PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Czasopismo
2015 | Vol. 69, nr 8 | 469--476
Tytuł artykułu

Trehaloza – właściwości, biosynteza, zastosowanie

Treść / Zawartość
Warianty tytułu
EN
Trehalose – properties, biosynthesis and applications
Języki publikacji
PL EN
Abstrakty
PL
α,α-Trehaloza jest naturalnie występującym disacharydem, zbudowanym z dwóch cząsteczek glukozy połączonych wiązaniem α,α- 1,1’-O-glikozydowym. Znana jest głównie ze zdolności do stabilizacji białek w warunkach stresu środowiskowego oraz hamowania ich agregacji. Po opracowaniu wielkotonażowej, biotechnologicznej metody produkcji, trehaloza znalazła liczne zastosowania w różnych gałęziach przemysłu, głównie w przemyśle spożywczym, kosmetycznym, farmaceutycznym i medycynie. Dowiedziono, że właściwości bioprotekcyjne trehalozy zostają zintensyfikowane w przypadku jej glikopolimerów.
EN
α,α -Trehalose is naturally occurring disaccharide composed of two glucose molecules linked by α,α -1,1’-O-glycosydic bond. It is primarily known from its ability to protect proteins during environmental stresses and inhibition of their aggregation. The development of largescale bioprocess has allowed to use trehalose in various applications, mainly in the food, cosmetic and pharmaceutical industry as well as in medicine. It was reported that bioprotective properties are amplified when trehalose is incorporated in polymer chain as a pendant group.
Słowa kluczowe
Wydawca

