Antioxidants and environmental stress: spectroscopic study on stability of natural compounds and their interaction with a molecule of protein in an in vitro model

• Autorzy: Trnková L. , Boušová I. , Ryšánková L. , Vrabcová P. , Dršata J.

Warianty tytułu

PL

Antyoksydanty a stres środowiskowy, badania spektralne stabilności substancji naturalnych i ich oddziaływanie z molekułą białka

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

The stability of eight hydroxycinnamic acids (HCAs) during long-term incubation under physiological conditions was studied by UV-VIS absorption spectroscopy and their possibility of binding to a model protein (bovine serum albumin, BSA) under physiological conditions was investigated by tryptophan fluorescence quenching method. The obtained results suggest that the stability of hydroxycinnamic acids is dependent upon its individual structure and duration of incubation. The monosubstituted derivatives (coumaric acids) were stable within the course of long-term incubation, while di- and trisubstituted derivatives decomposed easily. It was found out that all studied compounds changed fluorescence emission spectrum of BSA. The Stern-Volmer analysis was employed in order to explore binding of HCAs to BSA in details. The binding constants (Kb), number of binding sites (n) and the free energy changes (∆G0) were determined. The binding affinity was strongest for rosmarinic acid and ranked in the following order rosmarinic acid > chlorogenic acid > sinapic acid > caffeic acid > ferulic acid > o-coumaric acid > p-coumaric acid > m-coumaric acid. All free energy changes (∆G0) possessed negative sign indicating the spontaneity of HCAs binding to BSA.

PL

Badano trwałość ośmiu kwasów hydrooksycynamonowych, HCAs, podczas inkubacji długoterminowej w warunkach fizjologicznych i możliwość ich wiązania się z modelowym białkiem (albuminą, BSA). Uzyskane wyniki pokazały, że trwałość tych kwasów zależy od ich indywidualnej budowy oraz czasu inkubacji. Wyznaczono stałe trwałości (Kb), liczbę miejsc wiązania (n) oraz zmianę wartości energii Gibbsa (∆G0) wiązania HCAs do BSA, który to proces przebiegał samorzutnie.

Słowa kluczowe

EN

oxidative stress; antioxidant; hydroxycinnamic acid; serum albumin; protein-ligand binding

PL

stres oksydacyjny; antyoksydant; kwas hydrooksycynamonowy; albumina; BSA; wiązanie białka z ligandem

• Wydawca: Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
• Czasopismo: Proceedings of ECOpole
• Rocznik: 2009
• Tom: Vol. 3, No. 1
• Strony: 27--34
• Opis fizyczny: Bibliogr. 11 poz., rys., tab.

Twórcy

autor

Trnková L.

• Department of Chemistry, Faculty of Education, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03 Hradec Králové, Czech Republic, tel. [phone], fax [phone]
• Department of Biochemical Sciences, Charles University in Prague, Faculty of Pharmacy, Heyrovského 1203, 500 05 Hradec Králové, Czech Republic

autor

Boušová I.

• Department of Biochemical Sciences, Charles University in Prague, Faculty of Pharmacy, Heyrovského 1203, 500 05 Hradec Králové, Czech Republic

autor

Ryšánková L.

• Department of Chemistry, Faculty of Education, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03 Hradec Králové, Czech Republic, tel. [phone], fax [phone]

autor

Vrabcová P.

• Department of Chemistry, Faculty of Education, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03 Hradec Králové, Czech Republic, tel. [phone], fax [phone]

autor

Dršata J.

• Department of Chemistry, Faculty of Education, University of Hradec Králové, Rokitanského 62, 500 03 Hradec Králové, Czech Republic, tel. [phone], fax [phone]
• Department of Biochemical Sciences, Charles University in Prague, Faculty of Pharmacy, Heyrovského 1203, 500 05 Hradec Králové, Czech Republic

Bibliografia

• [1] Kelly F.J.: Proc. Nutr. Soc., 2004, 63, 579-585.
• [2] Stadtman E.R. and Levine R.L.: Ann. N.Y. Acad. Sci., 2000, 899, 191-208.
• [3] Kikuzaki H., Hisamoto M., Hirose K., Akiyama K. and Taniguchi H.: J. Agric. Food Chem., 2002, 50, 2161-2168.
• [4] Halliwell B., Aeschbach R., Löliger J. and Aruoma O.I.: Food Chem. Toxicol., 1995, 33(7), 601-617.
• [5] Peters T.: All About Albumin: Biochemistry, Genetics, and Medical Applications. Academic Press, San Diego 1996.
• [6] Carter D.C. and Ho J.X.: Adv. Protein Chem., 1994, 45, 153-203.
• [7] Lakowicz J.R.: Principles of Fluorescence Spectroscopy. Kluwer Academic/Plenum Press, New York 1999.
• [8] Liu Y., Xie M.X., Jiang M. and Wang Y.D.: Spectr. Acta Pt. A - Mol. Biomol. Spectr., 2005, 61, 2245-2251.
• [9] Kang J., Liu Y., Xie M.X., Li S., Jiang M. and Wang Y.D.: Biochim. Biophys. Acta-Gen. Subj., 2004, 1674, 205-214.
• [10] He W., Li Y., Xue Ch., Hu Z., Chen X. and Sheng F.: Bioorg. Med. Chem., 2005, 13, 1837-1845.
• [11] Shang L., Jiang X. and Dong S.: J. Photochem. Photobiol. A - Chemistry, 2006, 184, 93-97.