50] M. E. Caplin, M. Pavel, J. B. Ćwikła, A. T. Phan, M. Raderer, E. Sedlácková, G. Cadiot, E. M. Wolin, J. Capdevila, L. Wall, G. Rindi, A. Langley, S. Martinez, J. Blumberg, P. Ruszniewski, N. Engl. J. Med., 2014, 371, 224.
  • [51] C. Barthomeuf, H. Pourrat, A. Pourrat, H. Ibrahim, P. E. Cottier, Pharmaceutica Acta Helvetiae, 1994, 71, 161.
  • [52] L. Pradayrol, H. Jömvall, V. Mutt, A. Ribet, FEBS Lett., 1980,109, 55.
  • [53] A. Marchewka, Z. Czyznikowska, M. Cebrat, J. Brasuń, Polyhedron., 2012, 42, 236.
  • [54] A. Marciniak, M. Cebrat, Z. Czyznikowska, J. Brasuń, J. Inorg. Biochem., 2012, 117, 10.
  • [55] A. Marciniak, Z. Czyznikowska, M. Cebrat, A. Kotynia, J. Brasuń, Inorganica Chim. Acta. 2014, 416, 57.
  • [56] L.D. Pettit, I. Steel, G. Formicka-Kozlowska, T. Tatarowski, M. Bataille, J. Chem. Soc. Dalt. Trans., 1985, 535.
  • [57] A. Marciniak, M. Cebrat, J. Brasuń, Int. J. Pept. Res. Ther., 2017, 23, 135.
  • [58] A. Marciniak, A. Kotynia, M. Cebrat, J. Brasuń, Int. J. Pept. Res. Ther., 2019, 26, 969.
  • [59] A. Marciniak, W. Witak, A. Pieniężna, J. Brasun, Chem. Biodivers., 2020, 17, e2000307.
  • [60] A. Marciniak, J. Brasuń, J. Radioanal. Nuci. Chem., 2017, 313, 279.
  • [61] Y. Kiriyama, H. Nochi, Cells, 2018, 7, 95.
  • [62] J. Cornish, K.E. Callon, G.J.S. Cooper, I.R. Reid, Biochem. Biophys. Res. Commun., 1995, 207, 133.
  • [63] M. Alghrably, I. Czaban, Ł. Jaremko, M. Jaremko, J. Inorg. Biochem., 2019, 191, 69.
  • [64] M. Rowinska-Ż^ek, Wiad. Chem., 2018, 72, 469.
  • [65] M. Rowińska-Zyrek, Dalt. Trans., 2016, 45, 8099.
  • [66] H. Li, E. Ha, R.P. Donaldson, A.M. Jeremic, A. Vertes, Anal. Chem. 2015, 87, 9829.
  • [67] С. Sánchez-López, R. Cortés-Mejía, M.C. Miotto, A. Binolfi, C.O. Fernández, J.M. del Campo, L. Quintanar, Inorg. Chem., 2016, 55, 10727.
Uwagi
Opracowanie rekordu ze środków MNiSW, umowa Nr 461252 w ramach programu "Społeczna odpowiedzialność nauki" - moduł: Popularyzacja nauki i promocja sportu (2021).
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-2b0d3f5b-4f75-4c6b-83da-08782d659027
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.