PL
 |
EN
Nowa wersja platformy, zawierająca wyłącznie zasoby pełnotekstowe, jest już dostępna.
Przejdź na https://bibliotekanauki.pl
Ograniczanie wyników
Czasopisma help
  1. 25 Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
  2. 11 Folia Histochemica et Cytobiologica
  3. 10 Diagnostyka Laboratoryjna
  4. 5 Bulletin of the Polish Academy of Sciences. Biological Sciences
  5. 4 Acta Biochimica Polonica
Więcej...
Lata help
  1. 1 2016
  2. 1 2015
  3. 1 2014
  4. 3 2012
  5. 7 2011
Więcej...
Autorzy help
  1. 65 Gacko M.
  2. 27 Worowska A.
  3. 16 Roszkowska-Jakimiec W.
  4. 15 Karwowska A.
  5. 8 Guzowski A.
Więcej...
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 65

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 4 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 4 next fast forward last
1
Eksperymentalny tetniak aorty
100%
Gacko M.
Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej
|
2000
|
tom 54
|
nr 5
699-722
2
Angiogeneza i metody jej oceny
100%
Gacko M.
Diagnostyka Laboratoryjna i Wiadomości PTDL
|
1997
|
tom 33
|
nr 3
3
Elastin: structure, properties and metabolism
100%
Gacko M.
Cellular and Molecular Biology Letters
|
2000
|
tom 05
|
nr 3
EN
Soluble tropoelastin is a precursor of elastin. It is transported by elastin binding protein (EBP) into intercellular space. The EBP-tropoelastin complex undergoes disintegration in the intercellular space. EBP returns to the cell and tropoelastin joins with microfibril proteins. Lysine residues of tropoelastin undergo oxidative deamination. Desmosine, isodesmosine and cross bonds arise. Thus tropoelastin loses solubility and transforms to elastin. The elastic fiber created consists of microfibrils on the periphery and an elastin core inside. Elastin provides blood vessels, lungs, cartilage and skin with the ability to reverse deformations. A decrease of elastin content or changes in this protein structure results in pathological conditions such as aneurysms and pulmonary emphysema.
4
Termostabilność peptydaz i inhibitorów peptydaz nasion roślin spożywanych przez człowieka
63%
Siergiejuk M. , Gacko M.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2012
|
tom 45
|
nr 3
5
Oznaczanie aktywności katepsyny D w osoczu krwi przy użyciu hemoglobiny zdenaturowanej kwasem solnym
51%
Greczaniuk A. , Roszkowska-Jakimiec W. , Gacko M. , Worowska A.
Diagnostyka Laboratoryjna
|
2001
|
tom 37
|
nr 1
6
Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.III. Degradacja przez pepsyne kompleksujacych z nia bialek zasadowych
51%
Roszkowska-Jakimiec W. , Gacko M. , Worowska A. , Greczaniuk A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1998
|
tom 31
|
nr 1
71-74
PL
Określono zdolność pepsyny do degradacji kompleksującej z nią protaminy, histonu całkowitego, histonu H1, H2A, H2B, H3 i H4, cytochromu c, lizozymu i rybonukleazy. Wykazano, że tworzenie kompleksów pepsyny z białkami zasadowymi nie znosi jej aktywności proteolitycznej.
EN
The influence of the formation of basic protein/pepsin complexes on the proteolytic enzyme activity has been estimated. Pepsin does not degrade protamines, but it does degrade other basic proteins forming complexes with it: total histone, histone H1, H2A, H2B, H3 and H4, cytochrome c, lysozyme and ribonuclease. Formation of the complexes does not cancel the proteolytic activity of pepsin. The susceptibility of basic proteins to pepsin depends on their aminoacid composition.
7
Zawartość białek o działaniu antyheparynowym ściany żylaka w stanie zapalenia zakrzepowego i skrzepliny żylakowej
51%
Bolkun U. , Urban K. , Gacko M. , Guzowski A.
Diagnostyka Laboratoryjna
|
2004
|
tom 40
|
nr 3
8
Quantitative determination and localization of cathepsin D and its inhibitors
51%
Minarowska A. , Karwowska A. , Gacko M.
Folia Histochemica et Cytobiologica
|
2009
|
tom 47
|
nr 2
153-177
9
Fibroblast growth factor in varicose veins and varicose veins complicated by thrombophlebitis
51%
Kowalewski R. , Malkowski A. , Sobolewski K. , Gacko M.
Acta Biochimica Polonica
|
2007
|
tom 54
|
nr Supplement 4
10
Cathepsin D inhibitors
51%
Gacko M. , Minarowska A. , Karwowska A. , Minarowski L.
Folia Histochemica et Cytobiologica
|
2007
|
tom 45
|
nr 4
291-313
11
Wpływ egzogennych związków chemicznych na aktywność katepsyny D osocza krwi
51%
Greczaniuk A. , Roszkowska-Jakimiec W. , Worowska A. , Gacko M.
Diagnostyka Laboratoryjna
|
2001
|
tom 37
|
nr 4
12
Pepsyna
51%
Khamis-Ali F. , Roszkowska-Jakimiec W. , Gacko M. , Worowska A.
