PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
2009 | 115 | 2 | 441-445
Tytuł artykułu

Tests of the Structure-Based Models of Proteins

Treść / Zawartość
Warianty tytułu
Języki publikacji
EN
Abstrakty
EN
The structure-based models of proteins are defined through the condition that their ground state coincides with the native structure of the proteins. There are many variants of such models and they yield different properties. Optimal variants can be selected by making comparisons to experimental data on single-molecule stretching. Here, we discuss the 15 best performing variants and focus on fine tuning the selection process by adjusting the velocity of stretching to match the experimental conditions. The very best variant is found to correspond to the 10-12 potential in the native contacts with the energies modulated by the Miyazawa-Jernigan statistical potential and variable length parameters. The second best model incorporates the Lennard-Jones potential with uniform amplitudes. We then make a detailed comparison of the two models in which theoretical surveys of stretching properties of 7510 proteins were made previously.
Słowa kluczowe
EN
Wydawca

Rocznik
Tom
115
Numer
2
Strony
441-445
Opis fizyczny
Daty
wydano
2009-02
Twórcy
autor
  • Institute of Physics, Polish Academy of Sciences, al. Lotników 32/46, 02-668 Warsaw, Poland
  • Institute of Physics, Polish Academy of Sciences, al. Lotników 32/46, 02-668 Warsaw, Poland
  • CTBP, University of California, San Diego Gilman Dr. 9500, La Jolla 92037, USA
Bibliografia
  • 1. V. Tozzini, J. Trylska, C. Chang, J.A. McCammon, J. Struct. Biol. 157, 606 (2007)
  • 2. M. Cieplak, T.X. Hoang, M.O. Robbins, Proteins: Struct. Funct. Bio. 49, 114 (2002)
  • 3. M. Cieplak, T.X. Hoang, Biophys. J. 84, 475 (2003)
  • 4. M. Cieplak, T.X. Hoang, M.O. Robbins, Proteins: Struct. Funct. Bio. 56, 285 (2004)
  • 5. H. Abe, N. Go, Biopolymers 20, 1013 (1981)
  • 6. S. Takada, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96, 11698 (1999)
  • 7. J.I. Sułkowska, M. Cieplak, Biophys. J. 95, 3174 (2008)
  • 8. J.I. Kwiecinska, M. Cieplak, J. Phys., Condens. Matter 17, S1565 (2005)
  • 9. C. Clementi, H. Nymeyer, J.N. Onuchic, J. Mol. Biol. 298, 937 (2000)
  • 10. J. Tsai, R. Taylor, C. Chothia, M. Gerstein, J. Mol. Biol. 290, 253 (1999)
  • 11. G. Settanni, T.X. Hoang, C. Micheletti, A. Maritan, Biophys. J. 83, 3533 (2002)
  • 12. M. Rief, M. Gautel, F. Oesterhelt, J.M. Fernandez, H.E. Gaub, Science 276, 1109 (1997)
  • 13. M. Carrion-Vasquez, A.F. Oberhauser, S.B. Fowler, P.E. Marszalek, S.E. Broedel, J. Clarke, J.M. Fernandez, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 96, 3694 (1999)
  • 14. K. Watanabe, C. Muhle-Goll, M.S.Z. Kellermayer, S. Labeit, H.L. Granzier, Struct. Biol. J. 137, 248 (2002)
  • 15. K. Watanabe, P. Nair, D. Labeit, M.S.Z. Kellermayer, M. Greaser, S. Labeit, H.L. Granzier, J. Biol. Chem. 277, 11549 (2002)
  • 16. H.B. Li, J.M. Fernandez, J. Mol. Biol. 334, 75 (2003)
  • 17. G. Yang, C. Cecconi, W.A. Baase, I.R. Vetter, W.A. Breyer, J.A. Haack, B.W. Matthews, F.W. Dahlquist, C. Bustamante, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 97, 139 (2000)
  • 18. P.F. Lenne, A.J. Raae, S.M. Altmann, M. Saraste, J.K.H. Horber, FEBS Lett. 476, 124 (2000)
  • 19. D.J. Brockwell, E. Paci, R.C. Zinober, G. Beddard, P.D. Olmsted, D.A. Smith, R.N. Perham, S.E. Radford, Nat. Struct. Biol. 10, 731 (2003)
  • 20. M. Carrion-Vazquez, A.F. Oberhauser, T.E. Fisher, P.E. Marszalek, H. Li, J.M. Fernandez, Prog. Biophys. Mol. Biol. 74, 63 (2000)
  • 21. G. Lee, K. Abdi, Y. Jiang, P. Michaely, V. Bennett, P.E. Marszalek, Nature 440, 246 (2006)
  • 22. L.W. Li, S. Wetzel, A. Pluckthun, J.M. Fernandez, Biophys. J. 90, 30 (2006)
  • 23. R.B. Best, B. Li, A. Steward, V. Daggett, J. Clarke, Biophys. J. 81, 2344 (2001)
  • 24. D.J. Brockwell, S. Godfrey, S. Beddard, E. Paci, Dan K. West, P.D. Olmsted, D. Alastair Smith, S.E. Radford, Biophys. J. 89, 506 (2005)
  • 25. I. Schwaiger, A. Kardinal, M. Schleicher, A.A. Noegel, M. Rief, Nat. Struct. Mol. Biol. 11, 81 (2004)
  • 26. M. Schlierf, M. Rief, J. Mol. Biol. 345, 497 (2005)
  • 27. C. Cecconi, E.A. Shank, C. Bustamante, S. Marqusee, Science 309, 2057 (2005)
  • 28. C.L. Chyan, F.C. Lin, H. Peng, J.M. Yuan, C.H. Chang, S.H. Lin, G. Yang, Biophys. J. 87, 3995 (2003)
  • 29. M. Carrion-Vazquez, H. Li, H. Lu, P.E. Marszalek, A.F. Oberhauser, J.M. Fernandez, Nat. Struct. Biol. 10, 738 (2003)
  • 30. H. Dietz, M. Rief, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 103, 1244 (2006)
  • 31. H. Dietz, M. Rief, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101, 16192 (2004)
  • 32. L. Li, H. Han-Li Huang, C.L. Badilla, J.M. Fernandez, J. Mol. Biol. 345, 817 (2005)
  • 33. A.F. Oberhauser, C. Badilla-Fernandez, M. Carrion-Vazquez, J.M. Fernandez, J. Mol. Biol. 319, 433 (2002)
  • 34. Y. Oberdorfer, H. Fuchs, A. Janshoff, Langmuir 16, 9955 (2000)
  • 35. A.F. Oberhauser, P.E. Marszalek, H.P. Erickson, J.M. Fernandez, Nature 14, 181 (1998)
  • 36. Y. Cao, H. Li, Nature Mater. 6, 109 (2007)
  • 37. H. Lu, K. Schulten, Chem. Phys. 247, 141 (1999)
  • 38. S. Miyazawa, R.L. Jernigan, J. Mol. Biol. 256, 623 (1996)
  • 39. J. Karanicolas, C.L. Brooks III, Protein Sci. 11, 2351 (2002)
  • 40. J.I. Sułkowska, M. Cieplak, J. Phys., Condens. Matter 19, 283201 (2007)
  • 41. J.I. Sułkowska, M. Cieplak, Biophys. J. 94, 6 (2008)
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.bwnjournal-article-appv115n203kz
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.