Czasopismo
Rocznik
Strony
469--476
Opis fizyczny
Bibliogr. 31 poz., rys.
Twórcy
autor
  • Wydział Chemiczny, Politechnika Śląska
  • Wydział Chemiczny, Politechnika Śląska
autor
  • Wydział Chemiczny, Politechnika Śląska
Bibliografia
  • 1. Feofilova E.P., Usov A.I., Mysyakina I.S., Kochkina G.A.: Trehalose: Chemical structure, biological functions, and practical application. Microbiology 2014, 83, 184–194.
  • 2. Richards A.B., Krakowka S., Dexter L.B., Schmid H., Wolterbeek A.P.M., Waalkens-Berendsen D. H, Shigoyuki A., Kurimoto M.: Trehalose: a review erties, history of use and human tolerance, and results of multiple safety studies. Food Chem. Toxicol. 2002, 40, 871–898.
  • 3. Teramoto N., Sachinvala N. Shibata D., M.: Trehalose and Trehalose-based Polymers for Environmentally Benign, Biocompatible and Bioactive Materials. Molecules 2008, 13, 1773–1816.
  • 4. Ohtake S., Wang Y.J.: Trehalose: Current use and future applications. J. Pharm. Sci. 2011, 100, 2020–2053.
  • 5. Higashiyama T.: Novel functions and applications of trehalose. Pure Appl. Chem. 2002, 74, 1263–1269.
  • 6. Zielińska M., Hozyasz K.K.: Trehaloza – dwucukier o unikatowych właściwościach. Pediatria Polska 2012, 87 569–573.
  • 7. Elbein, A.D., Pan, Y.T., Pastuszak I., Carroll D.: New insights on trehalose: A multifunctional molecule. Glycobiology 2003, 13, 17R-27R.
  • 8. Avonce N., Mendoza-Vargas A., Morett E., Iturriaga G.: Insights on the evolution of trehalose biosynthesis. BMC Evolutionary Biology 2006, 6, 109, 1–15.
  • 9. Schiraldi C., Di Lernia I., De Rosa M.: Trehalose production: exploiting novel approaches. Trends Biotechnol. 2002, 20, 420–425.
  • 10. Kubota M., Sawatani I., Oku K., Takeuchi K., Murai S.: The development of α,α-trehalose production and its applications. J. Appl. Glycosci. 2004, 51, 63–70.
  • 11. Iordachescu M., Imai R.: Trehalose biosynthesis in response to abiotic stresses. J Integr. Plant Biol. 2008, 50, 1223–1229.
  • 12. Sinkiewicz I.: Rozprawa doktorska: Użyteczność niektórych enzymów bakterii thermus ruber w przetwórstwie sacharydów żywności. Politechnika Gdańska 2008, 41–47.
  • 13. Paul M. J., Primavesi L. F., Jhurreea D., Zhang Y.: Trehalose metabolism and signaling. Annu. Rev. Plant Biol. 2008, 59, 417–441.
  • 14. Mancini R.J., Lee J., Maynard H. D.: Trehalose Glycopolymers for Stabilization of Protein Conjugates to Environmental Stressors. J. Am. Chem. Soc. 2012, 134, 8474–8479.
  • 15. Lemieux, R.U. and Bauer, H.F.: A chemical synthesis of D-trehalose. Can. J. Chem. 1954, 32, 340–344.
  • 16. Cabib E, Leloir L.F.: The biosynthesis of trehalose phosphate. J. Biol. Chem. 1958, 231, 259–275.
  • 17. Qu Q., Lee S.J., Boss W.: TreT, a novel trehalose glycosyltransferring synthase of the hyperthermophilic archeon Thermococcus litoralis. J. Biol. Chem. 2004, 279, 47890–47897.
  • 18. Ryu S.I., Park C.S., Cha J., Woo E.J., Lee S.B.: A novel trehalose-synthesizing glycosyltransferase from Pyrococcus horikoshii: molecular cloning and characterization. Biochem. Biophys. Res. Commun. 2005, 329, 429–436.
  • 19. Yamamoto T., Maruta K., Watanabe H., Yamashita H., Kubota M., Fukuda S., Kurimoto M.: Trehalose-producing Operon treYZ from Arthrobacter ramosus S34. Biosci. Biotech. Bioch. 2001, 65, 1419–1423.
  • 20. Paiva C.L., Panek A.D.: Biotechnological applications of the disaccharide trehalose. Biotechnol. Annu. Rev. 1996, 2, 293–314.
  • 21. Iturriaga G., Suárez R., Nova-Franco B.: Trehalose Metabolism: From Osmoprotection to Signaling. Int. J. Mol. Sci. 2009, 10, 3793–3810.
  • 22. Lee J., Lin E.W., Lau U.Y., Hedrick J.L., Bat E., Maynard H.D.: Trehalose Glycopolymers as Excipients for Protein Stabilization. Biomacromolecules 2013, 14, 2561–2569.
  • 23. Liu R., Barkhordarian H., Emadi S., Park C.B., Sierks M.R.: Trehalose differentially inhibits aggregation and neurotoxicity of beta-amyloid 40 and 42. Neurobiol. Dis. 2005, 20, 1, 74–81.
  • 24. Kardani J., Singh K., Banerjee R., Roy I.: Deciphering the roles of trehalose and Hsp104 in the inhibition of aggregation of mutant huntingtin in a yeast model of Huntington’s disease. Neuromolecular Med. 2014, 16, 280–291.
  • 25. Yu W.B., Jiang T., Lan D.M., Lu J.H., Yue Z.Y., Wang J., Zhou P.: Trehalose inhibits fibrillation of A53T mutant alphasynuclein and disaggregates existing fibrils. Arch. Biochem. Biophys. 2012, 523, 144–150.
  • 26. Miura Y., You C., Ohnishi R.: Inhibition of Alzheimer amyloid β aggregation by polyvalent trehalose. Sci. Technol. Adv. Mater. 2008, 9, 1–6.
  • 27. Wada M., Miyazawa Y., Miura Y.: A specific inhibitory effect of multivalent trehalose toward Aβ(1–40) aggregation. Polym. Chem. 2011, 2, 1822–1829.
  • 28. Wang W.: Instability, stabilization, and formulation of liquid protein pharmaceuticals. Int. J. Pharm. 1999, 185, 129–188.
  • 29. Manning M., Chou D., Murphy B., Payne R., Katayama D.: Stability of protein pharmaceuticals: an update. Pharm. Res. 2010, 27, 544–575.
  • 30. Wang W., S. Singh K., Li N., Toler M.R., King K.R., Nema S.: Immunogenicity of protein aggregates-Concerns and realities. Int. J. Pharm. 2012, 431, 1–11.
  • 31. Burek M., Czuba Z. P., Waśkiewicz S.: Novel acid-degradable and thermosensitive poly(N-isopropylacrylamide) hydrogels cross-linked by α,α-trehalose diacetals. Polymer 2014, 55, 6460–6470.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikatory
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-9b1d3fba-81d4-43e7-83e9-40c24c2df149
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.