Diagnostyka Laboratoryjna i Wiadomości PTDL
|
1995
|
tom 31
|
nr 4
13
Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.4. Wplyw protaminy na aktywacje pepsynogenu i aktywnosc pepsyny
51%
Roszkowska-Jakimiec W. , Gacko M. , Greczaniuk A. , Chlabicz M.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1998
|
tom 31
|
nr 3
239-243
PL
Określono wpływ protaminy na wewnątrzcząsteczkową (pH 2,5) i autokatalityczną (pH 3,5) aktywację pepsynogenu oraz na aktywność pepsyny. Wykazano, że protamina hamuje jedynie nieznacznie aktywację pepsynogenu i aktywność pepsyny.
EN
Protamine only slightly inhibits pepsinogen activation and pepsin activity. This effect is observed both at pH 2.5 when those proteins do not form insoluble complexes and at pH 3.5, when they do form the insoluble complexes.
14
Wplyw zwiazkow chemicznych wystepujacych w napojach alkoholowych na hemostaze. Cz.I. Charakterystyka napojow alkoholowych
51%
Gacko M. , Jurkowski J. , Worowski K.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1995
|
tom 28
|
nr 1
39-43
PL
Z 26 napojów alkoholowych (piwa, wina, wódki, koniaki) metodą destylacji próżniowej otrzymano destylat i pozostałość podestylacyjną. W napojach niedestylowanych i ich frakcjach oznaczono zawartość etanolu, pH, suchą masę i popiół.
EN
Vacuum distillation of 26 strong drinks (beer, wine, vodka, brandy) yielded distillate comprising ethanol and accompanying volatile compounds, and ethanol-free posdistillation residue comprising non-volatile compounds. Ethanol content, pH, dry mass and ash were determined in the non-distilled drinks and their individual fractions. Separation of ethanol from ist accompanying compounds is expected to enable determination of the effects of the latter on: coagulation system, fibrinolysis, and hemostatic function of blood platelets.
15
Cyslosporine A and platelet procoagulant activity
51%
Rusak T. , Tomasiak M. , Stelmach H. , Gacko M.
Acta Biochimica Polonica
|
2006
|
tom 53
|
nr Supplement 1
16
Wlasciwosci pepsyny jako bialka polianionowego. Cz.II. Kompleksy pepsyny z bialkami zasadowymi
51%
Roszkowska-Jakimiec W. , Ali F. K. , Gacko M. , Worowska A.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1997
|
tom 30
|
nr 1
45-48
PL
Ustalono stosunki molowe pepsyny i białek zasadowych (histon, lizozym, cytochrom c, rybonukleaza) w nierozpuszczalnych kompleksach oraz wpływ czynników fizycznych i chemicznych na trwałość tych kompleksów.
EN
Pepsin forms insoluble complexes with basic proteins (histone, lysozyme, cytochrome c, ribonuclease). Pepsin/basic proteins molar ratio required to obtain the greatest number of the insoluble complexes depends on pH. Pepsin/basic protein complexes are dissociated by calcium chloride, high concentrations of sodium chloride and, to a lesser extent, by high concentrations of urea. This points to the ionic character of the bonds between the constituents of the complexes.
17
Zawartość cynku, magnezu, manganu, miedzi i żelaza w ścianie tętniaka aorty
51%
Gacko M. , Glowinski S. , Worowska A.
Biuletyn Magnezologiczny
|
1999
|
tom 04
|
nr 2
18
Wplyw zwiazkow chemicznych wystepujacych w napojach alkoholowych na aktywnosc proteaz przewodu pokarmowego
51%
Gacko M. , Worowska A. , Roszkowska-Jakimiec W.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
1996
|
tom 29
|
nr 1
71-77
PL
Określano wpływ 26 napojów alkoholowych, ich destylatów i pozostałości podestylacyjnej na aktywność pepsynogenu, trypsynogenu i chymotrypsynogenu oraz aktywność pepsyny, trypsyny i chymotrypsyny.
EN
Influence of strong drinks containing different amounts of ethanol (beer, vine, vodka, brandy), of their distillates and postdistillation residues on activation of pepsinogen, trypsinogen and chymotrypsinogen and activity of pepsin, trypsin and chymotripsin was determined. Chemicals which inhibit activation of pepsinogen and trypsinogen, and reduce activity of the functioning enzymes were found in 12 of examined strong drinks. Influence of examined strong drinks on activity of chymotrypsinogen and chymotrypsin activity is very weak.
19
Wpływ inhibitorów peptydaz nasion roślin spożywanych przez człowieka na aktywację prokarboksypeptydaz i aktywność karboksypeptydaz trzustkowych
51%
Siergiejuk M. , Bankowska-Luksza A. , Worowska A. , Gacko M.
Bromatologia i Chemia Toksykologiczna
|
2011
|
tom 44
|
nr 2
20
Oznaczanie aktywności katepsyny A i katepsyny D w pełnych homogenatach tkankowych – doniesienie wstępne
51%
Siergiejuk M. , Chlabicz M. , Gacko M.
Diagnostyka Laboratoryjna
|
2011
|
tom 47
|
nr 3
first rewind previous Strona / 4 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.