Rozkład nadtlenku wodoru w reaktorze ze stałym złożem immobilizowanej katalazy Terminox Ultra: Ocena kinetycznych parametrów biotransformacji

• Autorzy: Grubecki I.

Warianty tytułu

EN

Hydrogen peroxide decomposition in a fixed-bed bioreactor with immobilized catalase Terininox Ultra: Estimation of biotransformation kinetic parameters

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W reaktorze ze złożem stałym prowadzono rozkład nadtlenku wodom w obecności katalazy immobilizowanej na nieporowatych kulkach szklanych. Przebieg procesu kontrolowano dokonując pomiaru stopnia przemiany H₂O₂ w funkcji czasu i położenia w reaktorze. Na tej podstawie określono energie aktywacji reakcji i dezaktywacji oraz współczynniki częstości. Wyznaczone parametry ER = (12,6±0,3 kJ mol^-1, kR()am= (l,552±0,202) 10³cm³g^-1min^-1 dla reakcji oraz ED = 49,7±1,2 kJ-mol-1, k_D0C>sub>S0 = (l,495±0,587)-10⁹h^-1 dla dezaktywacji umożliwiają obliczenie stopnia przemiany w reaktorze z dobrą dokładnością. Wyznaczone parametry kinetyczne mogą być wykorzystane do modelowania i optymalizacji bioreaktora ze złożem stałym, w którym przebiega rozkład nadtlenku wodoru w obecności katalazy Terminox Ultra.

EN

Immobilized Terminox Ultra catalase was used in a fixed-bed reactor to decompose hydrogen peroxide. At the same time the catalase immobilized on non-porous glass beads is deactivated by hydrogen peroxide (parallel deactivation). The course of the process was monitored by the measurement of hydrogen peroxide conversion as a function of time and reactor position. On this basis activation energies for reaction and deactivation as well as frequency coefficients were calculated. Assessed kinetic parameters equal to ER = (12,6±0,3 kJ mol^-1, kR()am= (l,552±0,202) 10³cm³g^-1min^-1 for reaction andED = 49,7±1,2 kJ-mol-1, k_D0C>sub>S0 = (l,495±0,587)-10⁹h^-1 for deactivation make it possible to predict experimental data accurately. These kinetic parameters could be useful for the design and optimization of industrial-scale reactors. Keywords: hydrogen peroxide decomposition, immobilized Terminox Ultra catalase, catalase deactivation.

Słowa kluczowe

PL

rozkład nadtlenku wodoru; immobilizowana katalaza; Terminox Ultra; dezaktywacja katalazy

EN

hydrogen peroxide decomposition; immobilized Terminox Ultra catalase; catalyst deactivation

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
• Czasopismo: Inżynieria i Aparatura Chemiczna
• Rocznik: 2016
• Tom: Nr 5
• Strony: 180--181
• Opis fizyczny: Bibliogr. 8 poz., rys.

Twórcy

autor

Grubecki I.

• Zakład Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz

Bibliografia

• 1. Alptekin Ö., Tükel S.S., Yildirim D., Alagöz D., (2009). Characterization and properties of catalase immobilized pore glass and its application in batch and plug-flow type reactors. J Mol. Catal. B-Enzym, 58, 124-131. DOI: 10.1016/j.enzmictec.2011.09.002
• 2. Altomare R.E., Kohler J., Greenfiels P.F., Kittrell F.R., (1974). Deactivation of immobilized beef liver catalase by hydrogen peroxide. Biotechnol. Bioeng., 16, 1659-1673. DOI: 10.1002/bit.260161208
• 3. Eberhardt A.M., Pedroni V., Volpe M., Ferreira M.L., (2004). Immobilization of catalase from Aspergillus niger on inorganic and biopolymeric suppots for H2O2 decomposition. Appl. Catal. B-Environ., 47, 153-163. DOI: 10.1016/j.apcatb.2003.08.007
• 4. Eren H.K., Anis P., Davulcu A., (2009). Enzymatic one-bath desizing-bleaching-dyeing process for cotton fabrics. Text. Res. J., 79(12) 1091-1098. DOI: 10.1177/0040517508099388
• 5. Illanes A., Wilson L., Vera C., (2014). Problem solving in enzyme biocatalysis. John Wiley & Sons, Ltd., UK
• 6. Miłek J., Wójcik M., (2011). Wpływ temperatury na rozkład nadtlenku wodoru przez katalazę Terminox Ultra. Przem. Chem., 90(6), 1260-1263
• 7. Switala J., Loewen P. C., (2002). Diversity of properties among catalases, Arch. Biochem. Biophys., 401(1), 145-154. DOI: 10.1016/S0003-9861(02)00049-8
• 8. Vasudevan P.T., Weiland R.H., (1990). Deactivation of catalase by hydrogen peroxide. Biotechnol. Bioeng., 36, 783-789. DOI: 10.1002/bit.260360805

Uwagi

Opracowanie ze środków MNiSW w ramach umowy 812/P-DUN/2016 na działalność upowszechniającą naukę (zadania 2017).