Skóra rybia jako źródło kolagenu. Charakterystyka, metody ekstrakcji i zastosowanie

• Autorzy: Sadlik Julia , Słota Dagmara

Identyfikatory

DOI

10.15199/28.2023.1.3

Warianty tytułu

EN

Fish skin as a source of collagen. Characteristics, extraction methods and applications

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Kolagen jest kluczowym białkiem w organizmach żywych, stanowiącym aż ok. 30% białka ludzkiego. Ze względu na swoje właściwości znajduje zastosowanie w wielu dziedzinach, od inżynierii tkankowej po farmację i przemysł kosmetyczny. Z uwagi na zapotrzebowanie rynku szczególne zainteresowanie wzbudził kolagen pochodzenia rybiego, bowiem stosowanie go jest dozwolone we wszystkich religiach i nie ma związanych z tym żadnych restrykcji, jak w przypadku wiary muzułmańskiej czy żydowskiej, gdzie zakazane jest korzystanie z kolagenu wieprzowego bądź wołowego. Kolejnym aspektem przemawiającym za stosowaniem tego typu białka jest jego bezpieczeństwo, ponieważ w przeciwieństwie do pozostałych źródeł kolagenu zmniejsza on ryzyko przenoszenia różnego rodzaju chorób odzwierzęcych. Kolagen morski można pobierać z odpadów rybnych, takich jak skóra, łuski i płetwy. W artykule przedstawiono sposoby ekstrakcji oraz możliwości zastosowania takiego białka.

EN

Collagen is a key protein in living organisms, it constitutes as much as 30% of human protein. Due to its interesting properties, it is used in many fields, from tissue engineering to pharmacy and the cosmetics industry. Because of the market demand, collagen of fish origin aroused interest, its use is allowed in all religions and there are no restrictions related to it as in the case of the Muslim or Jewish faith, where the use of pork or beef collagen is prohibited. Another aspect in favor of using this type of protein is its safety, because unlike other collagen sources, it reduces the risk of transmitting various zoonotic diseases. Marine collagen can be extracted from fish waste, such as skin, scales and fins. This article presents the methods of extraction and the possibilities of using such a protein.

Słowa kluczowe

PL

kolagen rybi; kolagen; białka; biomateriały

EN

fish collagen; collagen; protein; biomaterials

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Inżynieria Materiałowa
• Rocznik: 2023
• Tom: Vol. 44, nr 1
• Strony: 20--25
• Opis fizyczny: Bibliogr. 50 poz., rys., tab.

Twórcy

autor

Sadlik Julia

• Katedra Inżynierii Materialowej, Wydział Inżynierii Materiałowej i Fizyki, POlitechnika Krakowska im. Tadeusza Kościuszki, ul. Jana Pawła II 37, 31-864 Kraków

autor

Słota Dagmara

• Katedra Inżynierii Materialowej, Wydział Inżynierii Materiałowej i Fizyki, POlitechnika Krakowska im. Tadeusza Kościuszki, ul. Jana Pawła II 37, 31-864 Kraków

