Właściwości reologiczne białek miofibrylarnych sonifikowanego mięsa wołowego

• Autorzy: Latoch A. , Dolatowski Z. J.

Warianty tytułu

EN

Rheological properties of myofibril protein gels from sonified beef

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem przeprowadzonych badań była ocena właściwości termoreologicznych białek miofibrylarnych otrzymanych po 2, 24, 48 i 72 godzinach od uboju, z mięsa poddanego bezpośrednio po uboju (do 2 godzin) obróbce falami ultradźwiękowymi o niskiej częstotliwości i średnim natężeniu drgań, a następnie przechowywanego w warunkach chłodniczych przez 72 godziny. Roztwory zawierające wyizolowaną frakcję białek miofibrylarnych poddawano obróbce termicznej w zakresie od 20 do 80°C. Pomiaru lepkości dynamicznej dokonano przy użyciu reotestu rotacyjnego Na podstawie uzyskanych wyników stwierdzono, że sonifikacja mięsa bezpośrednio po uboju zmienia właściwości termoreologiczne białek miofibrylarnych w badanym zakresie temperatury.

EN

It was the purpose of investigations to estimate the rheological properties of myofibril protein gels obtained 2, 24, 48 and 72 hours after slaughter, from the meat directly taken from the slaughter (up to 2 hours) subjected to the ultrasonic wave treatment at a low vibration frequency and a medium vibration intensity, and then kept in cold store for 72 hours. Solutions containing the isolated fraction of myofibril proteins were subjected to thermal treatment within 20 to 80°C. Measurements of absolute viscosity were taken by rotary rheostat. It was concluded from the experimental results that the sonification of meat directly after slaughtering affects the thermo-rheological properties within a given scope of temperatures.

Słowa kluczowe

PL

białko miofibrylarne; żelowanie; reologia; jakość; ultradźwięki

EN

myofibril proteins; gelation; rheology; quality; ultrasounds

• Wydawca: Polskie Towarzystwo Inżynierii Rolniczej
• Czasopismo: Inżynieria Rolnicza
• Rocznik: 2004
• Tom: R. 8, nr 5
• Strony: 205--213
• Opis fizyczny: Bibliogr. 16 poz., wykr.

Twórcy

autor

Latoch A.

• Zakład Przetwórstwa Surowców Pochodzenia Zwierzęcego, Akademia Rolnicza w Lublinie

autor

Dolatowski Z. J.

• Zakład Przetwórstwa Surowców Pochodzenia Zwierzęcego, Akademia Rolnicza w Lublinie

Bibliografia

• Cheng C.S., Parrish Jr. F.C. 1979. Heat-induced changes in myofibrillar proteins of bovine longissimus muscle. J. Food Sci., 44: 22.
• Cofrades S., Careche M., Carballo J., Jimenez Colmenero F. 1997. Thermal gelation of chicken, pork and hake (Merluccius merluccius, L.) actomyosin. Meat Sci., 47(1/2), 157.
• Dolatowski Z.J. 1999. Wpływ obróbki ultradźwiękami o niskiej częstotliwości na strukturę i cechy jakościowe mięsa. Rozprawy Naukowe AR Lublin, 221.
• Editorial 2000. Current challenges facing the further understanding of the interrelationships between protein structure and function. Food Research International, 33: 635.
• Fritz J.D., Dietrich L.J., Greaser M.L. 1992. Cooking effects on titin in fresh and processed beef products. J. Muscle Foods, 3: 133.
• Hettiarachchy N.S., Ziegler G.R. 1994. Protein functionality in food system. Wyd. Marcel Dekker., New York. Ift Basic Symposium Series.
• Lesiów T. 2001. Prognozowanie jakości wyrobów z mięsa kurcząt na podstawie reologicznych właściwości homogenatów. Prace Naukowe AE we Wrocławiu, 889.
• Liu M.N., Foegeding E.A. 1996. Thermally induced gelation of chicken myosin isoforms. J. Agric. Food Chem., 44: 1441.
• Smith D.M. 1988. Meat proteins: functional properties in comminuted meat products. Food Technology, 4: 116.
• Smyth A.B., Smith D.M., O'Neill E. 1998. Disulfide bonds influence the heat-induced gel properties of chicken breast muscle myosin. J. Food Sci., 63: 584.
• Totosaus A., Montejano J.G., Salazar JA., Guerrero I. 2002. A review of physical and chemical protein-gel induction. Int. J. Food Sci. Technol., 37: 589.
• Wang S.F., Smith D.M. 1994. Heat - induced denaturation and rheological properties of chicken breast myosin and F-actin in the presence and absence of pyrophosphate J. Agric. Food Chem., 42: 2665.
• Xiong Y.L., Blanchard S.P. 1994. Dynamie gelling properties of myofibrillar protein from skeletal muscles of different chicken parts. J. Agric. Food Chem., 42: 670.
• Xiong Y.L., Brekke C.J 1991. Protein extractability and thermally induced gelation properties of myofibrils isolated from pre- and post rigor chicken muscles. J. Food Sci., 56: 210.
• Zayas J.F. 1997. Functionality of proteins in food. wyd. Springer - Verlag. Berlin.
• Ziegler G.R., Foegeding E.A. 1990. The gelation of proteins. Adv. Food Nutr. Res., 34: 203.