Porównanie hodowli ciągłych mutantów Trichoderma reesei RUT-C30, Trichoderma reesei 18/14, Trichoderma reesei 18/15 na podłożu z nierozcieńczoną serwatką wzbogaconą w sole mineralne

• Autorzy: Wesolowska-Trojanowska M. , Targonski Z.

Warianty tytułu

EN

Comparative studies of mutants Trichoderma reesei RUT-C30, Trichoderma reesei 18/14 and Trichoderma reesei 18/15 under continuous cultivations in a medium containing undiluted whey with mineral salts fortification

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Porównano produkcję enzymów zewnątrzkomórkowych przez mutanty Trichoderma reesei RUT-C30, Trichoderma reesei 18/14, Trichoderma reesei 18/15 użyte do hodowli ciągłych na podłożu z nierozcieńczoną serwatką wzbogaconą w sole mineralne. Najwyższe aktywności celulaz oznaczone metodą FPU i ksylanaz wykazywały filtraty po hodowli ciągłej Trichoderma reesei 18/15 przy niskich aktywnościach proteaz.

EN

Comparing the production of extracellular enzymes by the examined mutants Trichoderma reesei RUT-C30, Trichoderma reesei 18/14, Trichoderma reesei 18/15 under continuous cultivations in a medium containing undiluted whey with mineral salts fortifi­cation, it was found that the strain Trichoderma reesei 18/15 showed the highest FPU and xylanolytic activities with low proteolytic activity after continuous cultivation.

• Wydawca: -
• Czasopismo: Acta Scientiarum Polonorum. Biotechnologia
• Rocznik: 2010
• Tom: 09
• Numer: 3
• Opis fizyczny: s.15-26,tab.,wykr.,bibliogr.

Twórcy

autor

Wesolowska-Trojanowska M.

• Katedra Biotechnologii, Żywienia Człowieka i Towaroznawstwa Żywności, Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie, ul.Skromna 8, 20-704 Lublin

autor

Targonski Z.

Bibliografia

• Alessandro M., Federico F., 1980. Partial purification and characterization of a yeast extracellular acid protease. Journal of Dairy Science., 63, 1397-1402.
• Bailey M. J., Buchert J., Viikari L., 1993. Effect of pH on production of xylanase by Trichoderma reesei on xylan - and cellulose - based media. Appl. Microbiol. Biotechnol., 40, 224-229.
• Bajpai P., Verma N., Bajpai P.K., 1990a. Culture conditions for production of thermostable a-amylase by Bacillus sp. 25A and properties of the enzyme. J. Microb. Biotechnol., 5, 1, 39-52.
• Bajpai P., Neer J., Bajpai P.K., 1990b. Clarification of bacterial broth containing high a-amylase activity. Biotechnol. Tech., 4, 4, 227-232.
• Bajpai P., Verma N., Neer J., Bajpai P.K., 1991. Utilization of cheese whey for production of a-amylase enzyme. Journal of Biotechnol., 18, 265-270.
• Bajpai P., Gera R.K., Bajpai P.K., 1992. Optimization studies for the production of a-amylase using cheese whey medium. Enzyme Microb. Technol., 14, 679-683.
• Biely P., Vrsanska M., Kratky Z., 1980. Xylan degrading enzymes of the yeast Crytococcus albidus. Eur. J. Biochem., 108, 313-321.
• Donaghy J., Mc Kay A.M., 1992. Extracellular carboxyesterase activity of Fusarium graminearum. Appl. Microbiol. Biotechnol., 37, 742-744.
• Donaghy J.A., Mc Kay A.M., 1993. Production and properties of an alkaline protease by auresoba- sidium pullulans. Journal of Appl. Bacteriol., 74, 662-666.
• Gänzle M.G., Haase G., 2008. Lactose: Crystallization, hydrolysis and value - added derivatives. Ind. Dairy J., 18, 685-694.
• Gaweł J., 1979. Studia nad fermentacją etanolową laktozy w serwatce i jej koncentratach przez drożdże z rodzaju Kluyveromyces. Zeszyty Naukowe Szkoły Głównej Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie. Rozprawy naukowe. Instytut Żywności, 117, 5-65.
• Ghose T.K., 1987. Measurement of cellulase activities. Pure and Appl. Chem., 59, 257-268.
• Janas P., 1997. Produkcja celulaz, ksylanaz i enzymów litycznych przez wybrane mutanty Tricho- derma reesei w hodowlach okresowych i ciągłych (praca doktorska). UMCS Lublin.
• Janas P., Gustaw W., Targoński Z., Udeh K., Mleko S., 2002. Zastosowanie substratów lignino- celulozowych do otrzymywania preparatów enzymów ksylanolitycznych o niskiej zawartości celulaz. Biotechnol., 1, 5-17.
• König J., Grasser R., Pikor H., Vogel K., 2002. Determination of xylanase, ß-glukanase and cel­lulase activity. Anal. Bioanal. Chem., 374, 80-87.
• Kulkarni N., Shendye A., Rao M., 1999. Molecular and biotechnological aspects of xylanases. FEMS Microbiology Reviews., 23, 411-456.
• Lovrien R.E., Gusek T., Hart B., 1985. Cellulase and protease specific activities of commercialy available cellulase preparations. J. Appl. Biochem., 7, 258-272.
• Lunt M.R., Kent P., 1960. A chitinase system from Carcinus meamas. Biochim. Biophys. Acta, 44, 371-373.
• Mandels M., Weber J., 1969. The production of cellulase, [in:] Cellulase and their application. Adv. Chem. Ser., G.J. Hajny, E.T. Reese, (eds)., 95, 391-413.
• Miller G.L., 1959. Use of dinitrosalicylic acid reagent for determination of reducing sugars. Anal. Chem., 31, 426-428.
• Murad H.A., Foda M.S., 1992. Production of yeast polygalacturonase on dairy wastes. Bioresource Technol., 41, 250-297.
• Nakari-Setala T., Penttila M., 1995. Production of Trichoderma reesei cellulases on glucose - con­taining media. Environmental Microbiol., 61, 10, 3650-3655.
• Targoński Z., Szajer S., 1977. Synthesis of cellulase by Fusarium esp. in different culture condi­tions. Acta Microbiol., 3, 273-279.
• Tsujibo H., Miyamoto K., Hasegawa T., Inamori Y., 1990. Purification and characterization of two types of alkaline serine proteases produced by an alkalophilic actinamycete. Journal of Appl. Bacterial., 69, 520-529.
• Wesołowska-Trojanowska M., Targoński Z., Udeh K., 2005. Porównanie hodowli okresowych Trichoderma reesei M-7 na podłożu z czystą laktozą i serwatką. Acta Sci. Pol., Biotechnol., 4,1-2, 21-32.
• Xiong H. von Weymarn N., Leisola M., Turunen O., 2004. Influence of pH on the production of xylanases by Trichoderma reesei RUT C-30. Process Biochemistry, 39, 6, 729-733.