• https://orcid.org/0000-0002-8570-3594

Bibliografia

• [1] Jafari H. et al.: Fish collagen. Extraction, characterization, and applications for biomaterials engineering. Polymers 12 (10) (2020), 1-37, doi: 10.3390/polym12102230.
• [2] Elsevier: Colágenos: tipos, composición, características y distribución en tejidos (2019), https://www.elsevier.com/es-es/connect/ medicina/colagenos-tipos-composicion-distribucion-tejidos.
• [3] Gauza M., Kubisz L., Przybylski J.: Properties of fish skin collagen obtained by acidic hydration method. Nowiny Lekarskie 3 (79) (2010) 157-162.
• [4] Kozłowska J., Sionkowska A.: Spectroscopic studies into the influence of UV radiation on fish collagen. Engineering of Biomaterials 116–117 (XV) (2012) 37–38.
• [5] Kuzan A., Chwiłkowska A.: Heterogeneity and functions of collagen in arteries. Polski Merkuriusz Lekarski 31 (182) (2011) 111-113.
• [6] Bama P., Vijayalakshimi M., Jayasimman R., Kalaichelvan P.T., Deccaraman M., Sankaranarayanan S.: Extraction of collagen from cat fish (Tachysurus maculatus) by pepsin digestion and preparation and characterization of collagen chitosan sheet. International Journal of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences 4 (2) (2010) 133-137.
• [7] Zuchowski A., Nowicka-Zuchowska A.: Kolagen – rola w organizmie i skutki niedoboru. Lek w Polsce 11/12 (29) (2019) 6-10.
• [8] Sobolewski K.J.: Kolagen – podstawowe białko organizmu ludz kiego. Roczniki Naukowe Wyższej Szkoły Wychowania Fizycznego i Turystyki w Supraślu I (1) (2002) 5-8.
• [9] Czubak K.A., Żbikowska H.M.: Struktura, funkcja i znaczenie biomedyczne kolagenów. Ann. Acad. Med. Siles. 4 (64) (2014) 245-254.
• [10] Exposito J.-Y., Valcourt U., Cluzel C., Lethias C.: The fibrillar collgen family. Int. J. Mol. Sci. 11 (2) (20120) 407-426, doi: 10.3390/ijms11020407.
• [11] Dzierżewicz Z., Turek A., Kasperczyk J.: Zastosowanie kolagenu w technologii postaci leku. Osiągnięcia i perspektywy. Chemik 4 (64) (2010) 229-237.
• [12] Banaś M., Pietrucha K.: Typy i struktura białka kolagenowego. Zeszyty Naukowe Politechniki Łódzkiej 73 (2009) 93-103.
• [13] Morąg M., Burza A.: Budowa, właściwości i funkcje kolagenu oraz elastyny w skórze. Journal of Health Study and Medicine 2 (2) (2017) 77-100.
• [14] Coppola D. et al.: Marine collagen from alternative and sustainable sources. Extraction, processing and applications. Marine Drugs 4 (18) (2020), doi: 10.3390/md18040214.
• [15] Chiralt A., González-Martínez C., Vargas M., Atarés L.: Edible films and coatings from proteins, Elsevier Ltd. (2017).
• [16] Gelse K., Po E., Aigner T.: Collagens – structure, function, and biosynthesis (55) (2003) 1531-1546, doi: 10.1016/j. addr.2003.08.002.
• [17] Szpak P.: Fish bone chemistry and ultrastructure. Implications for taphonomy and stable isotope analysis. Journal of Archaeological Science 12 (38) (2011) 3358-3372, doi: 10.1016/j.jas.2011.07.022.
• [18] Hulmes D.J.S.: Collagen diversity, synthesis and assembly. W Collagen (2008) 15-47, https://doi.org/10.1007/978-0-387-73906-9_2
• [19] Fernandes R.M.T., Neto R.G.C., Paschoal C.W.A., Rohling J.H., Bezerra C.W.B.: Collagen films from swim bladders. Preparation method and properties (62) (2008) 17-21, doi: 10.1016/j.colsurfb.2007.09.011.
• [20] Park J. et al.: Characterization and structure analysis of PLGA/ collagen nanofibrous membranes by electrospinning. Journal of Applied Polymer Science 125 (S2) (2012) 1-9, doi: 10.1002/app36833.
• [21] Li X. et al.: Spatiotemporal control over growth factor delivery from collagen-based membrane. Journal of Biomedical Mate rials Research – Part A 2 (100) (2012) 396-405, doi: 10.1002/jbm.a.33282.
• [22] Paprzycka M., Scheibe B., Jurga S.: Fish collagen – molecular structure after thermal treatment. Fibres and Textiles in Eastern Europe 6 (26) (2018) 51-56, doi: 10.5604/01.3001.0012.5170.
• [23] Cieśla M., Śliwiński J.: Od rybołówstwa do salonu piękności , czyli o roli ryb jako zwierząt towarzyszących człowiekowi. Przegląd Hodowlany 11 (2011) 18-21.
• [24] Sionkowska A., Lewandowska K.: Biopolimery. UMK w Toruniu (2016).
• [25] Leuenberger B.H.: Investigation of viscosity and gelation proper ties of different mammalian and fish gelatins. Topics in Catalysis 4 (5) (1991) 353-361, doi: 10.1016/S0268-005X(09)80047-7.
• [26] Muralidharan N., Shakila R.J.: Skin , bone and muscle collagen extraction from the trash fish leather jacket (Odonus niger) and their characterization. Journal of Food Science and Technology 50 (2011) 1106-1113, doi: 10.1007/s13197-011-0440-y.
• [27] Berillis P.: Marine collagen. Extraction and applications. W Rese arch Trends in Biochemistry, Molecular Biology and Microbiology (2015).
