PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Stabilność komponenta sieciującego warstwę receptorową biosensora po dodaniu nanocząstek złota

Treść / Zawartość
Identyfikatory
Warianty tytułu
EN
Stability of the Cross Linking Component of the Biosensor Receptor Layer after Addition of Gold Nanoparticles
Języki publikacji
PL
Abstrakty
PL
W pracy przeprowadzono badania stabilności składnika warstwy receptorowej biosensora po dodaniu nanocząstek złota. Wykazano przyspieszone zmiany konformacyjne pod wpływem Au. Obliczono względne procentowe zmiany w czasie między czystym białkiem a białkiem domieszkowanym Au. Wykazano, że z czasem zmiany te są większe i przekraczają 20 % w ostatnich dniach eksperymentu.
EN
In this study, the stability of the receptor layer component of a biosensor after addition of gold nanoparticles was investigated. Accelerated conformational changes under the influence of Au were demonstrated. The relative percentage changes over time between the pure protein and the Au doped protein were calculated. It was shown that these changes are greater with time and exceed 20 % in the last days of the experiment.
Rocznik
Strony
49--52
Opis fizyczny
Bibliogr. 24 poz., wykr.
Twórcy
  • Akademia Techniczno-Humanistyczna w Bielsku-Białej, Wydział Budowy Maszyn i Informatyki, Katedra Informatyki i Automatyki, ul. Willowa 2, 43-300 Bielsko-Biała
  • Akademia Techniczno-Humanistyczna w Bielsku-Białej, Wydział Budowy Maszyn i Informatyki, Katedra Informatyki i Automatyki, ul. Willowa 2, 43-300 Bielsko-Biała
Bibliografia
  • 1. Martsenyuk V., Klos-Witkowska A., Sverstiuk A, Stability, bifurcation and transition to chaos in a model of immunosensor based on lattice differential equations with delay. “Electronic Journal of Qualitative Theory of Differential Equations”, Vol. 27, 2018, 1-31.
  • 2. Klos-Witkowska A, Biosensory, „Pomiary Automatyka Robotyka”, R. 19, Nr 3, 2015, 37-40, DOI: 10.14313/PAR_217/37.
  • 3. Mosinska L., Fabisiak K., Paprocki K., Kowalska M., Popielarski P., Szybowicz M., Stasiak A, Diamond as a transducer material for the production of biosensors. „Przemysł Chemiczny”. Vol. 92, Nr 6, 2013, 919-923.
  • 4. Shrisha N., Jain A., Jain A., Sarika C., Rekha, K., Narasimha Murthy B, Studies on enhancing operational stability of a reusable laccase-based biosensor probe for detection of ortho-substituted phenolic derivatives. “3 Biotech”, Vol. 5, 2015, 911-924, DOI: 10.1007/s13205-015-0292-7.
  • 5. Ertürk G., Berillo D., Hedström M., Mattiasson, B, Microcontact-BSA imprinted capacitive biosensor for real-time, sensitive and selective detection of BSA, “Biotechnology Reports”, Vol. 3, 2015, 65-72, DOI: 10.1016/j.btre.2014.06.006.
  • 6. Lin CH., Lee M., Lee W., Bovine serum albumin detection and quantitation based on capacitance measurements of liquid crystals. “Applied Physics Letters”, Vol. 109, No. 9, 2016, DOI: 10.1063/1.4962169.
  • 7. Yu J., Chen Y., Xiong L., Zhang X., Zheng Y., Conductance Changes in Bovine Serum Albumin Caused by Drug-Binding Triggered Structural Transitions. “Materials” (Basel), Vol. 12, No. 7, 2019, DOI: 10.3390/ma12071022.
  • 8. Taked K., Wada A., Yamamoto K., Moriyama Y., Aoki K., Conformational change of bovine serum albumin by heat treatment. “Journal of Protein Chemistry, Vol. 8, No. 5, 1989, 653-659, DOI: 10.1007/BF01025605.
  • 9. Wang J., Profitt JA., Pugia MJ., Suni II., Au nanoparticle conjugation for impedance and capacitance signal amplification in biosensors. “Analytical Chemistry”, Vol. 78, No. 6, 2006, 1769-1773, DOI: 10.1021/ac051113+.
  • 10. Lismont M., Dreesen L., Comparative study of Ag and Au nanoparticles biosensors based on surface plasmon resonance phenomenon. “Materials Science and Engineering: C”, Vol. 32, No. 6, 2012, 1437-1442, DOI: 10.1016/j.msec.2012.04.023.
