Chemiczno-termiczna metoda wstępnej izolacji bioaktywnych protein białka jaja

• Autorzy: Skiba T. , Kopeć W. , Bobak Ł.

Warianty tytułu

EN

Chemo-thermal method of initial isolation of bioactive proteins from egg white

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Opracowano podstawy technologii wzbogacenia roztworów białka jaja w substancje bioaktywne, takie jak enzymy (lizozym), inhibitory proteinaz cysteinowych (cystatyna) i serynowych (owomukoid i owoinhibitor). Zwiększenie aktywności substancji biologicznie czynnych uzyskano w wyniku wykorzystania zróżnicowanej chemo- i termooporności białek jaja po obróbce w roztworach o pH 2–4, kształtowanej w wyniku dodania HCl lub kwasu cytrynowego oraz ogrzewania w temp. 50–70°C. Optymalne warunki procesu (pH 3,0, temp. 60°C) pozwalają na uzyskanie 4-krotnego wzrostu aktywności cystatyny i 2–3 krotnego wzrostu aktywności lizozymu i inhibitorów trypsyny.

EN

Egg white was dild. with NaCl soln., acidified by addn. of HCl or citric acid solns. and heat treated at 45.9–74.1°C for 30 min to sep. colloidal proteins by centrifugation. The optimum conditions for cystatin, trypsin and lysozyme sepn. were pH 3 and temp. 60°C.

Słowa kluczowe

PL

białko; białko jaja; proteiny; proteiny bioaktywne; izolacja protein

EN

white; egg white; proteins; isolation of proteins; bioactive proteins

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2012
• Tom: T. 91, nr 4
• Strony: 527--530
• Opis fizyczny: Bibliogr. 14 poz., wykr.

Twórcy

autor

Skiba T.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Kopeć W.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Bobak Ł.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

Bibliografia

• 1. H.R. Ibrahim, [w:] Natural food antimicrobial systems (red. A.S. Naidu), CRC Press, Boca Raton 2000 r., 211.
• 2. W. Kopeć, [w:] Jajczarstwo (red. T. Trziszka), Wyd. Akad. Roln. we Wrocławiu 2000 r., 409.
• 3. I. Roy, M.V.S. Rao, M.N. Gupta, Appl. Biochem. Biotechn. 2003, 111, 55.
• 4. A. Sokołowska, A. Kubiak, T. Trziszka, A. Polanowski, Polish J. Food Nutri. Sci. 2007, 57, 499.
• 5. C. Guérin-Dubiard, M. Pasco, A. Hietanen, A. Quiros del Bosque, F. Nau, T. Croguennec, J. Chromat. 2005, 1090, 58.
• 6. Ł. Bobak, W. Kopeć, M. Korzeniowska, Mat. XII Europ. Poultry Conf. WPSA, Verona (Italy) 2006, 1.
• 7. W. Kopeć, T. Trziszka, T. Skiba, Ł. Bobak, Y. Saleh, Sprawozdanie merytoryczne z realizacji projektu celowego Nr 6 PO6 021 2001 C/5492, Akad. Roln. we Wrocławiu, Akad. Roln. w Poznaniu, Ovopol Nowa Sól, 2005 r.
• 8. M. Weijers, F. van de Velde, A. Stijnman, A. van de Pijpekamp, R.W. Visschers, Food Hydrocoll. 2006, 20, 146.
• 9. M. Siewiński, Cancer Biochem. Biophys. 1991, 12, 33.
• 10. R.M. Broadway, J. Ins. Phys. 1997, 43, 855.
• 11. A.G. Gornall, C.J. Bardawill, M.M. Dawid, J. Biol. Chem. 1949, 177, 751.
• 12. G. Leśnierowski, R. Cegielska-Radziejewska, J. Kijowski, World’s Poultry Sci. J. 2004, 60, 303.
• 13. A. Sanders, C.J. Craven, L.D. Higgins, S. Giannini, M.J. Conroy, A.M. Hounslow, J.P. Waltho, R.A. Staniforth, J. Mol. Biol. 2004, 336, 165.
• 14. T. Skiba, Żelowanie protein białka jaja po wydzieleniu substancji biologicznie aktywnych metodą termiczną w środowisku kwaśnym, Praca doktorska, Wydział Nauk o Żywności, Uniw. Przyrodniczy, Wrocław 2010 r.