• [28] Song E., Yeon S., Chun T., Byun H., Moo Y.: Collagen scaffolds derived from a marine source and their biocompatibility. Biomaterials 15 (27) (2006) 2951-2961, doi: 10.1016/j.biomaterials.2006.01.015.
• [29] Venkateswara-Rao N., Adams E.: Collagen helix stabilization by hydroxyproline in (ala-hyp-gly)n. Biochemical and Biophysical Research Communications 3 (86) (1979) 654-660.
• [30] Nagai T., Yamashita E., Taniguchi K., Kanamori N., Suzuki N.: Isolation and characterisation of collagen from the outer skin waste material of cuttlefish (Sepia lycidas). Food Chemistry 4 (72) (2001) 425-429, doi: 10.1016/S0308-8146(00)00249-1.
• [31] Tung N.Q., Trinh N.D., Hoang T.: Characterization of collagen deri ved from tropical freshwater carp fish scale wastes and its amino acid sequence. Natural Product Communicatios 7 (14) (2019), doi: 10.1177/1934578X19866288.
• [32] Cumming M.H., Hall B., Hofman K.: Isolation and characterisa tion of major and minor collagens from hyaline cartilage of hoki (Macruronus novaezelandiae). Marine Drugs 17 (4) (2019) 223.
• [33] Sadowska M., Kołodziejska I., Niecikowska C.: Isolation of colla gen from the skins of Baltic cod (Gadus morhua). Food Chemistry 2 (81) (2003) 257-262, doi: 10.1016/S0308-8146(02)00420-X.
• [34] Nagai T., Suzuki N.: Isolation of collagen from fish waste material. Skin, bone and fins. Food Chemistry 3 (68) (2000) 277-281, doi: 10.1016/S0308-8146(99)00188-0.
• [35] Pat. USA 190737B1 (2006).
• [36] Pat. USA 7285638B2 (2007).
• [37] Jongjareonrak A., Benjakul S., Visessanguan W.: Food chemistry isolation and characterisation of acid and pepsin-solubilised col lagens from the skin of Brownstripe red snapper (Lutjanus vitta) (93) (2005) 475-484, doi: 10.1016/j.foodchem.2004.10.026.
• [38] Kittiphattanabawon P., Benjakul S., Visessanguan W., Shahidi F.: Isolation and characterization of collagen from the cartilages of brownbanded bamboo shark (Chiloscyllium punctatum) and blacktip shark (Carcharhinus limbatus). Lwt 5 (43) (2010) 792-800, doi: 10.1016/j.lwt.2010.01.006.
• [39] Nomura Y.: Properties and utilization of shark collagen. Developments in Food Science (42) (2004) 147-158.
• [40] Limpisophon K. et al.: Cryoprotective effect of gelatin hydrolysate from shark skin on denaturation of frozen surimi compared with that from bovine skin. Fisheries Science 2 (81) (2015) 383-392, doi: 10.1007/s12562-014-0844-5.
• [41] Sangsen Y., Benjakul S., Oungbho K.: Fabrication of novel shark collagen-pectin scaffolds for tissue engineering. Mat. The 2011 Biomedical Engineering International Conference (2011) 273-278.
• [42] Lim Y., Ok Y.-J., Hwang S., Kwak J., Yoon S.: Marine collagen as a promising biomaterial for biomedical applications. Marine Drugs 8 (17) (2019) 467.
• [43] Cao H. et al.: Fish collagen-based scaffold containing PLGA microspheres for controlled growth factor delivery in skin tissue engineering. Colloids and Surfaces B: Biointerfaces (136) (2015) 1098-1106, doi: 10.1016/j.colsurfb.2015.10.022.
• [44] Wang L. et al.: Preparation of super absorbent and highly active fish collagen sponge and its hemostatic effect in vivo and in vitro. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology (10) (2022) 1-14, doi: 10.3389/fbioe.2022.862532.
• [45] Alves A.L., Marques A.L.P., Martins E., Silva T.H., Reis R.L.: Cosme tic potential of marine fish skin collagen. Cosmetics 4 (4) (2017) 1-16, doi: 10.3390/cosmetics4040039.
• [46] Abuine R., Rathnayake A.U., Byun H.G.: Biological activity of pep tides purified from fish skin hydrolysates. Fisheries and Aquatic Sciences 1 (22) (2019) 1-14, doi: 10.1186/s41240-019-0125-4.
• [47] Lee E.J. et al.: Fish collagen peptide inhibits the adipogenic differentiation of preadipocytes and ameliorates obesity in high fat diet-fed mice. International Journal of Biological Macromolecules (104) (2017) 281-286, doi: 10.1016/j.ijbiomac.2017.05.151.
• [48] Raabe O. et al.: Hydrolyzed fish collagen induced chondrogenic differentiation of equine adipose tissue-derived stromal cells. Histochemistry and Cell Biology 6 (134) (2010) 545-554, doi: 10.1007/s00418-010-0760-4.
• [49] Liu C., Matsusaki M., Akashi M.: Cell effects on the formation of collagen triple helix fibers inside collagen gels or on cell surfaces. Polymer Journal 49 (2015) 391-399, doi: 10.1038/pj.2015.2.
• [50] Lauritano C., Ferrante M.I., Rogato A.: Marine natural products from microalgae. Marine Drugs 269 (17) (2019) 1-18.

Uwagi

Opracowanie rekordu ze środków MEiN, umowa nr SONP/SP/546092/2022 w ramach programu "Społeczna odpowiedzialność nauki" - moduł: Popularyzacja nauki i promocja sportu (2022-2023).