Kolorymetryczna metoda oceny aktywności syntetycznej lipaz

• Autorzy: Małajowicz Jolanta , Rakowska Rita

Identyfikatory

DOI

10.15199/62.2019.3.21

Warianty tytułu

EN

Colorimetric method for the evaluation of lipase synthetic activity

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Przedstawiono wyniki badań dotyczących metody oceny aktywności syntetycznej enzymów lipolitycznych. Powszechnie znane sposoby oceny aktywności lipaz bazują w głównej mierze na reakcjach hydrolitycznych i nie są optymalne w ocenie aktywności enzymów katalizujących reakcje bezwodne. Zaproponowano metodę spektrofotometryczną opartą na reakcji transestryfikacji stearynianu winylu pentanolem. Estry winylowe są dogodnym substratem, pozwalającym przesunąć równowagę reakcji na skutek przekształcenia alkoholu winylowego w acetaldehyd. Skuteczność proponowanej spektrofotometrycznej metody oceny aktywności lipaz porównywano z wynikami chromatograficznymi. Aktywność syntetyczną zarówno handlowego preparatu immobilizowanej lipazy Candida antarctica, jak i liofilizowanych komórek drożdży Yarrowia lipolytica KKP379 porównano z aktywnością hydrolityczną w reakcji z laurynianem p-nitrofenylu jako substratem.

EN

Com. Candida antarctica lipase and lyophilized cells of Yarrowia lipolytica KKP379 yeast were tested as catalysts of transesterification of vinyl stearate with pentanol. The reaction was used as test method to det. the synthetic activity of lipase. The results were compared with conventional spectrophotometric method by using p-nitrophenyl laurate as raw material. Similar results of synthetic activity of lipases were obtained for both test reactions.

Słowa kluczowe

PL

metody kalorymetryczne; aktywność lipolityczna; ocena aktywności; aktywność syntetyczna lipaz

EN

colorimetric method; lipase synthetic activity

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2019
• Tom: T. 98, nr 3
• Strony: 468--471
• Opis fizyczny: Bibliogr. 24 poz., tab., wykr.

Twórcy

autor

Małajowicz Jolanta

• Katedra Chemii, Wydział Nauk o Żywności, Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie, ul. Nowoursynowska 159C, 02-776 Warszawa

autor

Rakowska Rita

• Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego, Warszawa

Bibliografia

• [1] P.A.K. Nanssou, B. Barea, N. Barouh, J. Blin, P. Villeneuve, J. Agric. Food Chem. 2016, 64, nr 46, 8838.
• [2] K.N.P. Alain, J. Blin, B. Baréa, N. Barouh, P. Villeneuve, J. Agric. Food Chem. 2017, 65, nr 39, 8683.
• [3] X. Zhao, F. Qi, C. Yuan, W. Du, D. Liu, Renew. Sust. Energ. Rev. 2015, 44, 182.
• [4] A. Larios, H.S. García, R.M. Oliart, G. Valerio-Alfaro, Appl. Microbiol. Biotechnol. 2004, 65, 373.
• [5] K.P. Dhake, D.D. Thakare, B.M. Bhanage, Flavour Frag. J. 2013, 28, nr 2, 71.
• [6] P. Mahapatra, A. Kumari, V.K. Garlapati, R. Banerjee, A. Nag, J. Mol. Catal. B: Enz. 2009, 60, 57.
• [7] F. Boratyński, E. Szczepańska, A. Grudniewska, T. Olejniczak, Catalysts 2018, 8, nr 28, 1.
• [8] B. Andualema, A. Gessesse, Rev. Biotechnol. 2012, 11, nr 3, 100.
• [9] S.K. Karmee, Biofuels Bioprod. Bioref. 2008, 2, nr 2, 144.
• [10] S. Siebenhaller, J. Grüninger, Ch. Syldatk, Lipid modification by enzymes and engineered microbes, Academic Press and AOCS Press, Greifswald 2018.
• [11] M. Enayati, Y. Gong, J.M. Goddard, A. Abbaspourrad, Food Chem. 2018, 266, 508.
• [12] S. Divakar, B. Manohar, Industrial enzymes, Springer, 2007.
• [13] F. Contesini, J.V. Madeira, G.A. Macedo, H.H. Sato, P. de O Carvalho, Lipase. Functions, synthesis and role in disease publisher, Nova Publishers, 2012.
• [14] A.C. Carvalho, T.S Fonseca, M.C. de Mattos, M.C. de Oliveira, T.L. de Lemos, F. Molinari, D. Romano, I. Serra, Int. J. Mol. Sci. 2015, 16, nr 12, 29682.
• [15] F. Hasan, A. Ali Shah, A. Hameed, Biotechnol. Adv. 2009, 27, 782.
• [16] F. Beisson, A. Tiss, C. Riviere, R. Verger, Eur. J. Lipid. Sci. Technol. 2000, 8, 133.
• [17] P. Dominiguez de Maria, F. Martinez-Alzamora, S. Perez Moreno, F. Valero, M. Luisa Rua, J.M. Sanchez-Montero, J.V. Sinisterra, A.R. Alcantara, Enzyme Microb. Technol. 2002, 31, 283.
• [18] T. Furutani, R. Su, H. Ooshima, J. Kato, Enzyme Microb. Technol. 1995, 17, 1067.
• [19] Y. Teng, Y. Xu, Anal. Biochem. 2006, 363, 297.
• [20] J. Krzyczkowska, I. Stolarzewicz, E. Białecka-Florjańczyk, [w:] Wielokierunkowość Badań w Rolnictwie i Leśnictwie 2009, 2, 665.
• [21] A. Kapturowska, I. Stolarzewicz, J. Krzyczkowska, E. Białecka- Florjańczyk, Ultrason. Sonochem. 2012, 19, 86.
• [22] G. Sandoval, A. Marty, Enzyme Microb. Technol. 2007, 40, 390.
• [23] B. Franken, T. Eggert, K.E. Jaeger, M. Pohl, BMC Biochem. 2011, 12, 10.
• [24] L. Goujard, P. Villeneuve, B. Barea, J. Lecomte, M. Pina, S. Claude, J. Le Petit, E. Ferré, Anal. Biochem. 2009, 385, 161.

Uwagi

Opracowanie rekordu w ramach umowy 509/P-DUN/2018 ze środków MNiSW przeznaczonych na działalność upowszechniającą naukę (2019).