Wpływ temperatury na kinetykę dezaktywacji katalazy z Aspergillus niger przez substrat

• Autorzy: Miłek J. , Kwiatkowska-Marks S.

Warianty tytułu

EN

Effect of temperature on the kinetics of deactivation of catalase from Aspergillus niger by substrate

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem pracy było zbadanie wpływu temperatury na kinetykę dezaktywacji katalazę z Aspergillus niger przez nadtlenek wodoru. Wyznaczono wartość energii aktywacji dla procesu dezaktywacji dla stężenia nadtlenku wodoru niższego niż 0,015mol/dm³ oraz temperatury w zakresie 35÷50°C.

EN

The aim of this work was to investigate the temperature effect on the kinetics of deactivation of catalase from Aspergillus niger by hygrogen peroxidase. A value of activation energy of catalase deactivation for the hydrogen peroxide concentration lower than 0.015 mol/dm³ and the temperature in a range of 35÷50°C was determined.

Słowa kluczowe

PL

katalaza z Aspergillus niger; kinetyka; dezaktywacja; energia aktywacji

EN

Aspergillus niger catalase; kinetics; deactivation; activation energy

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
• Czasopismo: Inżynieria i Aparatura Chemiczna
• Rocznik: 2016
• Tom: Nr 6
• Strony: 240--241
• Opis fizyczny: Bibliogr. 9 poz., rys., tab.

Twórcy

autor

Miłek J.

• Zakład Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz

autor

Kwiatkowska-Marks S.

• Zakład Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz

Bibliografia

• 1. Akyilmaz E., Kozgus O., (2009). Determination of calcium in milk and water samples by using catalase enzyme electrode. Food Chemistry., 115, 347–351. DOI:10.1016/j.food-chem.2008.11.075
• 2. Arabaci G., Usluoglu A., (2013). Catalytic properties and immobilization studies of catalase from Malva sylvestris L. J. Chem., 2013, 1-6. DOI: 10.1155/2013/686185
• 3. DeLuca D., Dennis R., Smith W.G., (1995). Inactivation of an animal and a fungal catalase by hydrogen peroxide. Arch. Biochem. Biophys., 320, 129-134. DOI:10.1006/abbi.1995.1350
• 4. Grubecki I., Miłek J., Trawczyńska I., Wójcik M., (2015) Optymalne sterowanie temperatura w procesie rozkładu nadtlenku wodoru przez katalazę Aspergillus niger z uwzględnieniem termicznej dezaktywacji enzymu. Inż. Ap. Chem., 54(3), 90-92
• 5. Lardinois O.M., Mestdagh M.M., Rouxhet P.G., (1996) Reversible inhibition and irreversible inactivation of catalase in presence of hydrogen peroxide. Biochim. Biophys. Acta, 1295, 222-238. DOI: 10.1016/0167-4838(96)00043-X
• 6. Lee C.H., (2004). The role of biotechnology in modern food production. J. Food Sci., 69(3), CRH 92-95. DOI: 10.1111/j.1365-2621. 2004.tb13347.x
• 7. Miłek J., (2011). Badanie i modelowanie dezaktywacji katalazy. Praca doktorska. ZUT, Szczecin
• 8. Miłek J., Wójcik M., (2011). Effect of temperature on the decomposition of hydrogen peroxide by catalase Terminox Ultra. Przem. Chem., 90(6), 1260-1263
• 9. Tse P.H.S., Gough D., (1987). Time-dependent inactivation of immobilized glucose oxidase and catalase. Biotechnol. Bioeng., 29(6), 705-713. DOI: 10.1002/bit.260290607

Uwagi

Opracowanie ze środków MNiSW w ramach umowy 812/P-DUN/2016 na działalność upowszechniającą naukę (zadania 2017).