  • 11. Young M., Seung O., Insoo K., Ki Y., Duchang H., Dong-Goo K., Detection of Biomarkers Using LSPR Substrate with Gold Nanoparticle Array. “Jourmal of Nanomaterials”, Vol. 2015, DOI: 10.1155/2015/302816.
  • 12. Michnik A., Michalik K., Drzazga Z., Effect of UVC radiation on conformational restructuring of human serum albumin. “Journal of Photochemistry and Photobiology, B. Biology”, Vol. 90, No. 3, 2008, 170-178, DOI: 10.1016/j.jphotobiol.2007.12.007.
  • 13. Hongliang X , Nannan Y., Haoran X., Tiansh W., Guiying, L., Zhengqiang L., Characterization of the Interaction between Eupatorin and Bovine Serum Albumin by Spectroscopic and Molecular Modeling Methods. “International Journal of Molecular Sciences”, Vol. 14, No. 7, 2013, 14185-14203, DOI: 10.3390/ijms140714185.
  • 14. Berg S., Vile M., Biologia. Eds. Mutlico, Oficyna Wydawnicza, Warszawa 2000.
  • 15. Harfenist E., Murry R., Biochemia Harpera, ed. PZWL, Warszawa 1982.
  • 16. Jakubke H., Keit H, Aminokwasy, peptydy, białka, PWN, Warszawa 1982.
  • 17. Michnik A., Michalik, K., Drzazga Z., Stability of Bovine Serum Albumin at different pH. “Journal of Thermal Anallysis and Calorimetry”, Vol. 80, 2005, 399-406, DOI: 10.1007/s10973-005-0667-9.
  • 18. Barbosa L., Ortore M., Spinozzi F., Mariani, P., Bernstoff S., The Importance of Protein-Protein Interactions on the pH-Induced Conformational Changes of Bovine Serum Albumin: A Small-Angle X-Ray Scattering Study, “Biophysical Journal”, Vol. 98, No. 1, 2010, 147-157, DOI: 10.1016/j.bpj.2009.09.056.
  • 19. Klos-Witkowska A., Martsenyuk V., Investigation of biosensor potential component stability caused by influence of external condition. “Ecological Chemistry and Engineering S”, Vol. 26, No. 4, 2019, 665-674, DOI: 10.1515/eces-2019-0048.
  • 20. Klos-Witkowska A., Influence of Fractional Electromagnetic Radiation Doses on Biosensor Matrix Component Stability. “Acta Physica Polonica A”, Vol. 133:, No. 1, 2018, 101-104, DOI: 10.12693/APhysPolA.133.101.
  • 21. Pan B., Cui D., Xu P., Li Q., Huang T., He R., Gao F., Study on interaction between gold nanorod and bovine serum albumin. “Colloids and Surfaces A:Physicochemical and Engineering Aspects”, Vol. 295, No. 1-3, 2007, 217-222, DOI: 10.1016/j.colsurfa.2006.09.002.
  • 22. Ravindran A., Singh A., Raichur A., Chandrasekaran N., Studies on interaction of colloidal Ag nanoparticles with Bovine Serum Albumin (BSA), “Colloids and Surfaces B: Biointerafaces”, Vol. 76, No. 1, 2010, 32-37, DOI: 10.1016/j.colsurfb.2009.10.005.
  • 23. Nghiem T., Nguyen T., Fort E., Nguyen P., Hoang T., Nguyen T., Tran H., Capping and in vivo toxicity studies of gold nanoparticles. “Advances in Natural Science: Nanoscience and Nanotechnology”, Vol. 3, 2012, DOI: 10.1088/2043-6262/3/1/015002.
  • 24. Sochacka J., Pacholczyk M., Wójcik P., Sposoby graficznej prezentacji wyników dokowania molekularnego uzyskanych za pomocą dedykowanych programów komputerowych, Trendy i rozwiązania technologiczne - odpowiedź na potrzeby współczesnego społeczeństwa. Tom 1. 81-101 Lublin 2017.
Uwagi
Opracowanie rekordu ze środków MNiSW, umowa Nr 461252 w ramach programu "Społeczna odpowiedzialność nauki" - moduł: Popularyzacja nauki i promocja sportu (2021).
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-e97cde0b-3ea3-46f7-a2f8-4642cd9d0db3
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.